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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32485 | |||||||||
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タイトル | Cryo-electron microscopic structure of the 2-oxoglutarate dehydrogenase (E1) component of the human alpha-ketoglutarate (2-oxoglutarate) dehydrogenase complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Mitochondria / ketoglutarate dehydrogenase / single-particle cryoEM / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 oxoglutarate dehydrogenase (NAD+) activity / olfactory bulb mitral cell layer development / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) / : / succinyl-CoA metabolic process / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / cerebellar cortex development / Lysine catabolism / oxoglutarate dehydrogenase complex ...oxoglutarate dehydrogenase (NAD+) activity / olfactory bulb mitral cell layer development / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) / : / succinyl-CoA metabolic process / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / cerebellar cortex development / Lysine catabolism / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyramidal neuron development / Citric acid cycle (TCA cycle) / thalamus development / 2-oxoglutarate metabolic process / striatum development / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / thiamine pyrophosphate binding / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / generation of precursor metabolites and energy / mitochondrial membrane / hippocampus development / glycolytic process / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.92 Å | |||||||||
データ登録者 | Yu X / Yang W | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2022 タイトル: Structural basis for the activity and regulation of human alpha-ketoglutarate dehydrogenase revealed by Cryo-EM 著者: Zhong Y / Gao Y / Zhou D / Ma X / Chen H / Xu Y / Yang W / Yu X | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32485.map.gz | 59.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32485-v30.xml emd-32485.xml | 10.9 KB 10.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32485.png | 76.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32485.cif.gz | 5.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32485 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32485 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32485_validation.pdf.gz | 557.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32485_full_validation.pdf.gz | 556.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32485_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32485_validation.cif.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32485 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32485 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7wgrMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32485.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.845 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : 2-oxoglutarate dehydrogenase, OGDH
全体 | 名称: 2-oxoglutarate dehydrogenase, OGDH |
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要素 |
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-超分子 #1: 2-oxoglutarate dehydrogenase, OGDH
超分子 | 名称: 2-oxoglutarate dehydrogenase, OGDH / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: 2-oxoglutarate dehydrogenase, mitochondrial
分子 | 名称: 2-oxoglutarate dehydrogenase, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO EC番号: oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 102.006258 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: AVQSLIRAYQ IRGHHVAQLD PLGILDADLD SSVPADIISS TDKLGFYGLD ESDLDKVFHL PTTTFIGGQE SALPLREIIR RLEMAYCQH IGVEFMFIND LEQCQWIRQK FETPGIMQFT NEEKRTLLAR LVRSTRFEEF LQRKWSSEKR FGLEGCEVLI P ALKTIIDK ...文字列: AVQSLIRAYQ IRGHHVAQLD PLGILDADLD SSVPADIISS TDKLGFYGLD ESDLDKVFHL PTTTFIGGQE SALPLREIIR RLEMAYCQH IGVEFMFIND LEQCQWIRQK FETPGIMQFT NEEKRTLLAR LVRSTRFEEF LQRKWSSEKR FGLEGCEVLI P ALKTIIDK SSENGVDYVI MGMPHRGRLN VLANVIRKEL EQIFCQFDSK LEAADEGSGD VKYHLGMYHR RINRVTDRNI TL SLVANPS HLEAADPVVM GKTKAEQFYC GDTEGKKVMS ILLHGDAAFA GQGIVYETFH LSDLPSYTTH GTVHVVVNNQ IGF TTDPRM ARSSPYPTDV ARVVNAPIFH VNSDDPEAVM YVCKVAAEWR STFHKDVVVD LVCYRRNGHN EMDEPMFTQP LMYK QIRKQ KPVLQKYAEL LVSQGVVNQP EYEEEISKYD KICEEAFARS KDEKILHIKH WLDSPWPGFF TLDGQPRSMS CPSTG LTED ILTHIGNVAS SVPVENFTIH GGLSRILKTR GEMVKNRTVD WALAEYMAFG SLLKEGIHIR LSGQDVERGT FSHRHH VLH DQNVDKRTCI PMNHLWPNQA PYTVCNSSLS EYGVLGFELG FAMASPNALV LWEAQFGDFH NTAQCIIDQF ICPGQAK WV RQNGIVLLLP HGMEGMGPEH SSARPERFLQ MCNDDPDVLP DLKEANFDIN QLYDCNWVVV NCSTPGNFFH VLRRQILL P FRKPLIIFTP KSLLRHPEAR SSFDEMLPGT HFQRVIPEDG PAAQNPENVK RLLFCTGKVY YDLTRERKAR DMVGQVAIT RIEQLSPFPF DLLLKEVQKY PNAELAWCQE EHKNQGYYDY VKPRLRTTIS RAKPVWYAGR DPAAAPATGN KKTHLTELQR LLDTAFDLD VFKNFS UniProtKB: 2-oxoglutarate dehydrogenase complex component E1 |
-分子 #2: CALCIUM ION
分子 | 名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: CA |
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分子量 | 理論値: 40.078 Da |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #4: THIAMINE DIPHOSPHATE
分子 | 名称: THIAMINE DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: TPP |
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分子量 | 理論値: 425.314 Da |
Chemical component information | ChemComp-TPP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 266798 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |