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万見
- EMDB-30092: The coordinate of the nuclease domain of the apo terminase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30092
タイトルThe coordinate of the nuclease domain of the apo terminase complex
マップデータ
試料
  • 複合体: HSV-1 nuclease domain of terminase complex
    • タンパク質・ペプチド: Tripartite terminase subunit 3
キーワードHSV-1 / nuclease domain / apo terminase complex / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome organization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Probable DNA packing protein, C-terminal / Probable DNA packing protein, N-terminal / Tripartite terminase subunit 3 / Probable DNA packing protein, C-terminal domain superfamily / Probable DNA packing protein, C-terminus / Probable DNA packing protein, N-terminus / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite terminase subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) / Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Yang YX / Yang P
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800145 and 31570717 中国
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2020
タイトル: Architecture of the herpesvirus genome-packaging complex and implications for DNA translocation.
著者: Yunxiang Yang / Pan Yang / Nan Wang / Zhonghao Chen / Dan Su / Z Hong Zhou / Zihe Rao / Xiangxi Wang /
要旨: Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave ...Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave concatemeric dsDNA into procapsids but its molecular architecture and mechanism are unknown. We report atomic structures of a herpesvirus hexameric terminase complex in both the apo and ADP•BeF3-bound states. Each subunit of the hexameric ring comprises three components-the ATPase/terminase pUL15 and two regulator/fixer proteins, pUL28 and pUL33-unlike bacteriophage terminases. Distal to the nuclease domains, six ATPase domains form a central channel with conserved basic-patches conducive to DNA binding and trans-acting arginine fingers are essential to ATP hydrolysis and sequential DNA translocation. Rearrangement of the nuclease domains mediated by regulatory domains converts DNA translocation mode to cleavage mode. Our structures favor a sequential revolution model for DNA translocation and suggest mechanisms for concerted domain rearrangements leading to DNA cleavage.
履歴
登録2020年3月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月28日-
マップ公開2020年10月28日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0259
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0259
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6m5t
  • 表面レベル: 0.0259
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6m5t
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30092.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30092.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 250 pix.
= 262.5 Å		1.05 Å/pix.
x 250 pix.
= 262.5 Å		1.05 Å/pix.
x 250 pix.
= 262.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0259 / ムービー #1: 0.0259
最小 - 最大-0.073416196 - 0.1105791
平均 (標準偏差)0.00037746475 (±0.0030653093)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 262.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z262.500262.500262.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-0.0730.1110.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HSV-1 nuclease domain of terminase complex

全体名称: HSV-1 nuclease domain of terminase complex
要素
  • 複合体: HSV-1 nuclease domain of terminase complex
    • タンパク質・ペプチド: Tripartite terminase subunit 3

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超分子 #1: HSV-1 nuclease domain of terminase complex

超分子名称: HSV-1 nuclease domain of terminase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)

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分子 #1: Tripartite terminase subunit 3

分子名称: Tripartite terminase subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
株: 17
分子量理論値: 30.918906 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTGDDRPVLT KSAGERFLLY RPSTTTNSGL MAPDLYVYVD PAFTANTRAS GTGVAVVGRY RDDYIIFAL EHFFLRALTG SAPADIARCV VHSLTQVLAL HPGAFRGVRV AVEGNSSQDS AVAIATHVHT EMHRLLASEG A DAGSGPEL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTGDDRPVLT KSAGERFLLY RPSTTTNSGL MAPDLYVYVD PAFTANTRAS GTGVAVVGRY RDDYIIFAL EHFFLRALTG SAPADIARCV VHSLTQVLAL HPGAFRGVRV AVEGNSSQDS AVAIATHVHT EMHRLLASEG A DAGSGPEL LFYHCEPPGS AVLYPFFLLN KQKTPAFEHF IKKFNSGGVM ASQEIVSATV RLQTDPVEYL LEQLNNLTET VS PNTDVRT YSGKRNGASD DLMVAVIMAI YLAAQAGPPH TFAPITRVS

UniProtKB: Tripartite terminase subunit 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 42053
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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