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万見
- PDB-7ylv: yeast TRiC-plp2-substrate complex at S2 ATP binding state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ylv
タイトルyeast TRiC-plp2-substrate complex at S2 ATP binding state
要素
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
  • Phosducin-like protein 2
キーワードCHAPERONE / TRiC/CCT / phosducin-like protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to pheromone / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperonin-containing T-complex / : / negative regulation of signal transduction / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding ...cellular response to pheromone / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperonin-containing T-complex / : / negative regulation of signal transduction / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / unfolded protein binding / protein folding / actin binding / actin cytoskeleton organization / regulation of cell cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit ...: / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit eta / T-complex protein 1 subunit theta / Phosducin-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.91 Å
データ登録者Han, W.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis of plp2-mediated cytoskeletal protein folding by TRiC/CCT.
著者: Wenyu Han / Mingliang Jin / Caixuan Liu / Qiaoyu Zhao / Shutian Wang / Yifan Wang / Yue Yin / Chao Peng / Yanxing Wang / Yao Cong /
要旨: The cytoskeletal proteins tubulin and actin are the obligate substrates of TCP-1 ring complex/Chaperonin containing TCP-1 (TRiC/CCT), and their folding involves co-chaperone. Through cryo-electron ...The cytoskeletal proteins tubulin and actin are the obligate substrates of TCP-1 ring complex/Chaperonin containing TCP-1 (TRiC/CCT), and their folding involves co-chaperone. Through cryo-electron microscopy analysis, we present a more complete picture of TRiC-assisted tubulin/actin folding along TRiC adenosine triphosphatase cycle, under the coordination of co-chaperone plp2. In the open S1/S2 states, plp2 and tubulin/actin engaged within opposite TRiC chambers. Notably, we captured an unprecedented TRiC-plp2-tubulin complex in the closed S3 state, engaged with a folded full-length -tubulin and loaded with a guanosine triphosphate, and a plp2 occupying opposite rings. Another closed S4 state revealed an actin in the intermediate folding state and a plp2. Accompanying TRiC ring closure, plp2 translocation could coordinate substrate translocation on the CCT6 hemisphere, facilitating substrate stabilization and folding. Our findings reveal the folding mechanism of the major cytoskeletal proteins tubulin/actin under the coordination of the biogenesis machinery TRiC and plp2 and extend our understanding of the links between cytoskeletal proteostasis and related human diseases.
履歴
登録2022年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-complex protein 1 subunit alpha
a: T-complex protein 1 subunit alpha
B: T-complex protein 1 subunit beta
b: T-complex protein 1 subunit beta
G: T-complex protein 1 subunit gamma
g: T-complex protein 1 subunit gamma
D: T-complex protein 1 subunit delta
d: T-complex protein 1 subunit delta
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
e: T-complex protein 1 subunit epsilon
Z: T-complex protein 1 subunit zeta
z: T-complex protein 1 subunit zeta
H: T-complex protein 1 subunit eta
h: T-complex protein 1 subunit eta
Q: T-complex protein 1 subunit theta
q: T-complex protein 1 subunit theta
P: Phosducin-like protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)988,70717
ポリマ－988,70717
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area63300 Å2
ΔGint-218 kcal/mol
Surface area370480 Å2

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要素

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AaBbGgDdEeZzHhQq

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60557.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TCP1, CCT1, YDR212W, YD8142.13, YD8142B.04 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P12612
#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57276.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT2, BIN3, TCP2, YIL142W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39076
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma


分子量: 58889.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: fusion protein of T-complex protein 1 subunit gamma,rep-His-CBP and T-complex protein 1 subunit gamma
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT3, BIN2, TCP3, YJL014W, J1336 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39077
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta


分子量: 57682.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CCT4 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39078
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 61995.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT5, TCP5, YJR064W, J1752 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P40413
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / CCT-zeta


分子量: 59997.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT6, TCP20, TCP6, YDR188W, YD9395.21 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39079
#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta


分子量: 59802.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CCT7 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P42943
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta


分子量: 61735.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT8, YJL008C, J1374 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47079

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タンパク質 , 1種, 1分子 P

#9: タンパク質 Phosducin-like protein 2 / Viral IAP-associated factor 1 homolog


分子量: 32836.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PLP2, VIAF1, YOR281C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12017

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1yeast TRiC-plp2-substrate complex at C2 ATP binding stateCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2TRiCCOMPLEX#1-#81NATURAL
3plp2COMPLEX#91RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
32Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 38 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 33866 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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