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万見
- EMDB-32776: PC-(acetyl-CoA)(50 uM) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32776
タイトルPC-(acetyl-CoA)(50 uM)
マップデータ
試料
  • 複合体: PC
    • タンパク質・ペプチド: pyruvate carboxylase
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chai P / Lan P / Wu J / Lei M
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Mechanistic insight into allosteric activation of human pyruvate carboxylase by acetyl-CoA.
著者: Peiwei Chai / Pengfei Lan / Shaobai Li / Deqiang Yao / Chenchen Chang / Mi Cao / Yafeng Shen / Shengfang Ge / Jian Wu / Ming Lei / Xianqun Fan /
要旨: Pyruvate carboxylase (PC) catalyzes the two-step carboxylation of pyruvate to produce oxaloacetate, playing a key role in the maintenance of metabolic homeostasis in cells. Given its involvement in ...Pyruvate carboxylase (PC) catalyzes the two-step carboxylation of pyruvate to produce oxaloacetate, playing a key role in the maintenance of metabolic homeostasis in cells. Given its involvement in multiple diseases, PC has been regarded as a potential therapeutic target for obesity, diabetes, and cancer. Albeit acetyl-CoA has been recognized as the allosteric regulator of PC for over 60 years, the underlying mechanism of how acetyl-CoA induces PC activation remains enigmatic. Herein, by using time-resolved cryo-electron microscopy, we have captured the snapshots of PC transitional states during its catalytic cycle. These structures and the biochemical studies reveal that acetyl-CoA stabilizes PC in a catalytically competent conformation, which triggers a cascade of events, including ATP hydrolysis and the long-distance communication between the two reactive centers. These findings provide an integrated picture for PC catalysis and unveil the unique allosteric mechanism of acetyl-CoA in an essential biochemical reaction in all kingdoms of life.
履歴
登録2022年2月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2022年11月16日-
現状2022年11月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32776.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32776.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 288 pix.
= 316.8 Å		1.1 Å/pix.
x 288 pix.
= 316.8 Å		1.1 Å/pix.
x 288 pix.
= 316.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.01873453 - 0.04300603
平均 (標準偏差)0.00011787336 (±0.0017873383)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 316.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PC

全体名称: PC
要素
  • 複合体: PC
    • タンパク質・ペプチド: pyruvate carboxylase

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超分子 #1: PC

超分子名称: PC / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: pyruvate carboxylase

分子名称: pyruvate carboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLKFRTVHGG LRLLGIRRTS TAPAASPNVR RLEYKPIKKV MVANRGEIAI RVFRACTELG IRTVAIYSEQ DTGQMHRQK ADEAYLIGRG LAPVQAYLHI PDIIKVAKEN NVDAVHPGYG FLSERADFAQ ACQDAGVRFI G PSPEVVRK MGDKVEARAI AIAAGVPVVP ...文字列:
MLKFRTVHGG LRLLGIRRTS TAPAASPNVR RLEYKPIKKV MVANRGEIAI RVFRACTELG IRTVAIYSEQ DTGQMHRQK ADEAYLIGRG LAPVQAYLHI PDIIKVAKEN NVDAVHPGYG FLSERADFAQ ACQDAGVRFI G PSPEVVRK MGDKVEARAI AIAAGVPVVP GTDAPITSLH EAHEFSNTYG FPIIFKAAYG GGGRGMRVVH SY EELEENY TRAYSEALAA FGNGALFVEK FIEKPRHIEV QILGDQYGNI LHLYERDCSI QRRHQKVVEI APA AHLDPQ LRTRLTSDSV KLAKQVGYEN AGTVEFLVDR HGKHYFIEVN SRLQVEHTVT EEITDVDLVH AQIH VAEGR SLPDLGLRQE NIRINGCAIQ CRVTTEDPAR SFQPDTGRIE VFRSGEGMGI RLDNASAFQG AVISP HYDS LLVKVIAHGK DHPTAATKMS RALAEFRVRG VKTNIAFLQN VLNNQQFLAG TVDTQFIDEN PELFQL RPA QNRAQKLLHY LGHVMVNGPT TPIPVKASPS PTDPVVPAVP IGPPPAGFRD ILLREGPEGF ARAVRNH PG LLLMDTTFRD AHQSLLATRV RTHDLKKIAP YVAHNFSKLF SMENWGGATF DVAMRFLYEC PWRRLQEL R ELIPNIPFQM LLRGANAVGY TNYPDNVVFK FCEVAKENGM DVFRVFDSLN YLPNMLLGME AAGSAGGVV EAAISYTGDV ADPSRTKYSL QYYMGLAEEL VRAGTHILCI KDMAGLLKPT ACTMLVSSLR DRFPDLPLHI HTHDTSGAG VAAMLACAQA GADVVDVAAD SMSGMTSQPS MGALVACTRG TPLDTEVPME RVFDYSEYWE G ARGLYAAF DCTATMKSGN SDVYENEIPG GQYTNLHFQA HSMGLGSKFK EVKKAYVEAN QMLGDLIKVT PS SKIVGDL AQFMVQNGLS RAEAEAQAEE LSFPRSVVEF LQGYIGVPHG GFPEPFRSKV LKDLPRVEGR PGA SLPPLD LQALEKELVD RHGEEVTPED VLSAAMYPDV FAHFKDFTAT FGPLDSLNTR LFLQGPKIAE EFEV ELERG KTLHIKALAV SDLNRAGQRQ VFFELNGQLR SILVKDTQAM KEMHFHPKAL KDVKGQIGAP MPGKV IDIK VVAGAKVAKG QPLCVLSAMK METVVTSPME GTVRKVHVTK DMTLEGDDLI LEIE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3bg5

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 147831
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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