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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33918 | |||||||||
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タイトル | yeast TRiC-plp2-substrate complex at S2 ATP binding state | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | TRiC/CCT / phosducin-like protein / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to pheromone / negative regulation of chaperone-mediated protein folding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / negative regulation of signal transduction / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding ...cellular response to pheromone / negative regulation of chaperone-mediated protein folding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / negative regulation of signal transduction / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / unfolded protein binding / protein folding / actin binding / actin cytoskeleton organization / regulation of cell cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.91 Å | |||||||||
データ登録者 | Han WY | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023 タイトル: Structural basis of plp2-mediated cytoskeletal protein folding by TRiC/CCT. 著者: Wenyu Han / Mingliang Jin / Caixuan Liu / Qiaoyu Zhao / Shutian Wang / Yifan Wang / Yue Yin / Chao Peng / Yanxing Wang / Yao Cong / 要旨: The cytoskeletal proteins tubulin and actin are the obligate substrates of TCP-1 ring complex/Chaperonin containing TCP-1 (TRiC/CCT), and their folding involves co-chaperone. Through cryo-electron ...The cytoskeletal proteins tubulin and actin are the obligate substrates of TCP-1 ring complex/Chaperonin containing TCP-1 (TRiC/CCT), and their folding involves co-chaperone. Through cryo-electron microscopy analysis, we present a more complete picture of TRiC-assisted tubulin/actin folding along TRiC adenosine triphosphatase cycle, under the coordination of co-chaperone plp2. In the open S1/S2 states, plp2 and tubulin/actin engaged within opposite TRiC chambers. Notably, we captured an unprecedented TRiC-plp2-tubulin complex in the closed S3 state, engaged with a folded full-length -tubulin and loaded with a guanosine triphosphate, and a plp2 occupying opposite rings. Another closed S4 state revealed an actin in the intermediate folding state and a plp2. Accompanying TRiC ring closure, plp2 translocation could coordinate substrate translocation on the CCT6 hemisphere, facilitating substrate stabilization and folding. Our findings reveal the folding mechanism of the major cytoskeletal proteins tubulin/actin under the coordination of the biogenesis machinery TRiC and plp2 and extend our understanding of the links between cytoskeletal proteostasis and related human diseases. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33918.map.gz | 60 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33918-v30.xml emd-33918.xml | 28.4 KB 28.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_33918.png | 85.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-33918.cif.gz | 8.6 KB | ||
その他 | emd_33918_half_map_1.map.gz emd_33918_half_map_2.map.gz | 49.6 MB 49.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33918 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33918 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33918_validation.pdf.gz | 833.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33918_full_validation.pdf.gz | 833.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33918_validation.xml.gz | 12.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33918_validation.cif.gz | 14.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33918 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33918 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.318 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_33918_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_33918_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : yeast TRiC-plp2-substrate complex at C2 ATP binding state
+超分子 #1: yeast TRiC-plp2-substrate complex at C2 ATP binding state
+超分子 #2: TRiC
+超分子 #3: plp2
+分子 #1: T-complex protein 1 subunit alpha
+分子 #2: T-complex protein 1 subunit beta
+分子 #3: T-complex protein 1 subunit gamma
+分子 #4: T-complex protein 1 subunit delta
+分子 #5: T-complex protein 1 subunit epsilon
+分子 #6: T-complex protein 1 subunit zeta
+分子 #7: T-complex protein 1 subunit eta
+分子 #8: T-complex protein 1 subunit theta
+分子 #9: Phosducin-like protein 2
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 38.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 33866 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |