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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33256 | |||||||||
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タイトル | Human Cx36/GJD2 gap junction channel in detergents | |||||||||
マップデータ | sharpened map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / synapse / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Lee SN / Cho HJ / Jeong H / Ryu B / Lee HJ / Lee HH / Woo JS | |||||||||
資金援助 | 韓国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of human Cx36/GJD2 neuronal gap junction channel. 著者: Seu-Na Lee / Hwa-Jin Cho / Hyeongseop Jeong / Bumhan Ryu / Hyuk-Joon Lee / Minsoo Kim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo / Hyung Ho Lee / 要旨: Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular ...Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular architecture of the Cx36 gap junction channel (GJC) is unknown. Here, we determine cryo-electron microscopy structures of Cx36 GJC at 2.2-3.6 Å resolutions, revealing a dynamic equilibrium between its closed and open states. In the closed state, channel pores are obstructed by lipids, while N-terminal helices (NTHs) are excluded from the pore. In the open state with pore-lining NTHs, the pore is more acidic than those in Cx26 and Cx46/50 GJCs, explaining its strong cation selectivity. The conformational change during channel opening also includes the α-to-π-helix transition of the first transmembrane helix, which weakens the protomer-protomer interaction. Our structural analyses provide high resolution information on the conformational flexibility of Cx36 GJC and suggest a potential role of lipids in the channel gating. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33256.map.gz | 229.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33256-v30.xml emd-33256.xml | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_33256.png | 105.5 KB | ||
その他 | emd_33256_half_map_1.map.gz emd_33256_half_map_2.map.gz | 475.6 MB 475.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33256 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33256 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33256_validation.pdf.gz | 936.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33256_full_validation.pdf.gz | 935.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33256_validation.xml.gz | 18.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33256_validation.cif.gz | 21.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33256 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33256 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7xkkMC 7xkiC 7xktC 7xl8C 7xnhC 7xnvC 8hkpC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33256.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | sharpened map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.675 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half A map
ファイル | emd_33256_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half A map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half B map
ファイル | emd_33256_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half B map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Cx36
全体 | 名称: Cx36 |
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要素 |
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-超分子 #1: Cx36
超分子 | 名称: Cx36 / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Gap junction delta-2 protein
分子 | 名称: Gap junction delta-2 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 37.413137 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MGEWTILERL LEAAVQQHST MIGRILLTVV VIFRILIVAI VGETVYDDEQ TMFVCNTLQP GCNQACYDRA FPISHIRYWV FQIIMVCTP SLCFITYSVH QSAKQRERRY STVFLALDRD PPESIGGPGG TGGGGSGGGK REDKKLQNAI VNGVLQNTEN T SKETEPDC ...文字列: MGEWTILERL LEAAVQQHST MIGRILLTVV VIFRILIVAI VGETVYDDEQ TMFVCNTLQP GCNQACYDRA FPISHIRYWV FQIIMVCTP SLCFITYSVH QSAKQRERRY STVFLALDRD PPESIGGPGG TGGGGSGGGK REDKKLQNAI VNGVLQNTEN T SKETEPDC LEVKELTPHP SGLRTASKSK LRRQEGISRF YIIQVVFRNA LEIGFLVGQY FLYGFSVPGL YECNRYPCIK EV ECYVSRP TEKTVFLVFM FAVSGICVVL NLAELNHLGW RKIKLAVRGA QAKRKSIYEI RNKDLPRVSV PNFGRTQSSD SAY VSRGDM LEVLFQ |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 51480 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |