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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33309
タイトルE.coli phosphoribosylpyrophosphate (PRPP) synthetase type B filament bound with Pi
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: E.coli PRPP syhthetase type B filament structure complex with Pi
    • タンパク質・ペプチド: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
  • リガンド: water水
機能・相同性
機能・相同性情報


ribose phosphate diphosphokinase complex / リボースリン酸ジホスホキナーゼ / ribose phosphate diphosphokinase activity / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / protein hexamerization / phosphate ion binding / ADP binding / kinase activity ...ribose phosphate diphosphokinase complex / リボースリン酸ジホスホキナーゼ / ribose phosphate diphosphokinase activity / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / protein hexamerization / phosphate ion binding / ADP binding / kinase activity / リン酸化 / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase, conserved site / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase signature. / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, bacterial-type / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Phosphoribosyl synthetase-associated domain / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribose-phosphate pyrophosphokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Hu HH / Lu GM / Chang CC / Liu JL
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)No. 2021YFA0804701-4 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No. 31771490 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Filamentation modulates allosteric regulation of PRPS.
著者: Huan-Huan Hu / Guang-Ming Lu / Chia-Chun Chang / Yilan Li / Jiale Zhong / Chen-Jun Guo / Xian Zhou / Boqi Yin / Tianyi Zhang / Ji-Long Liu /
要旨: Phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP) is a key intermediate in the biosynthesis of purine and pyrimidine nucleotides, histidine, tryptophan, and cofactors NAD and NADP. Abnormal regulation of PRPP ...Phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP) is a key intermediate in the biosynthesis of purine and pyrimidine nucleotides, histidine, tryptophan, and cofactors NAD and NADP. Abnormal regulation of PRPP synthase (PRPS) is associated with human disorders, including Arts syndrome, retinal dystrophy, and gouty arthritis. Recent studies have demonstrated that PRPS can form filamentous cytoophidia in eukaryotes. Here, we show that PRPS forms cytoophidia in prokaryotes both in vitro and in vivo. Moreover, we solve two distinct filament structures of PRPS at near-atomic resolution using Cryo-EM. The formation of the two types of filaments is controlled by the binding of different ligands. One filament type is resistant to allosteric inhibition. The structural comparison reveals conformational changes of a regulatory flexible loop, which may regulate the binding of the allosteric inhibitor and the substrate ATP. A noncanonical allosteric AMP/ADP binding site is identified to stabilize the conformation of the regulatory flexible loop. Our findings not only explore a new mechanism of PRPS regulation with structural basis, but also propose an additional layer of cell metabolism through PRPS filamentation.
履歴
登録2022年4月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2022年7月6日-
現状2022年7月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33309.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33309.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.23506467 - 0.40432954
平均 (標準偏差)-1.3631732e-05 (±0.009324222)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33309_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: C1 symmetry of the type B filament map...

ファイルemd_33309_additional_1.map
注釈C1 symmetry of the type B filament map to show the interface of different hexamers.The mask is not suitable for this map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33309_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33309_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E.coli PRPP syhthetase type B filament structure complex with Pi

全体名称: E.coli PRPP syhthetase type B filament structure complex with Pi
要素
  • 細胞器官・細胞要素: E.coli PRPP syhthetase type B filament structure complex with Pi
    • タンパク質・ペプチド: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
  • リガンド: water水

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超分子 #1: E.coli PRPP syhthetase type B filament structure complex with Pi

超分子名称: E.coli PRPP syhthetase type B filament structure complex with Pi
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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分子 #1: Ribose-phosphate pyrophosphokinase

分子名称: Ribose-phosphate pyrophosphokinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: リボースリン酸ジホスホキナーゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 (大腸菌)
分子量理論値: 35.08409 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MPDMKLFAGN ATPELAQRIA NRLYTSLGDA AVGRFSDGEV SVQINENVRG GDIFIIQSTC APTNDNLMEL VVMVDALRRA SAGRITAVI PYFGYARQDR RVRSARVPIT AKVVADFLSS VGVDRVLTVD LHAEQIQGFF DVPVDNVFGS PILLEDMLQL N LDNPIVVS ...文字列:
MPDMKLFAGN ATPELAQRIA NRLYTSLGDA AVGRFSDGEV SVQINENVRG GDIFIIQSTC APTNDNLMEL VVMVDALRRA SAGRITAVI PYFGYARQDR RVRSARVPIT AKVVADFLSS VGVDRVLTVD LHAEQIQGFF DVPVDNVFGS PILLEDMLQL N LDNPIVVS PDIGGVVRAR AIAKLLNDTD MAIIDKRRPR ANVSQVMHII GDVAGRDCVL VDDMIDTGGT LCKAAEALKE RG AKRVFAY ATHPIFSGNA ANNLRNSVID EVVVCDTIPL SDEIKSLPNV RTLTLSGMLA EAIRRISNEE SISAMFEHHH HHH H

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分子 #2: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 54 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER / 水

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloeide
50.0 mMNa2HPO4sodium dihydrogen phosphate anhydrous
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blot for 3.5 seconds with blot force of -1 before plunge-freezing.
詳細The purifide monomer or oligomer protein was incubated with Pi to form this type B filament.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3131 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1186879
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: The featureless cylinder was reconstructed using the relion_helix_toolbox command and applied as a reference model for 3D classification.
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 91698 / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成使用したクラス数: 3
想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1-beta) / 使用した粒子像数: 168218
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4s2u


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 2-309
得られたモデル

PDB-7xn3:
E.coli phosphoribosylpyrophosphate (PRPP) synthetase type B filament bound with Pi

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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