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万見
- EMDB-35085: Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana SOS1 in an occluded sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35085
タイトルCryo-EM structure of Arabidopsis thaliana SOS1 in an occluded state, with expanded TMD
マップデータ
試料
  • 複合体: Arabidopsis sodium/hydrogen exchanger 7 (SOS1), expand
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/hydrogen exchanger 7
  • リガンド: HEXADECANE
キーワードSodium/proton antiporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium:proton antiporter activity / chloroplast envelope / regulation of reactive oxygen species metabolic process / sodium ion transport / response to salt stress / potassium ion transmembrane transport / response to reactive oxygen species / response to hydrogen peroxide / response to oxidative stress / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 7
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wang Y / Zhao Y / Gao Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDB37030304 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Architecture and autoinhibitory mechanism of the plasma membrane Na/H antiporter SOS1 in Arabidopsis.
著者: Yuhang Wang / Chengcai Pan / Qihao Chen / Qing Xie / Yiwei Gao / Lingli He / Yue Li / Yanli Dong / Xingyu Jiang / Yan Zhao /
要旨: Salt-overly-sensitive 1 (SOS1) is a unique electroneutral Na/H antiporter at the plasma membrane of higher plants and plays a central role in resisting salt stress. SOS1 is kept in a resting state ...Salt-overly-sensitive 1 (SOS1) is a unique electroneutral Na/H antiporter at the plasma membrane of higher plants and plays a central role in resisting salt stress. SOS1 is kept in a resting state with basal activity and activated upon phosphorylation. Here, we report the structures of SOS1. SOS1 forms a homodimer, with each monomer composed of transmembrane and intracellular domains. We find that SOS1 is locked in an occluded state by shifting of the lateral-gate TM5b toward the dimerization domain, thus shielding the Na/H binding site. We speculate that the dimerization of the intracellular domain is crucial to stabilize the transporter in this specific conformation. Moreover, two discrete fragments and a residue W1013 are important to prevent the transition of SOS1 to an alternative conformational state, as validated by functional complementation assays. Our study enriches understanding of the alternate access model of eukaryotic Na/H exchangers.
履歴
登録2023年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月9日-
マップ公開2023年8月9日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35085.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35085.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 320 pix.
= 332.8 Å		1.04 Å/pix.
x 320 pix.
= 332.8 Å		1.04 Å/pix.
x 320 pix.
= 332.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.519
最小 - 最大-1.4978474 - 2.4756749
平均 (標準偏差)-0.0028280015 (±0.065400615)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35085_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35085_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Arabidopsis sodium/hydrogen exchanger 7 (SOS1), expand

全体名称: Arabidopsis sodium/hydrogen exchanger 7 (SOS1), expand
要素
  • 複合体: Arabidopsis sodium/hydrogen exchanger 7 (SOS1), expand
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/hydrogen exchanger 7
  • リガンド: HEXADECANE

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超分子 #1: Arabidopsis sodium/hydrogen exchanger 7 (SOS1), expand

超分子名称: Arabidopsis sodium/hydrogen exchanger 7 (SOS1), expand
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Sodium/hydrogen exchanger 7

分子名称: Sodium/hydrogen exchanger 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 127.327891 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTTVIDATMA YRFLEEATDS SSSSSSSKLE SSPVDAVLFV GMSLVLGIAS RHLLRGTRVP YTVALLVIGI ALGSLEYGAK HNLGKIGHG IRIWNEIDPE LLLAVFLPAL LFESSFSMEV HQIKRCLGQM VLLAVPGVLI STACLGSLVK VTFPYEWDWK T SLLLGGLL ...文字列:
MTTVIDATMA YRFLEEATDS SSSSSSSKLE SSPVDAVLFV GMSLVLGIAS RHLLRGTRVP YTVALLVIGI ALGSLEYGAK HNLGKIGHG IRIWNEIDPE LLLAVFLPAL LFESSFSMEV HQIKRCLGQM VLLAVPGVLI STACLGSLVK VTFPYEWDWK T SLLLGGLL SATDPVAVVA LLKELGASKK LSTIIEGESL MNDGTAIVVF QLFLKMAMGQ NSDWSSIIKF LLKVALGAVG IG LAFGIAS VIWLKFIFND TVIEITLTIA VSYFAYYTAQ EWAGASGVLT VMTLGMFYAA FARTAFKGDS QKSLHHFWEM VAY IANTLI FILSGVVIAE GILDSDKIAY QGNSWRFLFL LYVYIQLSRV VVVGVLYPLL CRFGYGLDWK ESIILVWSGL RGAV ALALS LSVKQSSGNS HISKETGTLF LFFTGGIVFL TLIVNGSTTQ FVLRLLRMDI LPAPKKRILE YTKYEMLNKA LRAFQ DLGD DEELGPADWP TVESYISSLK GSEGELVHHP HNGSKIGSLD PKSLKDIRMR FLNGVQATYW EMLDEGRISE VTANIL MQS VDEALDQVST TLCDWRGLKP HVNFPNYYNF LHSKVVPRKL VTYFAVERLE SACYISAAFL RAHTIARQQL YDFLGES NI GSIVINESEK EGEEAKKFLE KVRSSFPQVL RVVKTKQVTY SVLNHLLGYI ENLEKVGLLE EKEIAHLHDA VQTGLKKL L RNPPIVKLPK LSDMITSHPL SVALPPAFCE PLKHSKKEPM KLRGVTLYKE GSKPTGVWLI FDGIVKWKSK ILSNNHSLH PTFSHGSTLG LYEVLTGKPY LCDLITDSMV LCFFIDSEKI LSLQSDSTID DFLWQESALV LLKLLRPQIF ESVAMQELRA LVSTESSKL TTYVTGESIE IDCNSIGLLL EGFVKPVGIK EELISSPAAL SPSNGNQSFH NSSEASGIMR VSFSQQATQY I VETRARAI IFNIGAFGAD RTLHRRPSSL TPPRSSSSDQ LQRSFRKEHR GLMSWPENIY AKQQQEINKT TLSLSERAMQ LS IFGSMVN VYRRSVSFGG IYNNKLQDNL LYKKLPLNPA QGLVSAKSES SIVTKKQLET RKHACQLPLK GESSTRQNTM VES SDEEDE DEGIVVRIDS PSKIVFRNDL

UniProtKB: Sodium/hydrogen exchanger 7

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分子 #2: HEXADECANE

分子名称: HEXADECANE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: R16
分子量理論値: 226.441 Da
Chemical component information

ChemComp-R16:
HEXADECANE / ヘキサデカン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7dsx

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31721
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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