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- PDB-2r59: Leukotriene A4 hydrolase complexed with inhibitor RB3041 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r59
タイトルLeukotriene A4 hydrolase complexed with inhibitor RB3041
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / transition state / analogue peptide / hydrolysis / Alternative splicing / Cytoplasm / Leukotriene biosynthesis / Metal-binding / Metalloprotease / Multifunctional enzyme / Protease / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / response to zinc ion / peptide catabolic process / type I pneumocyte differentiation / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / response to peptide hormone / lipid metabolic process / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Chem-PH0 / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Tholander, F. / Haeggstrom, J.Z. / Thunnissen, M. / Muroya, A. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C.
引用
ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structure-based dissection of the active site chemistry of leukotriene a4 hydrolase: implications for m1 aminopeptidases and inhibitor design.
著者: Tholander, F. / Muroya, A. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Assay for rapid analysis of the tri-peptidase activity of LTA4 hydrolase.
著者: Tholander, F. / Haeggstrom, J.Z.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Leukotriene A4 hydrolase: identification of a common carboxylate recognition site for the epoxide hydrolase and aminopeptidase substrates.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Andberg, M. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase. Glutamate 271 is a catalytic residue with specific roles in two distinct enzyme mechanisms.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Haeggstrom, J.Z.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2002
タイトル: Leukotriene A4 hydrolase: selective abrogation of leukotriene B4 formation by mutation of aspartic acid 375.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Samuelsson, B. / Haeggstrom, J.Z.
#5: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human leukotriene A(4) hydrolase, a bifunctional enzyme in inflammation.
著者: Thunnissen, M.M. / Nordlund, P. / Haeggstrom, J.Z.
履歴
登録2007年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8555
ポリマ－70,0621
非ポリマー7934
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.210, 87.230, 99.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A4 / hydrolase


分子量: 70061.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / プラスミド: pT7T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase

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非ポリマー , 5種, 399分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-PH0 / N-{(2S)-3-[(R)-[(1R)-1-amino-2-phenylethyl](hydroxy)phosphoryl]-2-benzylpropanoyl}-L-phenylalanine / (S)-2-[[(S)-3-[[(R)-1-アミノ-2-フェニルエチル]ホスホニル]-2-ベンジルプロパノイル]アミノ(以下略)


分子量: 494.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31N2O5P
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: liquid diffusion
詳細: Co-crystallized with LTA4H by liquid-liquid diffusion in melting-point capillaries. A Tris-buffered (10 mM, pH 7.5) solution of protein and inhibitor in approximately equimolar concentrations ...詳細: Co-crystallized with LTA4H by liquid-liquid diffusion in melting-point capillaries. A Tris-buffered (10 mM, pH 7.5) solution of protein and inhibitor in approximately equimolar concentrations (~70 microM) was layered on the precipitate solution containing 28% (weight/volume) polyethylene glycol (Mw 8000), 50 mM Na acetate, 100 mM imidazole, pH 6.8, and 5 mM YbCl3, LIQUID DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月16日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→65.515 Å / Num. all: 53141 / Num. obs: 53141 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 1.89→2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. measured all: 42392 / Num. unique all: 7434 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XSCALEデータスケーリング
XFITデータ削減
精密化開始モデル: pdb entry1H19

解像度: 1.89→14.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 2.944 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1763 3.3 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.176 53091 --
obs0.176 53091 97.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.108 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---2.22 Å20 Å2
3---2.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→14.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4877 0 37 399 5313
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0225042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7171.9696853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0865609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.4624.439223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.24615860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.821523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2761
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023803
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.22350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.23479
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2427
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1410.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2690.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.241.53144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.86324966
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.00732185
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5054.51887
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.944 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 131 -
Rwork0.191 3465 -
all-3596 -
obs-3465 90.28 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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