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基本情報
| 登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30094 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | The coordinate of the hexameric terminase complex in the presence of the ADP-BeF3 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | viral protein | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報viral DNA genome packaging / chromosome organization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / host cell nucleus / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス) | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Yang YX / Yang P | |||||||||
| 資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Protein Cell / 年: 2020タイトル: Architecture of the herpesvirus genome-packaging complex and implications for DNA translocation. 著者: Yunxiang Yang / Pan Yang / Nan Wang / Zhonghao Chen / Dan Su / Z Hong Zhou / Zihe Rao / Xiangxi Wang / ![]() 要旨: Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave ...Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave concatemeric dsDNA into procapsids but its molecular architecture and mechanism are unknown. We report atomic structures of a herpesvirus hexameric terminase complex in both the apo and ADP•BeF3-bound states. Each subunit of the hexameric ring comprises three components-the ATPase/terminase pUL15 and two regulator/fixer proteins, pUL28 and pUL33-unlike bacteriophage terminases. Distal to the nuclease domains, six ATPase domains form a central channel with conserved basic-patches conducive to DNA binding and trans-acting arginine fingers are essential to ATP hydrolysis and sequential DNA translocation. Rearrangement of the nuclease domains mediated by regulatory domains converts DNA translocation mode to cleavage mode. Our structures favor a sequential revolution model for DNA translocation and suggest mechanisms for concerted domain rearrangements leading to DNA cleavage. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | EMマップ: SurfView Molmil Jmol/JSmol |
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_30094.map.gz | 20.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-30094-v30.xml emd-30094.xml | 13.8 KB 13.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_30094.png | 191.3 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-30094.cif.gz | 6.2 KB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30094 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30094 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30094.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : HSV-1 terminase complex in presence of ADP-BeF3
| 全体 | 名称: HSV-1 terminase complex in presence of ADP-BeF3 |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: HSV-1 terminase complex in presence of ADP-BeF3
| 超分子 | 名称: HSV-1 terminase complex in presence of ADP-BeF3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス) |
-分子 #1: Tripartite terminase subunit 3
| 分子 | 名称: Tripartite terminase subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)株: 17 |
| 分子量 | 理論値: 76.064742 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: GDALRVPFLD FATATPKRHQ TVVPGVGTLH DCCEHSPLFS AVARRLLFNS LVPAQLKGRD FGGDHTAKLE FLAPELVRAV ARLRFKECA PADVVPQRNA YYSVLNTFQA LHRSEAFRQL VHFVRDFAQL LKTSFRASSL TETTGPPKKR AKVDVATHGR T YGTLELFQ ...文字列: GDALRVPFLD FATATPKRHQ TVVPGVGTLH DCCEHSPLFS AVARRLLFNS LVPAQLKGRD FGGDHTAKLE FLAPELVRAV ARLRFKECA PADVVPQRNA YYSVLNTFQA LHRSEAFRQL VHFVRDFAQL LKTSFRASSL TETTGPPKKR AKVDVATHGR T YGTLELFQ KMILMHATYF LAAVLLGDHA EQVNTFLRLV FEIPLFSDAA VRHFRQRATV FLVPRRHGKT WFLVPLIALS LA SFRGIKI GYTAHIRKAT EPVFEEIDAC LRGWFGSARV DHVKGETISF SFPDGSRSTI VFASSHNTNG IRGQDFNLLF VDE ANFIRP DAVQTIMGFL NQANCKIIFV SSTNTGKAST SFLYNLRGAA DELLNVVTYI CDDHMPRVVT HTNATACSCY ILNK PVFIT MDGAVRRTAD LFLADSFMQE IIGGQARETG DDRPVLTKSA GERFLLYRPS TTTNSGLMAP DLYVYVDPAF TANTR ASGT GVAVVGRYRD DYIIFALEHF FLRALTGSAP ADIARCVVHS LTQVLALHPG AFRGVRVAVE GNSSQDSAVA IATHVH TEM HRLLASEGAD AGSGPELLFY HCEPPGSAVL YPFFLLNKQK TPAFEHFIKK FNSGGVMASQ EIVSATVRLQ TDPVEYL LE QLNNLTETVS PNTDVRTYSG KRNGASDDLM VAVIMAIYLA AQAGPPHT UniProtKB: Tripartite terminase subunit 3 |
-分子 #2: Tripartite terminase subunit 1
| 分子 | 名称: Tripartite terminase subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)株: 17 |
| 分子量 | 理論値: 84.187359 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: AAPVSEPTVA RQKLLALLGQ VQTYVFQIEL LRRCDPHIGR GKLPQLKLNA LQVRALRRRL RPGLEAQAGA FLTPLSVTLE LLLEYAWRE GERLLGSLET FATAGDVAAF FTETMGLARP CPYHQRVRLD TYGGTVHMEL CFLHDVENFL KQLNYCHLIT P SRGATAAL ...文字列: AAPVSEPTVA RQKLLALLGQ VQTYVFQIEL LRRCDPHIGR GKLPQLKLNA LQVRALRRRL RPGLEAQAGA FLTPLSVTLE LLLEYAWRE GERLLGSLET FATAGDVAAF FTETMGLARP CPYHQRVRLD TYGGTVHMEL CFLHDVENFL KQLNYCHLIT P SRGATAAL ERVREFMVGA VGSGLIVPPE LSDPSHPCAV CFEELCVTAN QGATIASRLA DRICNHVTQQ AQVRLDANEL RR YLPHAAG LSDADRARAL SVLDHALART AGGDGQPHPS PENDSVRKEA DALLEAHDVF QATTPGLYAI SELQFWLASG DRA GQTTMD AFASNLTALA RRELQQETAA VAVELALFGR RAEHFDRAFG SHLAALDMVD ALIIGGQATS PDDQIEALIR ACYD HHLTT PLLRRLVSPE QCDEEALRRV LARMGAGGAA DAPKGGAGPD DDGDRVAVEE GARGLGAPGG GGEDEDRRRG PGGQG PETW GDIATQAAAD VRERRRLYAD RLTKRSLASL GRCVREQRGE LEKMLRVSVH GEVLPATFAA VANGFAARAR FCALTA GAG TVIDNRSAPG VFDAHRFMRA SLLRHQVDPA LLPSITHRFF ELVNGPLFDH STHSFAQPPN TALYYSVENV GLLPHLK EE LARFIMGAGG SGADWAVSEF QRFYCFDGIS GITPTQRAAW RYIRELIIAT TLFASVYRCG ELELRRPDCS RPTSEGRY R YPPGVYLTYD SDCPLVAIVE SAPDGCIGPR SVVVYDRDVF SILYSVLQHL UniProtKB: Tripartite terminase subunit 1 |
-分子 #3: Tripartite terminase subunit 2
| 分子 | 名称: Tripartite terminase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)株: 17 |
| 分子量 | 理論値: 13.081789 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: LRDTIPDCAL RSQTLESLDA RYVSRDGAHD AAVWFEDMTP AELEVVFPTT DAKLNYLSRT QRLASLLTYA GPIKAPDDAA APQTPDTAC VHGELLARKR ERFAAVINRF LDLHQILR UniProtKB: DNA packaging protein UL33 |
-分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
| 分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ADP |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 427.201 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-ADP: |
-分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
| 分子 | 名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: BEF |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 66.007 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-BEF: |
-分子 #6: MAGNESIUM ION
| 分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: MG |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #7: ZINC ION
| 分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ZN |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 2.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
| 初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
|---|---|
| 最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 7841 |
| 初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
| 最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
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万見について



キーワード
Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
データ登録者
中国, 1件
引用
UCSF Chimera












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