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万見
- PDB-2zm3: Complex Structure of Insulin-like Growth Factor Receptor and Isoq... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 2zm3
タイトルComplex Structure of Insulin-like Growth Factor Receptor and Isoquinolinedione Inhibitor
要素Insulin-like growth factor 1 receptor
キーワードTRANSFERASE / IGFR / protein-inhibitor complex / tyrosine kinase / ATP-binding / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Glycoprotein / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


insulin-like growth factor receptor activity / protein kinase complex / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / protein transporter activity / transcytosis / insulin receptor complex / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin-like growth factor I binding ...insulin-like growth factor receptor activity / protein kinase complex / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / protein transporter activity / transcytosis / insulin receptor complex / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / dendritic spine maintenance / regulation of JNK cascade / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / insulin binding / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / insulin receptor substrate binding / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of MAPK cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to glucose stimulus / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to amyloid-beta / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / axon / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-575 / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xu, W. / Mayer, S.C. / Boschelli, F. / Johnson, M. / Dwyer, B.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2008
タイトル: Lead identification to generate isoquinolinedione inhibitors of insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) for potential use in cancer treatment
著者: Mayer, S.C. / Banker, A.L. / Boschelli, F. / Di, L. / Johnson, M. / Kenny, C.H. / Krishnamurthy, G. / Kutterer, K. / Moy, F. / Petusky, S. / Ravi, M. / Tkach, D. / Tsou, H.R. / Xu, W.
履歴
登録2008年4月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 1 receptor
B: Insulin-like growth factor 1 receptor
C: Insulin-like growth factor 1 receptor
D: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0748
ポリマ－141,3694
非ポリマー1,7054
水8,233457
1
A: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7682
ポリマ－35,3421
非ポリマー4261
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7682
ポリマ－35,3421
非ポリマー4261
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7682
ポリマ－35,3421
非ポリマー4261
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7682
ポリマ－35,3421
非ポリマー4261
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子

A: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子

D: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子

D: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子

B: Insulin-like growth factor 1 receptor
C: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子

B: Insulin-like growth factor 1 receptor
C: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)286,14816
ポリマ－282,7378
非ポリマー3,4108
水1448
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_454x-1/2,y+1/2,z-11
crystal symmetry operation4_556-x+1/2,y+1/2,-z+11
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area18530 Å2
ΔGint-91.1 kcal/mol
Surface area102410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.725, 135.962, 86.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-376-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Insulin-like growth factor 1 receptor / Insulin-like growth factor I receptor / IGF-I receptor / CD221 antigen


分子量: 35342.145 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 981-1286, IGF-1R Kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1R / 参照: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-575 / (4Z)-6-bromo-4-({[4-(pyrrolidin-1-ylmethyl)phenyl]amino}methylidene)isoquinoline-1,3(2H,4H)-dione


分子量: 426.306 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20BrN3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH8, 2M NaCl, 13-16% PEG6K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 143 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→50 Å / Num. obs: 60396 / % possible obs: 90.8 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル解像度: 2.45→2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.462 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 5939 / Rsym value: 0.462 / % possible all: 75.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JQH

1jqh


解像度: 2.5→46.37 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2572 2480 5.05 %random
Rwork0.2009 ---
all0.2037 50128 --
obs0.2037 49126 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9592 0 108 457 10157
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.829

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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