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万見
- EMDB-3459: Hsp21 dodecamer, structural model based on cryo-EM and homology m... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3459
タイトルHsp21 dodecamer, structural model based on cryo-EM and homology modelling
マップデータ
試料
  • 複合体: Hsp21 dodecamer
    • タンパク質・ペプチド: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast nucleoid / chloroplast organization / protein folding chaperone complex / response to light stimulus / response to heat / regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 21-like / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 21, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Rutsdottir G / Harmark J / Koeck PJB / Hebert H / Soderberg CAG / Emanuelsson C
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2017
タイトル: Structural model of dodecameric heat-shock protein Hsp21: Flexible N-terminal arms interact with client proteins while C-terminal tails maintain the dodecamer and chaperone activity.
著者: Gudrun Rutsdottir / Johan Härmark / Yoran Weide / Hans Hebert / Morten I Rasmussen / Sven Wernersson / Michal Respondek / Mikael Akke / Peter Højrup / Philip J B Koeck / Christopher A G ...著者: Gudrun Rutsdottir / Johan Härmark / Yoran Weide / Hans Hebert / Morten I Rasmussen / Sven Wernersson / Michal Respondek / Mikael Akke / Peter Højrup / Philip J B Koeck / Christopher A G Söderberg / Cecilia Emanuelsson /
要旨: Small heat-shock proteins (sHsps) prevent aggregation of thermosensitive client proteins in a first line of defense against cellular stress. The mechanisms by which they perform this function have ...Small heat-shock proteins (sHsps) prevent aggregation of thermosensitive client proteins in a first line of defense against cellular stress. The mechanisms by which they perform this function have been hard to define due to limited structural information; currently, there is only one high-resolution structure of a plant sHsp published, that of the cytosolic Hsp16.9. We took interest in Hsp21, a chloroplast-localized sHsp crucial for plant stress resistance, which has even longer N-terminal arms than Hsp16.9, with a functionally important and conserved methionine-rich motif. To provide a framework for investigating structure-function relationships of Hsp21 and understanding these sequence variations, we developed a structural model of Hsp21 based on homology modeling, cryo-EM, cross-linking mass spectrometry, NMR, and small-angle X-ray scattering. Our data suggest a dodecameric arrangement of two trimer-of-dimer discs stabilized by the C-terminal tails, possibly through tail-to-tail interactions between the discs, mediated through extended IVI motifs. Our model further suggests that six N-terminal arms are located on the outside of the dodecamer, accessible for interaction with client proteins, and distinct from previous undefined or inwardly facing arms. To test the importance of the IVI motif, we created the point mutant V181A, which, as expected, disrupts the Hsp21 dodecamer and decreases chaperone activity. Finally, our data emphasize that sHsp chaperone efficiency depends on oligomerization and that client interactions can occur both with and without oligomer dissociation. These results provide a generalizable workflow to explore sHsps, expand our understanding of sHsp structural motifs, and provide a testable Hsp21 structure model to inform future investigations.
履歴
登録2016年11月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年12月28日-
マップ公開2017年3月29日-
更新2017年5月24日-
現状2017年5月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5nms
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3459.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3459.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.28 Å/pix.
x 192 pix.
= 245.76 Å		1.28 Å/pix.
x 192 pix.
= 245.76 Å		1.28 Å/pix.
x 192 pix.
= 245.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.28 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.1 / ムービー #1: 1.1
最小 - 最大-1.1792046 - 5.7428164
平均 (標準偏差)0.039059773 (±0.24239069)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 245.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.281.281.28
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z245.760245.760245.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-1.1795.7430.039

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsp21 dodecamer

全体名称: Hsp21 dodecamer
要素
  • 複合体: Hsp21 dodecamer
    • タンパク質・ペプチド: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic

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超分子 #1: Hsp21 dodecamer

超分子名称: Hsp21 dodecamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pJC20
分子量実験値: 252 KDa

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分子 #1: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic

分子名称: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 16.393787 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
LLDPLSPMRT MRQMLDTMDR MFEDTMPVSG RNRGGSGVSE IRAPWDIKEE EHEIKMRFDM PGLSKEDVKI SVEDNVLVIK GEQKKEDSD DSWSGRSVSS YGTRLQLPDN CEKDKIKAEL KNGVLFITIP KTKVERKVID VQIQ

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分子 #2: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic

分子名称: 25.3 kDa heat shock protein, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 11.777428 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RAPWDIKEEE HEIKMRFDMP GLSKEDVKIS VEDNVLVIKG EQKKEDSDDS WSGRSVSSYG TRLQLPDNCE KDKIKAELKN GVLFITIPK TKVERKVIDV QIQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/4 / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100F
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
平均電子線量: 1.4 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18407
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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