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- EMDB-33853: Cryo-EM structure of SAH-bound MTA1-MTA9-p1-p2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33853
タイトルCryo-EM structure of SAH-bound MTA1-MTA9-p1-p2 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: MTAc holoenzyme
    • タンパク質・ペプチド: MTA9
    • タンパク質・ペプチド: MT-a70 family protein
    • タンパク質・ペプチド: P1
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein, putative
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードN6-adenine methylation / MTAc holoenzyme / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


MT-A70-like / MT-A70 / MT-A70-like family profile. / Myb-like DNA-binding domain / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein, putative / Uncharacterized protein / MT-a70 family protein / Myb-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yan JJ / Guan ZY / Liu FQ / Yan XH / Hou MJ / Yin P
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2023
タイトル: Structural insights into DNA N-adenine methylation by the MTA1 complex.
著者: Junjun Yan / Feiqing Liu / Zeyuan Guan / Xuhui Yan / Xiaohuan Jin / Qiang Wang / Zican Wang / Junjie Yan / Delin Zhang / Zhu Liu / Shan Wu / Ping Yin /
要旨: N-methyldeoxyadenine (6mA) has recently been reported as a prevalent DNA modification in eukaryotes. The Tetrahymena thermophila MTA1 complex consisting of four subunits, namely MTA1, MTA9, p1, and ...N-methyldeoxyadenine (6mA) has recently been reported as a prevalent DNA modification in eukaryotes. The Tetrahymena thermophila MTA1 complex consisting of four subunits, namely MTA1, MTA9, p1, and p2, is the first identified eukaryotic 6mA methyltransferase (MTase) complex. Unlike the prokaryotic 6mA MTases which have been biochemically and structurally characterized, the operation mode of the MTA1 complex remains largely elusive. Here, we report the cryogenic electron microscopy structures of the quaternary MTA1 complex in S-adenosyl methionine (SAM)-bound (2.6 Å) and S-adenosyl homocysteine (SAH)-bound (2.8 Å) states. Using an AI-empowered integrative approach based on AlphaFold prediction and chemical cross-linking mass spectrometry, we further modeled a near-complete structure of the quaternary complex. Coupled with biochemical characterization, we revealed that MTA1 serves as the catalytic core, MTA1, MTA9, and p1 likely accommodate the substrate DNA, and p2 may facilitate the stabilization of MTA1. These results together offer insights into the molecular mechanism underpinning methylation by the MTA1 complex and the potential diversification of MTases for N-adenine methylation.
履歴
登録2022年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月18日-
マップ公開2023年1月18日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33853.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33853.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 240 pix.
= 204. Å		0.85 Å/pix.
x 240 pix.
= 204. Å		0.85 Å/pix.
x 240 pix.
= 204. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-2.0746694 - 3.3885138
平均 (標準偏差)-0.00079389557 (±0.064002775)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 204.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33853_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33853_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MTAc holoenzyme

全体名称: MTAc holoenzyme
要素
  • 複合体: MTAc holoenzyme
    • タンパク質・ペプチド: MTA9
    • タンパク質・ペプチド: MT-a70 family protein
    • タンパク質・ペプチド: P1
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein, putative
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: MTAc holoenzyme

超分子名称: MTAc holoenzyme / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)

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分子 #1: MTA9

分子名称: MTA9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物) / 株: SB210
分子量理論値: 52.026379 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAPKKQEQEP IRLSTRTASK KVDYLQLSNG KLEDFFDDLE EDNKPARNRS RSKKRGRKPL KKADSRSKTP SRVSNARGRS KSLGPRKTY PRKKNLSPDN QLSLLLKWRN DKIPLKSASE TDNKCKVVNV KNIFKSDLSK YGANLQALFI NALWKVKSRK E KEGLNIND ...文字列:
MAPKKQEQEP IRLSTRTASK KVDYLQLSNG KLEDFFDDLE EDNKPARNRS RSKKRGRKPL KKADSRSKTP SRVSNARGRS KSLGPRKTY PRKKNLSPDN QLSLLLKWRN DKIPLKSASE TDNKCKVVNV KNIFKSDLSK YGANLQALFI NALWKVKSRK E KEGLNIND LSNLKIPLSL MKNGILFIWS EKEILGQIVE IMEQKGFTYI ENFSIMFLGL NKCLQSINHK DEDSQNSTAS TN NTNNEAI TSDLTLKDTS KFSDQIQDNH SEDSDQARKQ QTPDDITQKK NKLLKKSSVP SIQKLFEEDP VQTPSVNKPI EKS IEQVTQ EKKFVMNNLD ILKSTDINNL FLRNNYPYFK KTRHTLLMFR RIGDKNQKLE LRHQRTSDVV FEVTDEQDPS KVDT MMKEY VYQMIETLLP KAQFIPGVDK HLKMMELFAS TDNYRPGWIS VIEK

