+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of Apoferritin | |||||||||
![]() | the reconstruction of full frame | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | complex / TRANSPORT PROTEIN / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() iron ion sequestering activity / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / iron ion binding / immune response / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.89 Å | |||||||||
![]() | Zhang X / Wu C / Shi H | |||||||||
資金援助 | 1件
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Low-cooling-rate freezing in biomolecular cryo-electron microscopy for recovery of initial frames. 著者: Chunling Wu / Huigang Shi / Dongjie Zhu / Kelong Fan / Xinzheng Zhang / ![]() 要旨: When biological samples are first exposed to electrons in cryo-electron microcopy (cryo-EM), proteins exhibit a rapid 'burst' phase of beam-induced motion that cannot be corrected with software. This ...When biological samples are first exposed to electrons in cryo-electron microcopy (cryo-EM), proteins exhibit a rapid 'burst' phase of beam-induced motion that cannot be corrected with software. This lowers the quality of the initial frames, which are the least damaged by the electrons. Hence, they are commonly excluded or down-weighted during data processing, reducing the undamaged signal and the resolution in the reconstruction. By decreasing the cooling rate during sample preparation, either with a cooling-rate gradient or by increasing the freezing temperature, we show that the quality of the initial frames for various protein and virus samples can be recovered. Incorporation of the initial frames in the reconstruction increases the resolution by an amount equivalent to using ~60% more data. Moreover, these frames preserve the high-quality cryo-EM densities of radiation-sensitive residues, which is often damaged or very weak in canonical three-dimensional reconstruction. The improved freezing conditions can be easily achieved using existing devices and enhance the overall quality of cryo-EM structures. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
添付画像 |
---|
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 228.3 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 29.4 KB 29.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 228.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | 218.4 MB 218.5 MB 218.8 MB 218.9 MB 218.7 MB 218.9 MB 218.9 MB 219 MB 218.6 MB 218.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 683.3 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 682.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7v66MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | the reconstruction of full frame | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.515 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
+追加マップ: the eighth frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the tenth frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the seventh frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the second frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the first frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the third frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the fifth frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the fourth frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the sixth frame of per-frame reconstruction
+追加マップ: the ninth frame of per-frame reconstruction
-
試料の構成要素
-全体 : Human apoferritin
全体 | 名称: Human apoferritin |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Human apoferritin
超分子 | 名称: Human apoferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 440 KDa |
-分子 #1: Ferritin heavy chain
分子 | 名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 20.116547 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: TSQVRQNYHQ DSEAAINRQI NLELYASYVY LSMSYYFDRD DVALKNFAKY FLHQSHEERE HAEKLMKLQN QRGGRIFLQD IKKPDCDDW ESGLNAMECA LHLEKNVNQS LLELHKLATD KNDPHLCDFI ETHYLNEQVK AIKELGDHVT NLRKMGAPES G LAEYLFDK HTLG UniProtKB: Ferritin heavy chain |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-
画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
---|---|
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 296695 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |