[日本語] English
万見
- PDB-2bgy: Fit of the x-ray structure of the baterial flagellar hook fragmen... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bgy
タイトルFit of the x-ray structure of the baterial flagellar hook fragment flge31 into an EM map from the hook of Caulobacter crescentus.
要素FLAGELLAR HOOK PROTEIN FLGE
キーワードMOTOR PROTEIN / BACTERIAL MOTILITY / FLAGELLAR HOOK / FLAGELLUM
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook protein FlgE / Flagellar hook protein FlgE
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Shaikh, T.R. / Thomas, D.R. / Chen, J.Z. / Samatey, F.A. / Matsunami, H. / Imada, K. / Namba, K. / DeRosier, D.J.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2005
タイトル: A partial atomic structure for the flagellar hook of Salmonella typhimurium.
著者: Tanvir R Shaikh / Dennis R Thomas / James Z Chen / Fadel A Samatey / Hideyuki Matsunami / Katsumi Imada / Keiichi Namba / David J Derosier /
要旨: The axial proteins of the bacterial flagellum function as a drive shaft, universal joint, and propeller driven by the flagellar rotary motor; they also form the putative protein export channel. The N- ...The axial proteins of the bacterial flagellum function as a drive shaft, universal joint, and propeller driven by the flagellar rotary motor; they also form the putative protein export channel. The N- and C-terminal sequences of the eight axial proteins were predicted to form interlocking alpha-domains generating an axial tube. We report on an approximately 1-nm resolution map of the hook from Salmonella typhimurium, which reveals such a tube made from interdigitated, 1-nm rod-like densities similar to those seen in maps of the filament. Atomic models for the two outer domains of the hook subunit were docked into the corresponding outermost features of the map. The N and C termini of the hook subunit fragment are positioned next to each other and face toward the axis of the hook. The placement of these termini would permit the residues missing in the fragment to form the rod-like features that form the core domain of the hook. We also fit the hook atomic model to an approximately 2-nm resolution map of the hook from Caulobacter crescentus. The hook protein sequence from C. crescentus is largely homologous to that of S. typhimurium except for a large insertion (20 kDa). According to difference maps and our fitting, this insertion is found on the outer surface of the hook, consistent with our modeling of the hook.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of the bacterial flagellar hook and implication for the molecular universal joint mechanism.
著者: Fadel A Samatey / Hideyuki Matsunami / Katsumi Imada / Shigehiro Nagashima / Tanvir R Shaikh / Dennis R Thomas / James Z Chen / David J Derosier / Akio Kitao / Keiichi Namba /
要旨: The bacterial flagellum is a motile organelle, and the flagellar hook is a short, highly curved tubular structure that connects the flagellar motor to the long filament acting as a helical propeller. ...The bacterial flagellum is a motile organelle, and the flagellar hook is a short, highly curved tubular structure that connects the flagellar motor to the long filament acting as a helical propeller. The hook is made of about 120 copies of a single protein, FlgE, and its function as a nano-sized universal joint is essential for dynamic and efficient bacterial motility and taxis. It transmits the motor torque to the helical propeller over a wide range of its orientation for swimming and tumbling. Here we report a partial atomic model of the hook obtained by X-ray crystallography of FlgE31, a major proteolytic fragment of FlgE lacking unfolded terminal regions, and by electron cryomicroscopy and three-dimensional helical image reconstruction of the hook. The model reveals the intricate molecular interactions and a plausible switching mechanism for the hook to be flexible in bending but rigid against twisting for its universal joint function.
履歴
登録2005年1月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32020年11月18日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.ls_d_res_high
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1132
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FLAGELLAR HOOK PROTEIN FLGE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3351
ポリマ－31,3351
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質 FLAGELLAR HOOK PROTEIN FLGE


分子量: 31335.084 Da / 分子数: 1 / 断片: FLGE31 RESIDUES 71-363 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P16322, UniProt: P0A1J1*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

-
試料調製

構成要素名称: POLYHOOK / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 10 MM TRIS/HCL,5MM EDTA,0. 1%V/V TRITON X-100 / pH: 8 / 詳細: 10 MM TRIS/HCL,5MM EDTA,0. 1%V/V TRITON X-100
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: SAMPLES PREPARED AT 4 DEG C PLUNGED INTO LIQUID ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 66000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RSRefモデルフィッティング
2Brandeis Helical Package３次元再構成
3次元再構成解像度: 9 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: FIT OF S. TYPHIMURIUM HOOK CRYSTAL STRUCTURE PDB ID 1WLG INTO AN EM MAP OF HOOK FROM C. CRESCENTUS
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築PDB-ID: 1WLG

1wlg


Accession code: 1WLG / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2156 0 0 0 2156

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る