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- EMDB-32942: Cryo-EM structure of human BTR1 in the outward-facing state. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32942
タイトルCryo-EM structure of human BTR1 in the outward-facing state.
マップデータSharpened map of wild-type BTR1
試料
  • 複合体: Solute carrier family 4 member 11, isoform B
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11
  • リガンド: [(2R)-1-octadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phospho ryl]oxy-propan-2-yl] (8Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate
キーワードSLC4A11 / BTR1 / SLC transporter / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


borate transport / borate efflux transmembrane transporter activity / active borate transmembrane transporter activity / regulation of mesenchymal stem cell differentiation / fluid transport / water transmembrane transporter activity / monoatomic ion homeostasis / intracellular monoatomic cation homeostasis / cellular hypotonic response / proton channel activity ...borate transport / borate efflux transmembrane transporter activity / active borate transmembrane transporter activity / regulation of mesenchymal stem cell differentiation / fluid transport / water transmembrane transporter activity / monoatomic ion homeostasis / intracellular monoatomic cation homeostasis / cellular hypotonic response / proton channel activity / solute:inorganic anion antiporter activity / symporter activity / vesicle membrane / sodium channel activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / monoatomic anion transport / sodium ion transport / proton transmembrane transporter activity / transmembrane transporter activity / proton transmembrane transport / regulation of mitochondrial membrane potential / transmembrane transport / cellular response to oxidative stress / basolateral plasma membrane / protein dimerization activity / apical plasma membrane / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain / Phosphotransferase/anion transporter
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 4 member 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Yin Y / Lu Y / Zuo P
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030081 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874235 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the conformational changes of BTR1/SLC4A11 in complex with PIP.
著者: Yishuo Lu / Peng Zuo / Hongyi Chen / Hui Shan / Weize Wang / Zonglin Dai / He Xu / Yayu Chen / Ling Liang / Dian Ding / Yan Jin / Yuxin Yin /
要旨: BTR1 (SLC4A11) is a NH stimulated H (OH) transporter belonging to the SLC4 family. Dysfunction of BTR1 leads to diseases such as congenital hereditary endothelial dystrophy (CHED) and Fuchs ...BTR1 (SLC4A11) is a NH stimulated H (OH) transporter belonging to the SLC4 family. Dysfunction of BTR1 leads to diseases such as congenital hereditary endothelial dystrophy (CHED) and Fuchs endothelial corneal dystrophy (FECD). However, the mechanistic basis of BTR1 activation by alkaline pH, transport activity regulation and pathogenic mutations remains elusive. Here, we present cryo-EM structures of human BTR1 in the outward-facing state in complex with its activating ligands PIP and the inward-facing state with the pathogenic R125H mutation. We reveal that PIP binds at the interface between the transmembrane domain and the N-terminal cytosolic domain of BTR1. Disruption of either the PIP binding site or protonation of PIP phosphate groups by acidic pH can transform BTR1 into an inward-facing conformation. Our results provide insights into the mechanisms of how the transport activity and conformation changes of BTR1 are regulated by PIP binding and interaction of TMD and NTD.
履歴
登録2022年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2023年11月1日-
現状2023年11月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32942.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32942.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of wild-type BTR1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.821 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.256
最小 - 最大-0.75884765 - 1.2276847
平均 (標準偏差)0.00045954433 (±0.026111502)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 328.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half-A map of wild-type BTR1

ファイルemd_32942_half_map_1.map
注釈Half-A map of wild-type BTR1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-B map of wild-type BTR1

ファイルemd_32942_half_map_2.map
注釈Half-B map of wild-type BTR1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Solute carrier family 4 member 11, isoform B

全体名称: Solute carrier family 4 member 11, isoform B
要素
  • 複合体: Solute carrier family 4 member 11, isoform B
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11
  • リガンド: [(2R)-1-octadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phospho ryl]oxy-propan-2-yl] (8Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate

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超分子 #1: Solute carrier family 4 member 11, isoform B

超分子名称: Solute carrier family 4 member 11, isoform B / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 199 KDa

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分子 #1: Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11

分子名称: Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.684438 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSQVGGRGDR CTQEVQGLVH GAGDLSASLA ENSPTMSQNG YFEDSSYYKC DTDDTFEARE EILGDEAFDT ANSSIVSGES IRFFVNVNL EMQATNTENE ATSGGCVLLH TSRKYLKLKN FKEEIRAHRD LDGFLAQASI VLNETATSLD NVLRTMLRRF A RDPDNNEP ...文字列:
MSQVGGRGDR CTQEVQGLVH GAGDLSASLA ENSPTMSQNG YFEDSSYYKC DTDDTFEARE EILGDEAFDT ANSSIVSGES IRFFVNVNL EMQATNTENE ATSGGCVLLH TSRKYLKLKN FKEEIRAHRD LDGFLAQASI VLNETATSLD NVLRTMLRRF A RDPDNNEP NCNLDLLMAM LFTDAGAPMR GKVHLLSDTI QGVTATVTGV RYQQSWLCII CTMKALQKRH VCISRLVRPQ NW GENSCEV RFVILVLAPP KMKSTKTAME VARTFATMFS DIAFRQKLLE TRTEEEFKEA LVHQRQLLTM VSHGPVAPRT KER STVSLP AHRHPEPPKC KDFVPFGKGI REDIARRFPL YPLDFTDGII GKNKAVGKYI TTTLFLYFAC LLPTIAFGSL NDEN TDGAI DVQKTIAGQS IGGLLYALFS GQPLVILLTT APLALYIQVI RVICDDYDLD FNSFYAWTGL WNSFFLALYA FFNLS LVMS LFKRSTEEII ALFISITFVL DAVKGTVKIF WKYYYGHYLD DYHTKRTSSL VSLSGLGASL NASLHTALNA SFLASP TEL PSATHSGQAT AVLSLLIMLG TLWLGYTLYQ FKKSPYLHPC VREILSDCAL PIAVLAFSLI SSHGFREIEM SKFRYNP SE SPFAMAQIQS LSLRAVSGAM GLGFLLSMLF FIEQNLVAAL VNAPENRLVK GTAYHWDLLL LAIINTGLSL FGLPWIHA A YPHSPLHVRA LALVEERVEN GHIYDTIVNV KETRLTSLGA SVLVGLSLLL LPVPLQWIPK PVLYGLFLYI ALTSLDGNQ LVQRVALLLK EQTAYPPTHY IRRVPQRKIH YFTGLQVLQL LLLCAFGMSS LPYMKMIFPL IMIAMIPIRY ILLPRIIEAK YLDVMDAEH RP

UniProtKB: Solute carrier family 4 member 11

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分子 #2: [(2R)-1-octadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tr...

分子名称: [(2R)-1-octadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phospho ryl]oxy-propan-2-yl] (8Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: PT5
分子量理論値: 1.047088 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.0) / 使用した粒子像数: 92740

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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