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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2r59 | ||||||
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タイトル | Leukotriene A4 hydrolase complexed with inhibitor RB3041 | ||||||
要素 | Leukotriene A-4 hydrolase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / transition state / analogue peptide / hydrolysis / Alternative splicing / Cytoplasm / Leukotriene biosynthesis / Metal-binding / Metalloprotease / Multifunctional enzyme / Protease / Zinc | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / protein metabolic process ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / protein metabolic process / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / type I pneumocyte differentiation / peptide catabolic process / response to zinc ion / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.89 Å | ||||||
データ登録者 | Tholander, F. / Haeggstrom, J.Z. / Thunnissen, M. / Muroya, A. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008 タイトル: Structure-based dissection of the active site chemistry of leukotriene a4 hydrolase: implications for m1 aminopeptidases and inhibitor design. 著者: Tholander, F. / Muroya, A. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z. #1: ジャーナル: Proteins / 年: 2007 タイトル: Assay for rapid analysis of the tri-peptidase activity of LTA4 hydrolase. 著者: Tholander, F. / Haeggstrom, J.Z. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Leukotriene A4 hydrolase: identification of a common carboxylate recognition site for the epoxide hydrolase and aminopeptidase substrates. 著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Andberg, M. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002 タイトル: Leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase. Glutamate 271 is a catalytic residue with specific roles in two distinct enzyme mechanisms. 著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z. #4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2002 タイトル: Leukotriene A4 hydrolase: selective abrogation of leukotriene B4 formation by mutation of aspartic acid 375. 著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Samuelsson, B. / Haeggstrom, J.Z. #5: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001 タイトル: Crystal structure of human leukotriene A(4) hydrolase, a bifunctional enzyme in inflammation. 著者: Thunnissen, M.M. / Nordlund, P. / Haeggstrom, J.Z. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2r59.cif.gz | 146.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2r59.ent.gz | 111.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2r59.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2r59_validation.pdf.gz | 800.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2r59_full_validation.pdf.gz | 807.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2r59_validation.xml.gz | 27.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2r59_validation.cif.gz | 41 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r5/2r59 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r5/2r59 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 70061.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / プラスミド: pT7T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase |
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-非ポリマー , 5種, 399分子
#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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#3: 化合物 | ChemComp-YB / |
#4: 化合物 | ChemComp-PH0 / |
#5: 化合物 | ChemComp-ACY / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: liquid diffusion 詳細: Co-crystallized with LTA4H by liquid-liquid diffusion in melting-point capillaries. A Tris-buffered (10 mM, pH 7.5) solution of protein and inhibitor in approximately equimolar concentrations ...詳細: Co-crystallized with LTA4H by liquid-liquid diffusion in melting-point capillaries. A Tris-buffered (10 mM, pH 7.5) solution of protein and inhibitor in approximately equimolar concentrations (~70 microM) was layered on the precipitate solution containing 28% (weight/volume) polyethylene glycol (Mw 8000), 50 mM Na acetate, 100 mM imidazole, pH 6.8, and 5 mM YbCl3, LIQUID DIFFUSION, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.97 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月16日 |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.89→65.515 Å / Num. all: 53141 / Num. obs: 53141 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 6.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.89→2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. measured all: 42392 / Num. unique all: 7434 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 94.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: pdb entry1H19 解像度: 1.89→14.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 2.944 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.108 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.89→14.85 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.89→1.944 Å / Total num. of bins used: 20
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