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: MT-a70 family protein

分子名称: MT-a70 family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物) / 株: SB210
分子量理論値: 42.696059 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSKAVNKKGL RPRKSDSILD HIKNKLDQEF LEDNENGEQS DEDYDQKSLN KAKKPYKKRQ TQNGSELVIS QQKTKAKASA NNKKSAKNS QKLDEEEKIV EEEDLSPQKN GAVSEDDQQQ EASTQEDDYL DRLPKSKKGL QGLLQDIEKR ILHYKQLFFK E QNEIANGK ...文字列:
MSKAVNKKGL RPRKSDSILD HIKNKLDQEF LEDNENGEQS DEDYDQKSLN KAKKPYKKRQ TQNGSELVIS QQKTKAKASA NNKKSAKNS QKLDEEEKIV EEEDLSPQKN GAVSEDDQQQ EASTQEDDYL DRLPKSKKGL QGLLQDIEKR ILHYKQLFFK E QNEIANGK RSMVPDNSIP ICSDVTKLNF QALIDAQMRH AGKMFDVIMM DPPWQLSSSQ PSRGVAIAYD SLSDEKIQNM PI QSLQQDG FIFVWAINAK YRVTIKMIEN WGYKLVDEIT WVKKTVNGKI AKGHGFYLQH AKESCLIGVK GDVDNGRFKK NIA SDVIFS ERRGQSQKPE EIYQYINQLC PNGNYLEIFA RRNNLHDNWV SIGNEL

UniProtKB: MT-a70 family protein

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分子 #3: P1

分子名称: P1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物) / 株: SB210
分子量理論値: 41.602758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSLKKGKFQH NQSKSLWNYT LSPGWREEEV KILKSALQLF GIGKWKKIME SGCLPGKSIG QIYMQTQRLL GQQSLGDFMG LQIDLEAVF NQNMKKQDVL RKNNCIINTG DNPTKEERKR RIEQNRKIYG LSAKQIAEIK LPKVKKHAPQ YMTLEDIENE K FTNLEILT ...文字列:
MSLKKGKFQH NQSKSLWNYT LSPGWREEEV KILKSALQLF GIGKWKKIME SGCLPGKSIG QIYMQTQRLL GQQSLGDFMG LQIDLEAVF NQNMKKQDVL RKNNCIINTG DNPTKEERKR RIEQNRKIYG LSAKQIAEIK LPKVKKHAPQ YMTLEDIENE K FTNLEILT HLYNLKAEIV RRLAEQGETI AQPSIIKSLN NLNHNLEQNQ NSNSSTETKV TLEQSGKKKY KVLAIEETEL QN GPIATNS QKKSINGKRK NNRKINSDSE GNEEDISLED IDSQESEINS EEIVEDDEED EQIEEPSKIK KRKKNPEQES EED DIEEDQ EEDELVVNEE EIFEDDDDDE DNQDSSEDDD DDED

UniProtKB: Myb-like domain-containing protein

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分子 #4: Transmembrane protein, putative

分子名称: Transmembrane protein, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物) / 株: SB210
分子量理論値: 19.886547 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MKHHHHHHHG AAGTSLYKKA GENLYFQGSM KKNGKSQNQP LDFTQYAKNM RKDLSNQDIC LEDGALNHSY FLTKKGQYWT PLNQKALQR GIELFGVGNW KEINYDEFSG KANIVELELR TCMILGINDI TEYYGKKISE EEQEEIKKSN IAKGKKENKL K DNIYQKLQ QMQ

UniProtKB: Transmembrane protein, putative

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分子 #5: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 614753
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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