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万見
- EMDB-3235: Structure of the poly-C9 component of the Complement Membrane Att... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3235
タイトルStructure of the poly-C9 component of the Complement Membrane Attack Complex
マップデータReconstruction of the poly-C9 component of the Complement Membrane Attack Complex
試料
  • 試料: C9 from human plasma
  • タンパク質・ペプチド: C9
キーワードpore-forming protein / complement / C9 / MACPF
機能・相同性
機能・相同性情報


cell killing / Terminal pathway of complement / membrane attack complex / other organism cell membrane / complement activation / complement activation, alternative pathway / immune system process / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / protein homooligomerization ...cell killing / Terminal pathway of complement / membrane attack complex / other organism cell membrane / complement activation / complement activation, alternative pathway / immune system process / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / protein homooligomerization / positive regulation of immune response / blood microparticle / killing of cells of another organism / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / membrane-attack complex / perforin / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / Thrombospondin type 1 domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily ...Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / membrane-attack complex / perforin / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / Thrombospondin type 1 domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement component C9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.7 Å
データ登録者Dudkina NV / Spicer BA / Reboul CF / Conroy PJ / Lukoyanova N / Elmlund H / Law RHP / Ekkel SM / Kondos SC / Goode RJA ...Dudkina NV / Spicer BA / Reboul CF / Conroy PJ / Lukoyanova N / Elmlund H / Law RHP / Ekkel SM / Kondos SC / Goode RJA / Ramm G / Whisstock JC / Saibil HR / Dunstone MA
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure of the poly-C9 component of the complement membrane attack complex.
著者: Natalya V Dudkina / Bradley A Spicer / Cyril F Reboul / Paul J Conroy / Natalya Lukoyanova / Hans Elmlund / Ruby H P Law / Susan M Ekkel / Stephanie C Kondos / Robert J A Goode / Georg Ramm / ...著者: Natalya V Dudkina / Bradley A Spicer / Cyril F Reboul / Paul J Conroy / Natalya Lukoyanova / Hans Elmlund / Ruby H P Law / Susan M Ekkel / Stephanie C Kondos / Robert J A Goode / Georg Ramm / James C Whisstock / Helen R Saibil / Michelle A Dunstone /
要旨: The membrane attack complex (MAC)/perforin-like protein complement component 9 (C9) is the major component of the MAC, a multi-protein complex that forms pores in the membrane of target pathogens. In ...The membrane attack complex (MAC)/perforin-like protein complement component 9 (C9) is the major component of the MAC, a multi-protein complex that forms pores in the membrane of target pathogens. In contrast to homologous proteins such as perforin and the cholesterol-dependent cytolysins (CDCs), all of which require the membrane for oligomerisation, C9 assembles directly onto the nascent MAC from solution. However, the molecular mechanism of MAC assembly remains to be understood. Here we present the 8 Å cryo-EM structure of a soluble form of the poly-C9 component of the MAC. These data reveal a 22-fold symmetrical arrangement of C9 molecules that yield an 88-strand pore-forming β-barrel. The N-terminal thrombospondin-1 (TSP1) domain forms an unexpectedly extensive part of the oligomerisation interface, thus likely facilitating solution-based assembly. These TSP1 interactions may also explain how additional C9 subunits can be recruited to the growing MAC subsequent to membrane insertion.
履歴
登録2015年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月18日-
マップ公開2016年2月10日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5fmw
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3235_ima...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3235.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 58.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the poly-C9 component of the Complement Membrane Attack Complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.76 Å/pix.
x 250 pix.
= 690. Å		2.76 Å/pix.
x 250 pix.
= 690. Å		2.76 Å/pix.
x 250 pix.
= 690. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09 / ムービー #1: 0.09
最小 - 最大-0.053409 - 0.39757299
平均 (標準偏差)0.00102137 (±0.01166051)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-125-125-125
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 690.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.762.762.76
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z690.000690.000690.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-125-125-125
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-0.0530.3980.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : C9 from human plasma

全体名称: C9 from human plasma
要素
  • 試料: C9 from human plasma
  • タンパク質・ペプチド: C9

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超分子 #1000: C9 from human plasma

超分子名称: C9 from human plasma / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 22 / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.3 MDa

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分子 #1: C9

分子名称: C9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: complement component 9 / コピー数: 1 / 集合状態: 22 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Blood
分子量理論値: 1.3 MDa
配列UniProtKB: Complement component C9 / GO: immune system process

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 10 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 91 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 5s before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2014年12月15日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 5 µm / 実像数: 1385 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: IMOD was applied to 1385 frames grouped from the 70 recorded.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 36232 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 77000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected manually.
CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C22 (22回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION, IMAGIC / 使用した粒子像数: 5000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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