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- EMDB-32823: Prefoldin-tubulin-TRiC complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32823
タイトルPrefoldin-tubulin-TRiC complex
マップデータA differently local sharpened main map for the refinement
試料
  • 複合体: Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex
    • タンパク質・ペプチド: x 14種
  • リガンド: x 1種
キーワードchapronin complex / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly ...RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / RNA polymerase II core complex assembly / chaperonin-containing T-complex / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / negative regulation of amyloid fibril formation / protein folding chaperone complex / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / beta-tubulin binding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / microtubule-based process / : / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / tubulin binding / acrosomal vesicle / cell projection / mRNA 3'-UTR binding / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / mRNA 5'-UTR binding / cilium / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / transcription corepressor activity / G-protein beta-subunit binding / azurophil granule lumen / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / retina development in camera-type eye / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / T-complex protein 1, alpha subunit ...Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta ...Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta / Prefoldin subunit 5 / T-complex protein 1 subunit eta / Prefoldin subunit 4 / Prefoldin subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Roh SH / Park J
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: Structural visualization of the tubulin folding pathway directed by human chaperonin TRiC/CCT.
著者: Daniel Gestaut / Yanyan Zhao / Junsun Park / Boxue Ma / Alexander Leitner / Miranda Collier / Grigore Pintilie / Soung-Hun Roh / Wah Chiu / Judith Frydman /
要旨: The ATP-dependent ring-shaped chaperonin TRiC/CCT is essential for cellular proteostasis. To uncover why some eukaryotic proteins can only fold with TRiC assistance, we reconstituted the folding of ...The ATP-dependent ring-shaped chaperonin TRiC/CCT is essential for cellular proteostasis. To uncover why some eukaryotic proteins can only fold with TRiC assistance, we reconstituted the folding of β-tubulin using human prefoldin and TRiC. We find unstructured β-tubulin is delivered by prefoldin to the open TRiC chamber followed by ATP-dependent chamber closure. Cryo-EM resolves four near-atomic-resolution structures containing progressively folded β-tubulin intermediates within the closed TRiC chamber, culminating in native tubulin. This substrate folding pathway appears closely guided by site-specific interactions with conserved regions in the TRiC chamber. Initial electrostatic interactions between the TRiC interior wall and both the folded tubulin N domain and its C-terminal E-hook tail establish the native substrate topology, thus enabling C-domain folding. Intrinsically disordered CCT C termini within the chamber promote subsequent folding of tubulin's core and middle domains and GTP-binding. Thus, TRiC's chamber provides chemical and topological directives that shape the folding landscape of its obligate substrates.
履歴
登録2022年2月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月21日-
マップ公開2022年12月21日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32823.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32823.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A differently local sharpened main map for the refinement
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.943
最小 - 最大-7.622423 - 11.117316000000001
平均 (標準偏差)0.019353984 (±0.24627073)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 326.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

-
追加マップ: A B-factor sharpened map

ファイルemd_32823_additional_1.map
注釈A B-factor sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: A half map

ファイルemd_32823_half_map_1.map
注釈A half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: A half map

ファイルemd_32823_half_map_2.map
注釈A half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex

全体名称: Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex
要素
  • 複合体: Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex
    • タンパク質・ペプチド: Prefoldin subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Prefoldin subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Prefoldin subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Prefoldin subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Prefoldin subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Prefoldin subunit 6
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit epsilon
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit zeta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit eta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit theta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex

超分子名称: Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#14
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1 MDa

+
分子 #1: Prefoldin subunit 1

分子名称: Prefoldin subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.234497 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAAPVDLELK KAFTELQAKV IDTQQKVKLA DIQIEQLNRT KKHAHLTDTE IMTLVDETNM YEGVGRMFIL QSKEAIHSQL LEKQKIAEE KIKELEQKKS YLERSVKEAE DNIREMLMAR RAQ

UniProtKB: Prefoldin subunit 1

+
分子 #2: Prefoldin subunit 2

分子名称: Prefoldin subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.67283 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAENSGRAGK SSGSGAGKGA VSAEQVIAGF NRLRQEQRGL ASKAAELEME LNEHSLVIDT LKEVDETRKC YRMVGGVLVE RTVKEVLPA LENNKEQIQK IIETLTQQLQ AKGKELNEFR EKHNIRLMGE DEKPAAKENS EGAGAKASSA GVLVS

UniProtKB: Prefoldin subunit 2

+
分子 #3: Prefoldin subunit 3

分子名称: Prefoldin subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.65893 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAVKDSCGK GEMATGNGRR LHLGIPEAVF VEDVDSFMKQ PGNETADTVL KKLDEQYQKY KFMELNLAQK KRRLKGQIPE IKQTLEILK YMQKKKESTN SMETRFLLAD NLYCKASVPP TDKVCLWLGA NVMLEYDIDE AQALLEKNLS TATKNLDSLE E DLDFLRDQ ...文字列:
MAAVKDSCGK GEMATGNGRR LHLGIPEAVF VEDVDSFMKQ PGNETADTVL KKLDEQYQKY KFMELNLAQK KRRLKGQIPE IKQTLEILK YMQKKKESTN SMETRFLLAD NLYCKASVPP TDKVCLWLGA NVMLEYDIDE AQALLEKNLS TATKNLDSLE E DLDFLRDQ FTTTEVNMAR VYNWDVKRRN KDDSTKNKA

UniProtKB: Prefoldin subunit 3

+
分子 #4: Prefoldin subunit 4

分子名称: Prefoldin subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.160071 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAATMKKAAA EDVNVTFEDQ QKINKFARNT SRITELKEEI EVKKKQLQNL EDACDDIMLA DDDCLMIPYQ IGDVFISHSQ EETQEMLEE AKKNLQEEID ALESRVESIQ RVLADLKVQL YAKFGSNINL EADESHHHHH H

UniProtKB: Prefoldin subunit 4

+
分子 #5: Prefoldin subunit 5

分子名称: Prefoldin subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.051647 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAQSINITEL NLPQLEMLKN QLDQEVEFLS TSIAQLKVVQ TKYVEAKDCL NVLNKSNEGK ELLVPLTSSM YVPGKLHDVE HVLIDVGTG YYVEKTAEDA KDFFKRKIDF LTKQMEKIQP ALQEKHAMKQ AVMEMMSQKI Q

UniProtKB: Prefoldin subunit 5

+
分子 #6: Prefoldin subunit 6

分子名称: Prefoldin subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.603641 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAELIQKKLQ GEVEKYQQLQ KDLSKSMSGR QKLEAQLTEN NIVKEELALL DGSNVVFKLL GPVLVKQELG EARATVGKRL DYITAEIKR YESQLRDLER QSEQQRETLA QLQQEFQRAQ AAKAGAPGKA

UniProtKB: Prefoldin subunit 6

+
分子 #7: T-complex protein 1 subunit alpha

分子名称: T-complex protein 1 subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.418477 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MEGPLSVFGD RSTGETIRSQ NVMAAASIAN IVKSSLGPVG LDKMLVDDIG DVTITNDGAT ILKLLEVEHP AAKVLCELAD LQDKEVGDG TTSVVIIAAE LLKNADELVK QKIHPTSVIS GYRLACKEAV RYINENLIVN TDELGRDCLI NAAKTSMSSK I IGINGDFF ...文字列:
MEGPLSVFGD RSTGETIRSQ NVMAAASIAN IVKSSLGPVG LDKMLVDDIG DVTITNDGAT ILKLLEVEHP AAKVLCELAD LQDKEVGDG TTSVVIIAAE LLKNADELVK QKIHPTSVIS GYRLACKEAV RYINENLIVN TDELGRDCLI NAAKTSMSSK I IGINGDFF ANMVVDAVLA IKYTDIRGQP RYPVNSVNIL KAHGRSQMES MLISGYALNC VVGSQGMPKR IVNAKIACLD FS LQKTKMK LGVQVVITDP EKLDQIRQRE SDITKERIQK ILATGANVIL TTGGIDDMCL KYFVEAGAMA VRRVLKRDLK RIA KASGAT ILSTLANLEG EETFEAAMLG QAEEVVQERI CDDELILIKN TKARTSASII LRGANDFMCD EMERSLHDAL CVVK RVLES KSVVPGGGAV EAALSIYLEN YATSMGSREQ LAIAEFARSL LVIPNTLAVN AAQDSTDLVA KLRAFHNEAQ VNPER KNLK WIGLDLSNGK PRDNKQAGVF EPTIVKVKSL KFATEAAITI LRIDDLIKLH PESKDDKHGS YEDAVHSGAL ND

