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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3463 | |||||||||
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タイトル | BRCA1-A histone deubiquitinase core complex | |||||||||
マップデータ | BRCA1-A histone deubiquitinase core complex | |||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Smerdon SJ / Rosenthal PB | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016 タイトル: Three-Dimensional Architecture of the Human BRCA1-A Histone Deubiquitinase Core Complex. 著者: Otto J P Kyrieleis / Pauline B McIntosh / Sarah R Webb / Lesley J Calder / Janette Lloyd / Nisha A Patel / Stephen R Martin / Carol V Robinson / Peter B Rosenthal / Stephen J Smerdon / 要旨: BRCA1 is a tumor suppressor found to be mutated in hereditary breast and ovarian cancer and plays key roles in the maintenance of genomic stability by homologous recombination repair. It is recruited ...BRCA1 is a tumor suppressor found to be mutated in hereditary breast and ovarian cancer and plays key roles in the maintenance of genomic stability by homologous recombination repair. It is recruited to damaged chromatin as a component of the BRCA1-A deubiquitinase, which cleaves K63-linked ubiquitin chains attached to histone H2A and H2AX. BRCA1-A contributes to checkpoint regulation, repair pathway choice, and HR repair efficiency through molecular mechanisms that remain largely obscure. The structure of an active core complex comprising two Abraxas/BRCC36/BRCC45/MERIT40 tetramers determined by negative-stain electron microscopy (EM) reveals a distorted V-shape architecture in which a dimer of Abraxas/BRCC36 heterodimers sits at the base, with BRCC45/Merit40 pairs occupying each arm. The location and ubiquitin-binding activity of BRCC45 suggest that it may provide accessory interactions with nucleosome-linked ubiquitin chains that contribute to their efficient processing. Our data also suggest how ataxia telangiectasia mutated (ATM)-dependent BRCA1 dimerization may stabilize self-association of the entire BRCA1-A complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3463.map.gz | 2.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3463-v30.xml emd-3463.xml | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3463.png | 50.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3463 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3463 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3463_validation.pdf.gz | 205.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3463_full_validation.pdf.gz | 204.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3463_validation.xml.gz | 5.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3463 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3463 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3463.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | BRCA1-A histone deubiquitinase core complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : BRCA1-A histone deubiquitinase core complex
全体 | 名称: BRCA1-A histone deubiquitinase core complex |
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要素 |
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-超分子 #1: BRCA1-A histone deubiquitinase core complex
超分子 | 名称: BRCA1-A histone deubiquitinase core complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET-Duet |
分子量 | 実験値: 600 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.02 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
染色 | タイプ: NEGATIVE / 材質: 1% phosphotungstate |
グリッド | モデル: TAAB / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI SPIRIT |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k) / デジタル化 - サイズ - 横: 2048 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 2048 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 30.0 µm / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 倍率(補正後): 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 52000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: OTHER |
実験機器 | モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN / 使用した粒子像数: 8393 |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: IMAGIC |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: FREALIGN |
最終 3次元分類 | クラス数: 30 |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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