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万見
- EMDB-33385: Cryo-EM structure of the histone methyltransferase SET8 bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33385
タイトルCryo-EM structure of the histone methyltransferase SET8 bound to H4K20Ecx-nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAM
    • 複合体: Histone H3/H4/H2A/H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
    • 複合体: N-lysine methyltransferase KMT5A
      • タンパク質・ペプチド: N-lysine methyltransferase KMT5A
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 monomethyltransferase activity / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / peptidyl-lysine monomethylation / polytene chromosome / protein-lysine N-methyltransferase activity / mitotic chromosome condensation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...histone H4K20 monomethyltransferase activity / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / peptidyl-lysine monomethylation / polytene chromosome / protein-lysine N-methyltransferase activity / mitotic chromosome condensation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / : / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H2B signature. / Histone H2B ...Class V SAM-dependent methyltransferases / : / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shi LX / Zhou Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: FASEB J / 年: 2022
タイトル: Structural basis of nucleosomal H4K20 methylation by methyltransferase SET8.
著者: Liuxin Shi / Li Huang / Haizhen Long / Aoqun Song / Zheng Zhou /
要旨: Histone H4 lysine 20 monomethylation (H4K20me1) plays a crucial role in multiple processes including DNA damage repair, DNA replication, and cell cycle control. Histone methyltransferase SET8 ...Histone H4 lysine 20 monomethylation (H4K20me1) plays a crucial role in multiple processes including DNA damage repair, DNA replication, and cell cycle control. Histone methyltransferase SET8 (previously named PR-Set7/KMT5A) mediates the chromatin deposition of H4K20me1, but how SET8 recognizes and modifies H4 in the context of the nucleosome is not fully understood. Here, we developed a simple chemical modification approach for H4K20 substitution by using the lysine analog S-ethyl-L-cysteine (Ecx). Substitution of H4K20 with H4Ecx20 improves the stability of the SET8-nucleosome complex, allowing us to determine the cryo-EM structure at 3.2 Å resolution. Structural analyses show that SET8 directly interacts with the H4 tail and the H2A-H2B acidic patch to ensure nucleosome binding. SET8 residues R339, K341, K351 make contact with nucleosomal DNA at the super helical location 2 (SHL2). Substitution of SET8 DNA-binding residues with alanines decreases the SET8-nucleosome interaction and impairs the methyltransferase activity. Disrupting the binding between SET8 R192 and H2A-H2B acidic patch decreases the cellular level of H4K20me1. Together, these results reveal a near-atomic resolution structure of SET8-bound nucleosome and provide insights into the SET8-mediated H4K20 recognition and modification. The lysine-to-Ecx substitution approach can be applied to the study of other methyltransferases.
履歴
登録2022年5月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月1日-
マップ公開2022年6月1日-
更新2022年6月1日-
現状2022年6月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33385.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33385.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.4
最小 - 最大-38.21829 - 61.698112
平均 (標準偏差)-6.1267957e-12 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33385_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33385_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAM

全体名称: Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAM
要素
  • 複合体: Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAM
    • 複合体: Histone H3/H4/H2A/H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
    • 複合体: N-lysine methyltransferase KMT5A
      • タンパク質・ペプチド: N-lysine methyltransferase KMT5A
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE

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超分子 #1: Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAM

超分子名称: Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAM
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #2: Histone H3/H4/H2A/H2B

超分子名称: Histone H3/H4/H2A/H2B / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: N-lysine methyltransferase KMT5A

超分子名称: N-lysine methyltransferase KMT5A / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7

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分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.265247 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHR(ECX) VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHA KRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

+
分子 #7: N-lysine methyltransferase KMT5A

分子名称: N-lysine methyltransferase KMT5A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.349803 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSENLYFQGH MAKQALKKPI KGKQAPRKKA QGKTQQNRKL TDFYPVRRSS RKSKAELQSE ERKRIDELIE SGKEEGMKI DLIDGKGRGV IATKQFSRGD FVVEYHGDLI EITDAKKREA LYAQDPSTGC YMYYFQYLSK TYCVDATRET N RLGRLINH ...文字列:
MGSSHHHHHH SSENLYFQGH MAKQALKKPI KGKQAPRKKA QGKTQQNRKL TDFYPVRRSS RKSKAELQSE ERKRIDELIE SGKEEGMKI DLIDGKGRGV IATKQFSRGD FVVEYHGDLI EITDAKKREA LYAQDPSTGC YMYYFQYLSK TYCVDATRET N RLGRLINH SKCGNCQTKL HDIDGVPHLI LIASRDIAAG EELLYDYGDR SKASIEAHPW LKH

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分子 #5: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.761523 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DG)(DT)(DG) (DA)(DT)

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分子 #6: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.752508 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DG)(DT)(DG) (DA)(DT)

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分子 #8: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2227867
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 262534
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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