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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | NuA4 HAT module bound to the nucleosome | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() PI5P Regulates TP53 Acetylation / : / piccolo histone acetyltransferase complex / SUMOylation of transcription cofactors / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / methylated histone binding ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / : / piccolo histone acetyltransferase complex / SUMOylation of transcription cofactors / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / methylated histone binding / meiotic cell cycle / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / cell cycle / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Chen Z / Qu K | |||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the NuA4 acetyltransferase complex bound to the nucleosome. 著者: Keke Qu / Kangjing Chen / Hao Wang / Xueming Li / Zhucheng Chen / ![]() 要旨: Deoxyribonucleic acid in eukaryotes wraps around the histone octamer to form nucleosomes, the fundamental unit of chromatin. The N termini of histone H4 interact with nearby nucleosomes and play an ...Deoxyribonucleic acid in eukaryotes wraps around the histone octamer to form nucleosomes, the fundamental unit of chromatin. The N termini of histone H4 interact with nearby nucleosomes and play an important role in the formation of high-order chromatin structure and heterochromatin silencing. NuA4 in yeast and its homologue Tip60 complex in mammalian cells are the key enzymes that catalyse H4 acetylation, which in turn regulates chromatin packaging and function in transcription activation and DNA repair. Here we report the cryo-electron microscopy structure of NuA4 from Saccharomyces cerevisiae bound to the nucleosome. NuA4 comprises two major modules: the catalytic histone acetyltransferase (HAT) module and the transcription activator-binding (TRA) module. The nucleosome is mainly bound by the HAT module and is positioned close to a polybasic surface of the TRA module, which is important for the optimal activity of NuA4. The nucleosomal linker DNA carrying the upstream activation sequence is oriented towards the conserved, transcription activator-binding surface of the Tra1 subunit, which suggests a potential mechanism of NuA4 to act as a transcription co-activator. The HAT module recognizes the disk face of the nucleosome through the H2A-H2B acidic patch and nucleosomal DNA, projecting the catalytic pocket of Esa1 to the N-terminal tail of H4 and supporting its function in selective acetylation of H4. Together, our findings illustrate how NuA4 is assembled and provide mechanistic insights into nucleosome recognition and transcription co-activation by a HAT. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 4.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.1 KB 20.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.3 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 60.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 334.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 334.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.2 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7vvuMC ![]() 7vvyC ![]() 7vvzC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0825 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : complex of NuA4 HAT module and nucleosome
+超分子 #1: complex of NuA4 HAT module and nucleosome
+分子 #1: Chromatin modification-related protein EAF6
+分子 #2: Chromatin modification-related protein YNG2
+分子 #3: Enhancer of polycomb-like protein 1
+分子 #4: Histone H3
+分子 #5: H4
+分子 #6: Histone H2A
+分子 #7: Histone H2B 1.1
+分子 #8: Histone acetyltransferase ESA1
+分子 #9: DNA (207-mer)
+分子 #10: DNA (207-mer)
+分子 #11: CARBOXYMETHYL COENZYME *A
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |