[日本語] English
万見
- EMDB-30232: Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30232
タイトルStructure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードNucleosome / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation ...[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / subtelomeric heterochromatin formation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / telomere organization / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / cytosolic ribosome / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / RNA Polymerase I Promoter Opening / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / epigenetic regulation of gene expression / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Inhibition of DNA recombination at telomere / Pexophagy / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / Meiotic synapsis / DNA damage checkpoint signaling / SUMOylation of chromatin organization proteins / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / DNA methylation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Condensation of Prophase Chromosomes / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / Josephin domain DUBs / SIRT1 negatively regulates rRNA expression
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : ...Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Histone H2A/H2B/H3 / Ubiquitin domain / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å
データ登録者Lou ZY / Liu L
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0505200 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21532004 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91753205 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81621002 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex Reveals an Unprecedented Crosstalk Activation Mechanism through Nucleosome Shape Distortion
著者: Liu L / Lou ZY / Ai HS / Cao L
履歴
登録2020年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月14日-
マップ公開2021年4月14日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bwd
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30232.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 200 pix.
= 216. Å		1.08 Å/pix.
x 200 pix.
= 216. Å		1.08 Å/pix.
x 200 pix.
= 216. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.12552781 - 0.21010885
平均 (標準偏差)0.00083567813 (±0.008249929)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 216.00002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z216.000216.000216.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1260.2100.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex

全体名称: Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex
要素
  • 複合体: Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

+
超分子 #1: Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex

超分子名称: Structure of Dot1L-H2BK34ub Nucleosome Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.506156 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGEKLELRLK SPVGAEPAVY PWPLPVYDKH HDAAHEIIET IRWVCEEIPD LKLAMENYVL IDYDTKSFES MQRLCDKYNR AIDSIHQLW KGTTQPMKLN TRPSTGLLRH ILQQVYNHSV TDPEKLNNYE PFSPEVYGET SFDLVAQMID EIKMTDDDLF V DLGSGVGQ ...文字列:
MGEKLELRLK SPVGAEPAVY PWPLPVYDKH HDAAHEIIET IRWVCEEIPD LKLAMENYVL IDYDTKSFES MQRLCDKYNR AIDSIHQLW KGTTQPMKLN TRPSTGLLRH ILQQVYNHSV TDPEKLNNYE PFSPEVYGET SFDLVAQMID EIKMTDDDLF V DLGSGVGQ VVLQVAAATN CKHHYGVEKA DIPAKYAETM DREFRKWMKW YGKKHAEYTL ERGDFLSEEW RERIANTSVI FV NNFAFGP EVDHQLKERF ANMKEGGRIV SSKPFAPLNF RINSRNLSDI GTIMRVVELS PLKGSVSWTG KPVSYYLHTI DRT ILENYF SSLKNPKLRE EQEAARRRQQ RESKSNAATP TKGPEGKVAG PADAPMDSGA EEEKAGAATV KKPSPSKARK KKLN KKGRK MAGRKRGRPK K

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.034355 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKA RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYS ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #4: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.790018 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
PEPAKSAPAP KKGSKKAVTK AQKKDGKKRK RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-K

+
分子 #5: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.305969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEACEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #8: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.622922 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGC

UniProtKB: Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein

+
分子 #6: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.825559 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #7: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.305852 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

+
分子 #9: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 22445
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る