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit alpha

+
分子 #8: T-complex protein 1 subunit beta

分子名称: T-complex protein 1 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.567141 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASLSLAPVN IFKAGADEER AETARLTSFI GAIAIGDLVK STLGPKGMDK ILLSSGRDAS LMVTNDGATI LKNIGVDNPA AKVLVDMSR VQDDEVGDGT TSVTVLAAEL LREAESLIAK KIHPQTIIAG WREATKAARE ALLSSAVDHG SDEVKFRQDL M NIAGTTLS ...文字列:
MASLSLAPVN IFKAGADEER AETARLTSFI GAIAIGDLVK STLGPKGMDK ILLSSGRDAS LMVTNDGATI LKNIGVDNPA AKVLVDMSR VQDDEVGDGT TSVTVLAAEL LREAESLIAK KIHPQTIIAG WREATKAARE ALLSSAVDHG SDEVKFRQDL M NIAGTTLS SKLLTHHKDH FTKLAVEAVL RLKGSGNLEA IHIIKKLGGS LADSYLDEGF LLDKKIGVNQ PKRIENAKIL IA NTGMDTD KIKIFGSRVR VDSTAKVAEI EHAEKEKMKE KVERILKHGI NCFINRQLIY NYPEQLFGAA GVMAIEHADF AGV ERLALV TGGEIASTFD HPELVKLGSC KLIEEVMIGE DKLIHFSGVA LGEACTIVLR GATQQILDEA ERSLHDALCV LAQT VKDSR TVYGGGCSEM LMAHAVTQLA NRTPGKEAVA MESYAKALRM LPTIIADNAG YDSADLVAQL RAAHSEGNTT AGLDM REGT IGDMAILGIT ESFQVKRQVL LSAAEAAEVI LRVDNIIKAA PRKRVPDHHP C

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit beta

+
分子 #9: T-complex protein 1 subunit gamma

分子名称: T-complex protein 1 subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.613855 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MMGHRPVLVL SQNTKRESGR KVQSGNINAA KTIADIIRTC LGPKSMMKML LDPMGGIVMT NDGNAILREI QVQHPAAKSM IEISRTQDE EVGDGTTSVI ILAGEMLSVA EHFLEQQMHP TVVISAYRKA LDDMISTLKK ISIPVDISDS DMMLNIINSS I TTKAISRW ...文字列:
MMGHRPVLVL SQNTKRESGR KVQSGNINAA KTIADIIRTC LGPKSMMKML LDPMGGIVMT NDGNAILREI QVQHPAAKSM IEISRTQDE EVGDGTTSVI ILAGEMLSVA EHFLEQQMHP TVVISAYRKA LDDMISTLKK ISIPVDISDS DMMLNIINSS I TTKAISRW SSLACNIALD AVKMVQFEEN GRKEIDIKKY ARVEKIPGGI IEDSCVLRGV MINKDVTHPR MRRYIKNPRI VL LDSSLEY KKGESQTDIE ITREEDFTRI LQMEEEYIQQ LCEDIIQLKP DVVITEKGIS DLAQHYLMRA NITAIRRVRK TDN NRIARA CGARIVSRPE ELREDDVGTG AGLLEIKKIG DEYFTFITDC KDPKACTILL RGASKEILSE VERNLQDAMQ VCRN VLLDP QLVPGGGASE MAVAHALTEK SKAMTGVEQW PYRAVAQALE VIPRTLIQNC GASTIRLLTS LRAKHTQENC ETWGV NGET GTLVDMKELG IWEPLAVKLQ TYKTAVETAV LLLRIDDIVS GHKKKGDDQS RQGGAPDAGQ E

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit gamma

+
分子 #10: T-complex protein 1 subunit delta

分子名称: T-complex protein 1 subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.996113 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MPENVAPRSG ATAGAAGGRG KGAYQDRDKP AQIRFSNISA AKAVADAIRT SLGPKGMDKM IQDGKGDVTI TNDGATILKQ MQVLHPAAR MLVELSKAQD IEAGDGTTSV VIIAGSLLDS CTKLLQKGIH PTIISESFQK ALEKGIEILT DMSRPVELSD R ETLLNSAT ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit delta

+
分子 #11: T-complex protein 1 subunit epsilon

分子名称: T-complex protein 1 subunit epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.749957 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASMGTLAFD EYGRPFLIIK DQDRKSRLMG LEALKSHIMA AKAVANTMRT SLGPNGLDKM MVDKDGDVTV TNDGATILSM MDVDHQIAK LMVELSKSQD DEIGDGTTGV VVLAGALLEE AEQLLDRGIH PIRIADGYEQ AARVAIEHLD KISDSVLVDI K DTEPLIQT ...文字列:
MASMGTLAFD EYGRPFLIIK DQDRKSRLMG LEALKSHIMA AKAVANTMRT SLGPNGLDKM MVDKDGDVTV TNDGATILSM MDVDHQIAK LMVELSKSQD DEIGDGTTGV VVLAGALLEE AEQLLDRGIH PIRIADGYEQ AARVAIEHLD KISDSVLVDI K DTEPLIQT AKTTLGSKVV NSCHRQMAEI AVNAVLTVAD MERRDVDFEL IKVEGKVGGR LEDTKLIKGV IVDKDFSHPQ MP KKVEDAK IAILTCPFEP PKPKTKHKLD VTSVEDYKAL QKYEKEKFEE MIQQIKETGA NLAICQWGFD DEANHLLLQN NLP AVRWVG GPEIELIAIA TGGRIVPRFS ELTAEKLGFA GLVQEISFGT TKDKMLVIEQ CKNSRAVTIF IRGGNKMIIE EAKR SLHDA LCVIRNLIRD NRVVYGGGAA EISCALAVSQ EADKCPTLEQ YAMRAFADAL EVIPMALSEN SGMNPIQTMT EVRAR QVKE MNPALGIDCL HKGTNDMKQQ HVIETLIGKK QQISLATQMV RMILKIDDIR KPGESEE

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit epsilon

+
分子 #12: T-complex protein 1 subunit zeta

分子名称: T-complex protein 1 subunit zeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.16618 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL ...文字列:
MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL TEAVVDSILA IKKQDEPIDL FMIEIMEMKH KSETDTSLIR GLVLDHGARH PDMKKRVEDA YILTCNVSLE YE KTEVNSG FFYKSAEERE KLVKAERKFI EDRVKKIIEL KRKVCGDSDK GFVVINQKGI DPFSLDALSK EGIVALRRAK RRN MERLTL ACGGVALNSF DDLSPDCLGH AGLVYEYTLG EEKFTFIEKC NNPRSVTLLI KGPNKHTLTQ IKDAVRDGLR AVKN AIDDG CVVPGAGAVE VAMAEALIKH KPSVKGRAQL GVQAFADALL IIPKVLAQNS GFDLQETLVK IQAEHSESGQ LVGVD LNTG EPMVAAEVGV WDNYCVKKQL LHSCTVIATN ILLVDEIMRA GMSFLKG

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit zeta

+
分子 #13: T-complex protein 1 subunit eta

分子名称: T-complex protein 1 subunit eta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.443535 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI ...文字列:
MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI SQQKAFFAKM VVDAVMMLDD LLQLKMIGIK KVQGGALEDS QLVAGVAFKK TFSYAGFEMQ PKKYHNPKIA LL NVELELK AEKDNAEIRV HTVEDYQAIV DAEWNILYDK LEKIHHSGAK VVLSKLPIGD VATQYFADRD MFCAGRVPEE DLK RTMMAC GGSIQTSVNA LSADVLGRCQ VFEETQIGGE RYNFFTGCPK AKTCTFILRG GAEQFMEETE RSLHDAIMIV RRAI KNDSV VAGGGAIEME LSKYLRDYSR TIPGKQQLLI GAYAKALEII PRQLCDNAGF DATNILNKLR ARHAQGGTWY GVDIN NEDI ADNFEAFVWE PAMVRINALT AASEAACLIV SVDETIKNPR STVDAPTAAG RGRGRGRPH

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit eta

+
分子 #14: T-complex protein 1 subunit theta

分子名称: T-complex protein 1 subunit theta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.576332 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MALHVPKAPG FAQMLKEGAK HFSGLEEAVY RNIQACKELA QTTRTAYGPN GMNKMVINHL EKLFVTNDAA TILRELEVQH PAAKMIVMA SHMQEQEVGD GTNFVLVFAG ALLELAEELL RIGLSVSEVI EGYEIACRKA HEILPNLVCC SAKNLRDIDE V SSLLRTSI ...文字列:
MALHVPKAPG FAQMLKEGAK HFSGLEEAVY RNIQACKELA QTTRTAYGPN GMNKMVINHL EKLFVTNDAA TILRELEVQH PAAKMIVMA SHMQEQEVGD GTNFVLVFAG ALLELAEELL RIGLSVSEVI EGYEIACRKA HEILPNLVCC SAKNLRDIDE V SSLLRTSI MSKQYGNEVF LAKLIAQACV SIFPDSGHFN VDNIRVCKIL GSGISSSSVL HGMVFKKETE GDVTSVKDAK IA VYSCPFD GMITETKGTV LIKTAEELMN FSKGEENLMD AQVKAIADTG ANVVVTGGKV ADMALHYANK YNIMLVRLNS KWD LRRLCK TVGATALPRL TPPVLEEMGH CDSVYLSEVG DTQVVVFKHE KEDGAISTIV LRGSTDNLMD DIERAVDDGV NTFK VLTRD KRLVPGGGAT EIELAKQITS YGETCPGLEQ YAIKKFAEAF EAIPRALAEN SGVKANEVIS KLYAVHQEGN KNVGL DIEA EVPAVKDMLE AGILDTYLGK YWAIKLATNA AVTVLRVDQI IMAKPAGGPK PPSGKKDWDD DQN

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit theta

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分子 #15: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 11796 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 443858
詳細: The initial particle selection after 2D class classification
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6nr8

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 194013
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 100000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 詳細: The final 3D classification
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6nr8


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7wu7:
Prefoldin-tubulin-TRiC complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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