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万見
- PDB-2zir: Crystal Structure of rat protein farnesyltransferase complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zir
タイトルCrystal Structure of rat protein farnesyltransferase complexed with a benzofuran inhibitor and FPP
要素(Protein farnesyltransferase subunit ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / Prenyltransferase / Metal-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / regulation of fibroblast proliferation / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / farnesyltranstransferase activity / microtubule associated complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / positive regulation of cell cycle / response to cytokine / wound healing / lipid metabolic process / response to organic cyclic compound / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of fibroblast proliferation / fibroblast proliferation / microtubule binding / cell population proliferation / molecular adaptor activity / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FARNESYL DIPHOSPHATE / Chem-NH7 / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fukami, T.A. / Sogabe, S. / Nagata, Y. / Kondoh, O. / Ishii, N.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Synthesis and structure-activity relationships of novel benzofuran farnesyltransferase inhibitors
著者: Asoh, K. / Kohchi, M. / Hyoudoh, I. / Ohtsuka, T. / Masubuchi, M. / Kawasaki, K. / Ebiike, H. / Shiratori, Y. / Fukami, T.A. / Kondoh, O. / Tsukaguchi, T. / Ishii, N. / Aoki, Y. / Shimma, N. / Sakaitani, M.
履歴
登録2008年2月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein farnesyltransferase subunit alpha
B: Protein farnesyltransferase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,54210
ポリマ－93,0912
非ポリマー1,4518
水7,152397
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10230 Å2
ΔGint-68.6 kcal/mol
Surface area27630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.996, 171.996, 69.179
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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Protein farnesyltransferase subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein farnesyltransferase subunit alpha / CAAX farnesyltransferase subunit alpha / Ras proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha / Type ...CAAX farnesyltransferase subunit alpha / Ras proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha / Type I protein geranyl-geranyltransferase subunit alpha / GGTase-I-alpha


分子量: 44086.090 Da / 分子数: 1 / 変異: I156T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fnta / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP / 参照: UniProt: Q04631, protein farnesyltransferase
#2: タンパク質 Protein farnesyltransferase subunit beta / CAAX farnesyltransferase subunit beta / RAS proteins prenyltransferase beta / FTase-beta


分子量: 49004.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fntb / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP / 参照: UniProt: Q02293, protein farnesyltransferase

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非ポリマー , 5種, 405分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-FPP / FARNESYL DIPHOSPHATE / ファルネシル二りん酸


分子量: 382.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28O7P2
#6: 化合物 ChemComp-NH7 / 2-[(S)-(4-chlorophenyl)(hydroxy)(1-methyl-1H-imidazol-5-yl)methyl]-N-morpholin-4-yl-7-phenyl-1-benzofuran-5-carboxamide


分子量: 543.013 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H27ClN4O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20mg/ml protein, 0.5mM FPP, 1mM inhibitor, 10% PEG6000, 0.2M Mg acetate, 0.1M Na acetate buffer, pH4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2001年6月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 44027 / % possible obs: 95.9 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Χ2: 0.999 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.490.39639260.926186.2
2.49-2.590.30540800.968189.8
2.59-2.70.24142271.004192.8
2.7-2.850.17243041.046194.4
2.85-3.020.11445121.069198.4
3.02-3.260.07345621.106199.7
3.26-3.590.04345601.069199.7
3.59-4.10.02845850.997199.7
4.1-5.170.0246030.878199.8
5.17-1000.01746680.906198.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.333 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.752
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å43 Å
Translation3 Å43 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZO1.9.0データ削減
SCALEPACK1.9.0データスケーリング
MOLREP6.2.5位相決定
CNX2000精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FPP

1fpp


解像度: 2.4→43 Å / FOM work R set: 0.837 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 2187 4.8 %
Rwork0.195 --
obs-44020 95.9 %
原子変位パラメータBiso mean: 43.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.556 Å2-3.961 Å20 Å2
2---0.556 Å20 Å2
3---1.112 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5834 0 94 397 6325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.329
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.721.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.922
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.2912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.4932.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 43

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.4-2.420.266440.249797841
2.42-2.440.326380.254881919
2.44-2.460.339590.268840899
2.46-2.480.237470.235896943
2.48-2.50.367520.263885937
2.5-2.520.311330.257904937
2.52-2.550.294460.258915961
2.55-2.570.303370.253939976
2.57-2.60.324480.259923971
2.6-2.620.322440.258909953
2.62-2.650.294480.2759521000
2.65-2.680.327620.246908970
2.68-2.710.268570.251923980
2.71-2.740.288560.2469551011
2.74-2.770.315520.215930982
2.77-2.80.192410.2059671008
2.8-2.840.294450.2279711016
2.84-2.880.276450.2349941039
2.88-2.910.236580.2189861044
2.91-2.960.286480.23410081056
2.96-30.277530.2319941047
3-3.050.236530.21410051058
3.05-3.10.341480.23110231071
3.1-3.150.268460.21610151061
3.15-3.210.264610.229801041
3.21-3.270.235480.22310191067
3.27-3.340.296420.21310051047
3.34-3.410.253560.20510171073
3.41-3.490.228540.20610181072
3.49-3.580.166520.17710101062
3.58-3.670.206390.17510261065
3.67-3.780.257560.19610131069
3.78-3.90.341440.16910261070
3.9-4.040.204460.17410131059
4.04-4.20.184510.16510341085
4.2-4.40.146590.14510081067
4.4-4.630.149600.15410141074
4.63-4.920.199690.1610121081
4.92-5.30.259550.19110231078
5.3-5.830.273530.19110211074
5.83-6.670.239630.19210241087
6.67-8.410.164480.14210451093
8.41-1000.163710.15210051076
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4fpp.paramfpp.top
X-RAY DIFFRACTION55052.param5052.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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