+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2qwx | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of Quinone Reductase II | ||||||
要素 | Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / QR2 / FAD / Flavoprotein (フラボタンパク質) / Metal-binding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å | ||||||
データ登録者 | Calamini, B. / Santarsiero, B.D. / Boutin, J.A. / Mesecar, A.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2008 タイトル: Kinetic, thermodynamic and X-ray structural insights into the interaction of melatonin and analogues with quinone reductase 2. 著者: Calamini, B. / Santarsiero, B.D. / Boutin, J.A. / Mesecar, A.D. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2qwx.cif.gz | 120.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2qwx.ent.gz | 93.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2qwx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qw/2qwx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qw/2qwx | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
詳細 | biological unit is a dimer of chains A and B in the asymmetric unit |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25980.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / プラスミド: pET23d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P16083, EC: 1.10.99.2 #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: NaCl, Ammonium Sulfate, FAD, Melatonin, DTT, glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.9 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.47→20 Å / Num. all: 84189 / Num. obs: 84189 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 29.8 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 1.5→20 Å / FOM work R set: 0.866 / 交差検証法: random / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| ||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | Bsol: 61.469 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.404 Å2
| ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
|