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万見
- PDB-2r1g: Coordinates of the thermus thermophilus 30S components neighborin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r1g
タイトルCoordinates of the thermus thermophilus 30S components neighboring RbfA as obtained by fitting into the CRYO-EM map of A 30S-RBFA complex
要素
  • (16S RIBOSOMAL RNA HELIX ...) x 7
  • (30S ribosomal protein ...) x 3
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN/RNA / 30S RIBOSOME MATURATION PROTEIN RbfA / COLD SHOCK RESPONSE PROTEIN RbfA / 30S-RbfA COMPLEX / RbfA BINDING SITE ON THE 30S / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / tRNA-binding / Antibiotic resistance / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S13-like, H2TH ...Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S9 signature. / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S9 / Ribosomal protein S9/S16 / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS9
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å
データ登録者Datta, P.P. / Wilson, D.N. / Kawazoe, M. / Swami, N.K. / Kaminishi, T. / Sharma, M.R. / Booth, T.M. / Takemoto, C. / Fucini, P. / Yokoyama, S. / Agrawal, R.K.
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007
タイトル: Structural aspects of RbfA action during small ribosomal subunit assembly.
著者: Partha P Datta / Daniel N Wilson / Masahito Kawazoe / Neil K Swami / Tatsuya Kaminishi / Manjuli R Sharma / Timothy M Booth / Chie Takemoto / Paola Fucini / Shigeyuki Yokoyama / Rajendra K Agrawal /
要旨: Ribosome binding factor A (RbfA) is a bacterial cold shock response protein, required for an efficient processing of the 5' end of the 16S ribosomal RNA (rRNA) during assembly of the small (30S) ...Ribosome binding factor A (RbfA) is a bacterial cold shock response protein, required for an efficient processing of the 5' end of the 16S ribosomal RNA (rRNA) during assembly of the small (30S) ribosomal subunit. Here we present a crystal structure of Thermus thermophilus (Tth) RbfA and a three-dimensional cryo-electron microscopic (EM) map of the Tth 30S*RbfA complex. RbfA binds to the 30S subunit in a position overlapping the binding sites of the A and P site tRNAs, and RbfA's functionally important C terminus extends toward the 5' end of the 16S rRNA. In the presence of RbfA, a portion of the 16S rRNA encompassing helix 44, which is known to be directly involved in mRNA decoding and tRNA binding, is displaced. These results shed light on the role played by RbfA during maturation of the 30S subunit, and also indicate how RbfA provides cells with a translational advantage under conditions of cold shock.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Molecular biology. Small subunit, big science.
履歴
登録2007年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年12月18日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / em_software / pdbx_entity_src_syn
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1413
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-1413
  • + PDB-2r1c
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 1
B: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 18
C: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 27
D: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 28
E: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 44
X: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 44
F: 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 45
G: 30S ribosomal protein S9
H: 30S ribosomal protein S12
I: 30S ribosomal protein S13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,46910
ポリマ－100,46910
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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16S RIBOSOMAL RNA HELIX ... , 7種, 7分子 ABCDEXF

#1: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 1 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 7781.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 18 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 15544.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 27 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 9440.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 28 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 8969.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 44 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 3457.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 44 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 3530.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: RNA鎖 16S RIBOSOMAL RNA HELIX 45 / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 9434.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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30S ribosomal protein ... , 3種, 3分子 GHI

#8: タンパク質 30S ribosomal protein S9 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14298.466 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: rpsI, rps9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62669
#9: タンパク質 30S ribosomal protein S12 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13804.311 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 5-128 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: rpsL, rps12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17293, UniProt: P61941*PLUS
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14207.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: rpsM, rps13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62655

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詳細

配列の詳細SICNE THE PORTION (1411-1489) OF H44 IS NOT CLOSE TO THE RBFA, THE AUTHOR DID NOT PROVIDE THOSE ...SICNE THE PORTION (1411-1489) OF H44 IS NOT CLOSE TO THE RBFA, THE AUTHOR DID NOT PROVIDE THOSE COORDINATES. THE AUTHOR ONLY PROVIDED THE COORDINATES OF THE PORTION OF THE H44 (CHAINS E AND X) THAT IS CLOSE TO THE RBFA.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: THERMUS THERMOPHILUS 30S RIBOSOMAL SUBUNIT COMPLEXED WITH RBFA
タイプ: RIBOSOME / 詳細: RBFA WAS BOUND TO S1-DEPLETED 30S SUBUNIT
緩衝液名称: 20mM, Hepes-KOH (pH 7.8), 10mM Mg(OAc)2, 200mM NH4Cl, 65mM KCl
pH: 7.8
詳細: 20mM, Hepes-KOH (pH 7.8), 10mM Mg(OAc)2, 200mM NH4Cl, 65mM KCl
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: QUANTIFOIL HOLEY-CRBON FILM GRID
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: RAPID-FREEZING IN LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2005年1月18日 / 詳細: ZEISS IMAGING SCANNER, STEP SIZE 14micro-m
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50760 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 131
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1OモデルフィッティングMANUAL
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF CORRECTION OF 3D-MAPS BY WIENER FILTRATION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: CRYO-ELECTRON MICROSCOPY AND 3D IMAGE PROCESSING / 解像度: 12.5 Å / 粒子像の数: 61207 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.76 Å / 倍率補正: TMV
詳細: This entry contains only a CA trace for the protein and only phosphorus atom for the RNA in the coordinate. CROSS-CORRELATION COEFFICIENT (CCF) VALUE FOR RBFA HOMOLOGY MODEL FITTED INTO THE ...詳細: This entry contains only a CA trace for the protein and only phosphorus atom for the RNA in the coordinate. CROSS-CORRELATION COEFFICIENT (CCF) VALUE FOR RBFA HOMOLOGY MODEL FITTED INTO THE CORRESPONDING CRYO-EM DENSITY WAS 0.79
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: X-RAY COORDINATES OF T. THERMOPHILUS 30S RIBOSOMAL SUBUNIT AND THE HOMOLOGY MODEL OF T. THERMOPHILUS RBFA WERE FITTED INTO THE 12.5 ANGSTROMS RESOLUTION CRYO-EM MAP OF THE T. ...Target criteria: X-RAY COORDINATES OF T. THERMOPHILUS 30S RIBOSOMAL SUBUNIT AND THE HOMOLOGY MODEL OF T. THERMOPHILUS RBFA WERE FITTED INTO THE 12.5 ANGSTROMS RESOLUTION CRYO-EM MAP OF THE T. THERMOPHILUS 30S SUBUNIT-RBFA COMPLEX. ALL THE ATOMIC COORDINATES WERE FITTED AS RIGID BODIES
詳細: METHOD--CROSS-CORRELATION BASED MANUAL FITTING IN O REFINEMENT PROTOCOL--MULTIPLE RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 1J5E

1j5e


Accession code: 1J5E / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数376 180 0 0 556

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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