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- EMDB-34200: Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphyloc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34200
タイトルComplex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus
マップデータComplex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus
試料
  • 複合体: McsA-McsB complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein-arginine kinase
    • タンパク質・ペプチド: Protein-arginine kinase activator protein
  • リガンド: ZINC ION
キーワードArginine kinase / Protein quality control / Zinc finger / Enzyme activation / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein arginine kinase / stress response to cadmium ion / phosphocreatine biosynthetic process / stress response to copper ion / creatine kinase activity / cobalt ion binding / cadmium ion binding / kinase activity / protein kinase activity / copper ion binding ...protein arginine kinase / stress response to cadmium ion / phosphocreatine biosynthetic process / stress response to copper ion / creatine kinase activity / cobalt ion binding / cadmium ion binding / kinase activity / protein kinase activity / copper ion binding / DNA binding / extracellular space / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
YacH protein / Protein arginine kinase / UvrB/uvrC motif / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / UVR domain ...YacH protein / Protein arginine kinase / UvrB/uvrC motif / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / UVR domain / UVR domain profile. / Zinc finger, PARP-type / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-arginine kinase / Protein-arginine kinase activator protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Lu K / Luo B / Tao X / Li H / Xie Y / Zhao Z / Xia W / Su Z / Mao Z
資金援助 中国, 8件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22077142 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22022706 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21837006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91953117 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21877131 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32070049 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32222040 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA1301900 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Complex structure and activation mechanism of arginine kinase McsB by McsA.
著者: Kai Lu / Bingnan Luo / Xuan Tao / Yongbo Luo / Mingjun Ao / Bin Zheng / Xiang Xu / Xiaoyan Ma / Jingling Niu / Huinan Li / Yanxuan Xie / Zhennan Zhao / Peng Zheng / Guanbo Wang / Song Gao / ...著者: Kai Lu / Bingnan Luo / Xuan Tao / Yongbo Luo / Mingjun Ao / Bin Zheng / Xiang Xu / Xiaoyan Ma / Jingling Niu / Huinan Li / Yanxuan Xie / Zhennan Zhao / Peng Zheng / Guanbo Wang / Song Gao / Chao Wang / Wei Xia / Zhaoming Su / Zong-Wan Mao /
要旨: Protein phosphorylation is a pivotal post-translational modification modulating various cellular processes. In Gram-positive bacteria, the protein arginine kinase McsB, along with its activator McsA, ...Protein phosphorylation is a pivotal post-translational modification modulating various cellular processes. In Gram-positive bacteria, the protein arginine kinase McsB, along with its activator McsA, has a key role in labeling misfolded and damaged proteins during stress. However, the activation mechanism of McsB by McsA remains elusive. Here we report the cryo-electron microscopy structure of a tetrameric McsA-McsB complex at 3.41 Å resolution. Biochemical analysis indicates that the homotetrameric assembly is essential for McsB's kinase activity. The conserved C-terminal zinc finger of McsA interacts with an extended loop in McsB, optimally orienting a critical catalytic cysteine residue. In addition, McsA binding decreases the CtsR's affinity for McsB, enhancing McsB's kinase activity and accelerating the turnover rate of CtsR phosphorylation. Furthermore, McsA binding also increases McsB's thermostability, ensuring its activity under heat stress. These findings elucidate the structural basis and activation mechanism of McsB in stress response.
履歴
登録2022年8月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年9月18日-
現状2024年9月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34200.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34200.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 208 pix.
= 228.8 Å		1.1 Å/pix.
x 208 pix.
= 228.8 Å		1.1 Å/pix.
x 208 pix.
= 228.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018
最小 - 最大-0.2782857 - 0.4442992
平均 (標準偏差)0.00038395586 (±0.008917424)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ208208208
Spacing208208208
セルA=B=C: 228.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA...

ファイルemd_34200_half_map_1.map
注釈Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA...

ファイルemd_34200_half_map_2.map
注釈Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : McsA-McsB complex

全体名称: McsA-McsB complex
要素
  • 複合体: McsA-McsB complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein-arginine kinase
    • タンパク質・ペプチド: Protein-arginine kinase activator protein
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: McsA-McsB complex

超分子名称: McsA-McsB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)

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分子 #1: Protein-arginine kinase

分子名称: Protein-arginine kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein arginine kinase
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 38.653918 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTHNIHDNIS QWMKSNEETP IVMSSRIRLA RNLENHVHPL MYATENDGFR VINEVQDALP NFELMRLDQM DQQSKMKMVA KHLISPELI KQPAAAVLVN DDESLSVMIN EEDHIRIQAM GTDTTLQALY NQASSIDDEL DRSLDISYDE QLGYLTTCPT N IGTGMRAS ...文字列:
MTHNIHDNIS QWMKSNEETP IVMSSRIRLA RNLENHVHPL MYATENDGFR VINEVQDALP NFELMRLDQM DQQSKMKMVA KHLISPELI KQPAAAVLVN DDESLSVMIN EEDHIRIQAM GTDTTLQALY NQASSIDDEL DRSLDISYDE QLGYLTTCPT N IGTGMRAS VMLHLPGLSI MKRMTRIAQT INRFGYTIRG IYGEGSQVYG HTYQVSNQLT LGKSELEIIE TLTEVVNQII HE EKQIRQK LDTYNQLETQ DRVFRSLGIL QNCRMITMEE ASYRLSEVKL GIDLNYIELQ NFKFNELMVA IQSPFLLDEE DDK SVKEKR ADILREHIK

UniProtKB: Protein-arginine kinase

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分子 #2: Protein-arginine kinase activator protein

分子名称: Protein-arginine kinase activator protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 6.596689 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
KRCPSCHMTL KDIAHVGKFG CANCYATFKD DIIDIVRRVQ GGQFEHVGKT PHSSHKKIA

UniProtKB: Protein-arginine kinase activator protein

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 78.2 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4563787
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 268536
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8gqd:
Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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