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- EMDB-34693: C12 portal in HCMV B-capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34693
タイトルC12 portal in HCMV B-capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown peptide
キーワードB-capsid / portal / in-situ structure / VIRUS / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization / Capsid portal protein
機能・相同性情報
生物種Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Li Z / Yu X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900869 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-electron microscopy structures of capsids and in situ portals of DNA-devoid capsids of human cytomegalovirus.
著者: Zhihai Li / Jingjing Pang / Rongchao Gao / Qingxia Wang / Maoyan Zhang / Xuekui Yu /
要旨: The portal-scaffold complex is believed to nucleate the assembly of herpesvirus procapsids. During capsid maturation, two events occur: scaffold expulsion and DNA incorporation. The portal-scaffold ...The portal-scaffold complex is believed to nucleate the assembly of herpesvirus procapsids. During capsid maturation, two events occur: scaffold expulsion and DNA incorporation. The portal-scaffold interaction and the conformational changes that occur to the portal during the different stages of capsid formation have yet to be elucidated structurally. Here we present high-resolution structures of the A- and B-capsids and in-situ portals of human cytomegalovirus. We show that scaffolds bind to the hydrophobic cavities formed by the dimerization and Johnson-fold domains of the major capsid proteins. We further show that 12 loop-helix-loop fragments-presumably from the scaffold domain-insert into the hydrophobic pocket of the portal crown domain. The portal also undergoes significant changes both positionally and conformationally as it accompanies DNA packaging. These findings unravel the mechanism by which the portal interacts with the scaffold to nucleate capsid assembly and further our understanding of scaffold expulsion and DNA incorporation.
履歴
登録2022年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月26日-
マップ公開2023年4月26日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34693.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34693.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.63 Å/pix.
x 128 pix.
= 208. Å		1.63 Å/pix.
x 128 pix.
= 208. Å		1.63 Å/pix.
x 128 pix.
= 208. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.625 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.076443076 - 0.0917235
平均 (標準偏差)0.0052661444 (±0.007358668)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 208.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34693_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34693_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human betaherpesvirus 5

全体名称: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown peptide

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超分子 #1: Human betaherpesvirus 5

超分子名称: Human betaherpesvirus 5 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10359 / 生物種: Human betaherpesvirus 5 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 78.634805 KDa
配列文字列: MERNHWNEKS SGAKRSRERD LTLSTIRSIL AADERLRIKA SSYLGVGRGV DDEAVIDIFP TGQTMSFLRL LHGFLGTCRG QSMHQVLRD PCVLRKQLLY GVCKTLFDTI TVRRVAEEWK LHAALFPYRA LDEEDLEQYL LVWSASLRQS VQTGVLGALR D ILYQYADN ...文字列:
MERNHWNEKS SGAKRSRERD LTLSTIRSIL AADERLRIKA SSYLGVGRGV DDEAVIDIFP TGQTMSFLRL LHGFLGTCRG QSMHQVLRD PCVLRKQLLY GVCKTLFDTI TVRRVAEEWK LHAALFPYRA LDEEDLEQYL LVWSASLRQS VQTGVLGALR D ILYQYADN DDYGLYVDWC VTVGLVPLLD VKTKPSEAAE RAQFVRAAVQ RATETHPLAQ DLLQANLALL LQVAERLGAV RV ANAPEVR VFKKVRSERL EAQLRGKHIR LYVAAEPLAY ERDKLLFTTP VAHLHEEILR YDGLCRHQKI CQLLNTFPVK VVT ASRHEL NCKKLVEMME QHDRGSDAKK SIMKFLLNVS DSKSRIGIED SVESFLQDLT PSLVDQNRLL PARGPGGPGV VGPG GAVVG GPAGHVGLLP PPPGPAAPER DIRDLFKKQV IKCLEEQIQS QVDEIQDLRT LNQTWENRVR ELRDLLTRYA SRRED SMSL GARDAELYHL PVLEAVRKAR DAAPFRPLAV EDNRLVANSF FSQFVPGTES LERFLTQLWE NEYFRTFRLR RLVTHQ GAE EAIVYSNYTV ERVTLPYLCH ILALGTLDPV PEAYLQLSFG EIVAAAYDDS KFCRYVELIC SREKARRRQM SREAAGG VP ERGTASSGGP GTLERSAPRR LITADEERRG PERVGRFRNG GPDDPRRAGG PYGFH

UniProtKB: Capsid portal protein

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分子 #2: Unknown peptide

分子名称: Unknown peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 1.294587 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18426
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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