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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30657 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a heme-copper terminal oxidase dimer provides insights into its catalytic mechanism | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytochrome-c oxidase activity / : / aerobic respiration / membrane => GO:0016020 / copper ion binding / heme binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア) / Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア) / Aquifex aeolicus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Fei S / Hartmut M / Yun Z / Guoliang Z / Shuangbo Z | |||||||||
引用 | ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2021 タイトル: The Unusual Homodimer of a Heme-Copper Terminal Oxidase Allows Itself to Utilize Two Electron Donors. 著者: Guoliang Zhu / Hui Zeng / Shuangbo Zhang / Jana Juli / Linhua Tai / Danyang Zhang / Xiaoyun Pang / Yan Zhang / Sin Man Lam / Yun Zhu / Guohong Peng / Hartmut Michel / Fei Sun / 要旨: The heme-copper oxidase superfamily comprises cytochrome c and ubiquinol oxidases. These enzymes catalyze the transfer of electrons from different electron donors onto molecular oxygen. A B-family ...The heme-copper oxidase superfamily comprises cytochrome c and ubiquinol oxidases. These enzymes catalyze the transfer of electrons from different electron donors onto molecular oxygen. A B-family cytochrome c oxidase from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus was discovered previously to be able to use both cytochrome c and naphthoquinol as electron donors. Its molecular mechanism as well as the evolutionary significance are yet unknown. Here we solved its 3.4 Å resolution electron cryo-microscopic structure and discovered a novel dimeric structure mediated by subunit I (CoxA2) that would be essential for naphthoquinol binding and oxidation. The unique structural features in both proton and oxygen pathways suggest an evolutionary adaptation of this oxidase to its hyperthermophilic environment. Our results add a new conceptual understanding of structural variation of cytochrome c oxidases in different species. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30657.map.gz | 5.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30657-v30.xml emd-30657.xml | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_30657_fsc.xml | 9.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_30657.png | 133.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30657 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30657 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30657.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)
+超分子 #1: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)
+分子 #1: Cytochrome c oxidase subunit I
+分子 #2: Cytochrome oxidase subunit IIa
+分子 #3: Cytochrome oxidase subunit II
+分子 #4: HEME-AS
+分子 #5: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
+分子 #6: COPPER (II) ION
+分子 #7: 2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-h...
+分子 #8: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-...
+分子 #9: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #10: DINUCLEAR COPPER ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |