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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-31171 | |||||||||
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タイトル | CrClpP-S1 | |||||||||
マップデータ | the 3.3 angstrom resolution cryo-EM density map of CrClp protease complex in Chlamydomonas reinhardtii. | |||||||||
試料 |
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キーワード | Clp / Complex / Protease / Chloroplast / Chlamydomnas / Atp-dependent. / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / plastid / chloroplast stroma / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chloroplast / ATPase binding / serine-type endopeptidase activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang N / Wang YF | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Plants / 年: 2021 タイトル: The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex. 著者: Ning Wang / Yifan Wang / Qian Zhao / Xiang Zhang / Chao Peng / Wenjuan Zhang / Yanan Liu / Olivier Vallon / Michael Schroda / Yao Cong / Cuimin Liu / 要旨: Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the ...Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the structure of the chloroplast ClpP complex from Chlamydomonas reinhardtii by cryo-electron microscopy. ClpP contains two heptameric catalytic rings without any symmetry. The top ring contains one ClpR6, three ClpP4 and three ClpP5 subunits while the bottom ring is composed of three ClpP1 subunits and one each of the ClpR1-4 subunits. ClpR3, ClpR4 and ClpT4 subunits connect the two rings and stabilize the complex. The chloroplast Cpn11/20/23 co-chaperonin, a co-factor of Cpn60, forms a cap on the top of ClpP by protruding mobile loops into hydrophobic clefts at the surface of the top ring. The co-chaperonin repressed ClpP proteolytic activity in vitro. By regulating Cpn60 chaperone and ClpP protease activity, the co-chaperonin may play a role in coordinating protein folding and degradation in the chloroplast. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_31171.map.gz | 4.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-31171-v30.xml emd-31171.xml | 18.6 KB 18.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_31171.png | 93.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-31171.cif.gz | 6.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31171 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31171 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_31171_validation.pdf.gz | 406.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_31171_full_validation.pdf.gz | 405.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_31171_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_31171_validation.cif.gz | 6.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31171 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31171 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_31171.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | the 3.3 angstrom resolution cryo-EM density map of CrClp protease complex in Chlamydomonas reinhardtii. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.318 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : complex of CrClp protease
+超分子 #1: complex of CrClp protease
+分子 #1: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #2: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #3: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #4: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #5: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #6: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #7: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #8: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
+分子 #9: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT4, chloroplastic
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 38.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 131245 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |