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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30625 | ||||||||||||
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タイトル | Vibrio cholera aldehyde-alcohol dehrogenase | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | Enzyme / Fermentation / Alcohol / Aldehyde / OXIDOREDUCTASE | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / fermentation / alcohol metabolic process / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Vibrio cholerae (コレラ菌) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.37 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Cho S / Cho C | ||||||||||||
資金援助 | 韓国, 3件
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引用 | ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2021 タイトル: Cryo-EM structure of Vibrio cholerae aldehyde-alcohol dehydrogenase spirosomes. 著者: Saehyun Cho / Gijeong Kim / Ji-Joon Song / Carol Cho / 要旨: Aldehyde-alcohol dehydrogenase (AdhE) is a metabolic enzyme and virulence factor in bacteria. E. coli AdhE (eAdhE) multimerizes into spirosomes that are essential for enzymatic activity. However, it ...Aldehyde-alcohol dehydrogenase (AdhE) is a metabolic enzyme and virulence factor in bacteria. E. coli AdhE (eAdhE) multimerizes into spirosomes that are essential for enzymatic activity. However, it is unknown whether AdhE structure is conserved in divergent bacteria. Here, we present the cryo-EM structure of AdhE (vAdhE) from Vibrio cholerae to 4.31 Å resolution. Overall, vAdhE spirosomes are similar to eAdhE with conserved subunit arrangement. However, divergences in key oligomerization residues cause vAdhE to form labile spirosomes with lower enzymatic activity. Mutating the vAdhE oligomerization interface to mimic eAdhE increases spirosome stability and enzymatic activity to levels comparable to eAdhE. These results support the generality of AdhE spirosome structures, and provide a structural basis to target vAdhE to attenuate bacterial virulence. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30625.map.gz | 73.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30625-v30.xml emd-30625.xml | 10.2 KB 10.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30625.png | 60 KB | ||
Filedesc metadata | emd-30625.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30625 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30625 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30625.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.863 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Aldehyde-alcohol dehydrogenase spirosome
全体 | 名称: Aldehyde-alcohol dehydrogenase spirosome |
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要素 |
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-超分子 #1: Aldehyde-alcohol dehydrogenase spirosome
超分子 | 名称: Aldehyde-alcohol dehydrogenase spirosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌) |
-分子 #1: Aldehyde-alcohol dehydrogenase
分子 | 名称: Aldehyde-alcohol dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌) |
分子量 | 理論値: 96.346242 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MPVTNLAELD ALVARVKAAQ AEFATFSQEQ VDKIFRAASL AANQARIPLA QMAVEESGMG IVEDKVIKNH FASEFIYNKY KDEKTCGIL EEDDNLGTMT IAEPVGIICG IVPTTNPTST AIFKSLISLK TRNGIIFSPH PRAKNSTNAA AKLVLDAAIA A GAPKDIIG ...文字列: MPVTNLAELD ALVARVKAAQ AEFATFSQEQ VDKIFRAASL AANQARIPLA QMAVEESGMG IVEDKVIKNH FASEFIYNKY KDEKTCGIL EEDDNLGTMT IAEPVGIICG IVPTTNPTST AIFKSLISLK TRNGIIFSPH PRAKNSTNAA AKLVLDAAIA A GAPKDIIG WIDQPSVELS NALMKHDGIA LILATGGPGM VKAAYSSGKP AIGVGAGNVP VVIDETADIK RAVASILMSK TF DNGVVCA SEQAAIVVSE VYDEVKERFA THKAHVLSKA DADKVRKVLL IDGALNAKIV GQPAAAIAEM AGVKVPADTK VLV GEGLGK VSYDDEFAHE KLSPTLGLFR ADNFEDAVAQ AVTMVEIGGI GHTSGLYTNQ DVNADRIRYF GDKLKTARIL VNIP TTHGG IGDLYNFNVA PSLTLGCGSW GGNSISENVG PKHLINKKTV AKRAENMLWH KLPKSIYFRR GSLPIALSDL EGKKR AFLV TDRFLFNNGY ADDVVALLKA QGMEVQTFFE VEADPTLSVV EKGAAAMQSF QPDVILALGG GSPMDAAKIM WVMYEH PDT HFEELAMRFM DIRKRIYKFP KMGKKAELVC ITTTSGTGSE VTPFAVVTDD KTGAKYPLAD YELTPQMAIV DANLVMN MP KSLTAFGGYD AVTHALEAYV SVLANEYSDG QALQALKMLK EYLPSSYANG AKDPIAREKV HNAATIAGIA FANAFLGV C HSMAHKIGAE FHLPHGLANA LLIANVVRYN ANDNPTKQTA FSQYDRPQAR RRYAEVADHL GLSQPGDRTA QKIERLLTW LDELKVNLDI PKSIQAAGVA EADFLAKVDE LAVEAFDDQC TGANPRYPLI AELKEVLLAS YYGKPFVEGQ TFEGTTVIVK KADQEAAKA PKAKK UniProtKB: Aldehyde-alcohol dehydrogenase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 62417 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |