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- PDB-2xu3: CATHEPSIN L WITH A NITRILE INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xu3
タイトルCATHEPSIN L WITH A NITRILE INHIBITOR
要素CATHEPSIN L1
キーワードHYDROLASE / DRUG DESIGN / THIOL PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / zymogen activation / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / antigen processing and presentation / fibronectin binding / protein autoprocessing / Collagen degradation / collagen catabolic process / serpin family protein binding / cysteine-type peptidase activity / Attachment and Entry / endocytic vesicle lumen / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / multivesicular body / lysosomal lumen / positive regulation of apoptotic signaling pathway / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / histone binding / collagen-containing extracellular matrix / adaptive immune response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / lysosome / symbiont entry into host cell / immune response / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XU3 / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Banner, D.W. / Benz, J.M. / Haap, W.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2011
タイトル: Systematic Investigation of Halogen Bonding in Protein-Ligand Interactions.
著者: Hardegger, L.A. / Kuhn, B. / Spinnler, B. / Anselm, L. / Ecabert, R. / Stihle, M. / Gsell, B. / Thoma, R. / Diez, J. / Benz, J. / Plancher, J.M. / Hartmann, G. / Banner, D.W. / Haap, W. / Diederich, F.
履歴
登録2010年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1865
ポリマ－24,1921
非ポリマー9944
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.441, 49.394, 46.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CATHEPSIN L1 / MAJOR EXCRETED PROTEIN / MEP


分子量: 24191.701 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 114-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L
#2: 化合物 ChemComp-XU3 / (2S,4R)-4-(2-chlorophenyl)sulfonyl-1-[1-(5-chlorothiophen-2-yl)cyclopropyl]carbonyl-N-[1-(iminomethyl)cyclopropyl]pyrrolidine-2-carboxamide


分子量: 540.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H23Cl2N3O4S2
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ORIGINAL COMPOUND (2S,4R)-4-(2-CHLORO-BENZENESULFONYL)-1-[1- (5-CHLORO-THIOPHEN-2-YL)- ...ORIGINAL COMPOUND (2S,4R)-4-(2-CHLORO-BENZENESULFONYL)-1-[1- (5-CHLORO-THIOPHEN-2-YL)-CYCLOPROPANECARBONYL-PYRROLIDINE-2- CARBOXYLIC ACID (1-CYANO-CYCLOPROPYL)-AMIDE REACTS WITH CYS TO BECOME XU3 VIA REDUCTION OF THE TRIPLE BOND

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.2 / 詳細: 0.1 M CITRIC ACID PH 3.5 25 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.7
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→50 Å / Num. obs: 139614 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.32 % / Biso Wilson estimate: 9.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.11
反射 シェル解像度: 0.9→1 Å / 冗長度: 3.19 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0077精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HWN

3hwn


解像度: 0.9→44.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.976 / SU B: 0.593 / SU ML: 0.015 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.02 / ESU R Free: 0.02 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS GENERATED AT RIDING POSITIONS BY REFMAC. ZERO OCCUPANCY HYDROGENS REMOVED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15473 6706 5.1 %RANDOM
Rwork0.14183 ---
obs0.14248 125923 93.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.362 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20.19 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→44.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1697 0 63 373 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212022
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5561.9942776
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87833290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9145256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09725.41796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.06715309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.323157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02414
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.62611440
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.9635374
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.93853295
LS精密化 シェル解像度: 0.9→0.923 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 408 -
Rwork0.367 8273 -
obs--82.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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