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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35279 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a Chaetomium thermophilum pre-60S ribosomal subunit - State Mak16 | |||||||||
マップデータ | local resolution filtered map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ribosome / Ribosome biogenesis / pre-60S ribosome | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / rRNA primary transcript binding / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, small subunit precursor / protein glycosylation / preribosome, large subunit precursor / ribonucleoprotein complex binding / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / rRNA primary transcript binding / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, small subunit precursor / protein glycosylation / preribosome, large subunit precursor / ribonucleoprotein complex binding / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA processing / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / RNA helicase activity / negative regulation of translation / rRNA binding / RNA helicase / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Chaetomium thermophilum (菌類) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Lau B / Huang Z / Beckmann R / Hurt E / Cheng J | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2023 タイトル: Mechanism of 5S RNP recruitment and helicase-surveilled rRNA maturation during pre-60S biogenesis. 著者: Benjamin Lau / Zixuan Huang / Nikola Kellner / Shuangshuang Niu / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Ed Hurt / Jingdong Cheng / 要旨: Ribosome biogenesis proceeds along a multifaceted pathway from the nucleolus to the cytoplasm that is extensively coupled to several quality control mechanisms. However, the mode by which 5S ...Ribosome biogenesis proceeds along a multifaceted pathway from the nucleolus to the cytoplasm that is extensively coupled to several quality control mechanisms. However, the mode by which 5S ribosomal RNA is incorporated into the developing pre-60S ribosome, which in humans links ribosome biogenesis to cell proliferation by surveillance by factors such as p53-MDM2, is poorly understood. Here, we report nine nucleolar pre-60S cryo-EM structures from Chaetomium thermophilum, one of which clarifies the mechanism of 5S RNP incorporation into the early pre-60S. Successive assembly states then represent how helicases Dbp10 and Spb4, and the Pumilio domain factor Puf6 act in series to surveil the gradual folding of the nearby 25S rRNA domain IV. Finally, the methyltransferase Spb1 methylates a universally conserved guanine nucleotide in the A-loop of the peptidyl transferase center, thereby licensing further maturation. Our findings provide insight into the hierarchical action of helicases in safeguarding rRNA tertiary structure folding and coupling to surveillance mechanisms that culminate in local RNA modification. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35279.map.gz | 163.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35279-v30.xml emd-35279.xml | 61.3 KB 61.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_35279_fsc.xml | 14.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_35279.png | 88 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35279.cif.gz | 14 KB | ||
その他 | emd_35279_additional_1.map.gz emd_35279_half_map_1.map.gz emd_35279_half_map_2.map.gz | 246.6 MB 225.1 MB 225 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35279 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35279 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35279_validation.pdf.gz | 828.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35279_full_validation.pdf.gz | 828.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35279_validation.xml.gz | 22.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35279_validation.cif.gz | 30.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35279 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35279 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8i9pMC 8i9rC 8i9tC 8i9vC 8i9wC 8i9xC 8i9yC 8i9zC 8ia0C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35279.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | local resolution filtered map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.045 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: cry-em map filtered by DeepEMhancer
ファイル | emd_35279_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | cry-em map filtered by DeepEMhancer | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35279_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35279_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : pre-60S ribosome
+超分子 #1: pre-60S ribosome
+超分子 #2: ribosome
+分子 #1: RNA (3341-MER)
+分子 #2: RNA (306-MER)
+分子 #3: Brix domain-containing protein
+分子 #4: Ribosome biogenesis protein C8F11.04
+分子 #5: Ribosome biogenesis protein ERB1
+分子 #6: RNA helicase
+分子 #7: Putative RNA-binding protein
+分子 #8: Pescadillo homolog
+分子 #9: 60S ribosomal protein l7-like protein
+分子 #10: Nucleolar protein 16
+分子 #11: rRNA-processing protein EBP2
+分子 #12: 60S ribosomal protein L4-like protein
+分子 #13: 60S ribosomal protein L6
+分子 #14: 60S ribosomal protein L8
+分子 #15: 60S ribosomal protein L13
+分子 #16: 60S ribosomal protein L14-like protein
+分子 #17: Ribosomal protein L15
+分子 #18: 60S ribosomal protein L16-like protein
+分子 #19: 60S ribosomal protein l17-like protein
+分子 #20: Ribosomal protein L18-like protein
+分子 #21: 60S ribosomal protein L20
+分子 #22: 60S ribosomal protein l21-like protein
+分子 #23: 60S ribosomal protein L25-like protein
+分子 #24: 60S ribosomal protein L26-like protein
+分子 #25: 60S ribosomal protein L32-like protein
+分子 #26: 60S ribosomal protein l33-like protein
+分子 #27: dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycotransferase
+分子 #28: 60S ribosomal protein L36
+分子 #29: Ribosomal protein L37
+分子 #30: Ribosomal RNA-processing protein 1
+分子 #31: Brix domain-containing protein
+分子 #32: Protein MAK16
+分子 #33: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 44.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |