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- PDB-2jjb: Family 37 trehalase from Escherichia coli in complex with casuari... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jjb
タイトルFamily 37 trehalase from Escherichia coli in complex with casuarine-6- O-alpha-glucopyranose
要素PERIPLASMIC TREHALASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE / GLYCOSIDE HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha,alpha-trehalase / trehalose catabolic process / alpha,alpha-trehalase activity / cellular hyperosmotic response / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
Trehalase, periplasmic / Trehalase signature 1. / Glycoside hydrolase, family 37, conserved site / Trehalase signature 2. / Glycoside hydrolase, family 37 / Trehalase / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase ...Trehalase, periplasmic / Trehalase signature 1. / Glycoside hydrolase, family 37, conserved site / Trehalase signature 2. / Glycoside hydrolase, family 37 / Trehalase / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CASUARINE / alpha-D-glucopyranose / Periplasmic trehalase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gloster, T.M. / Roberts, S. / Davies, G.J. / Cardona, F. / Parmeggiani, C. / Bonaccini, C. / Gratteri, P. / Sim, L. / Rose, D.R. / Goti, A.
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2009
タイトル: Total Syntheses of Casuarine and its 6-O-Alpha-Glucoside: Complementary Inhibition Towards Glycoside Hydrolases of the Gh31 and Gh37 Families.
著者: Cardona, F. / Parmeggiani, C. / Faggi, E. / Bonaccini, C. / Gratteri, P. / Sim, L. / Gloster, T.M. / Roberts, S. / Davies, G.J. / Rose, D.R. / Goti, A.
履歴
登録2008年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC TREHALASE
B: PERIPLASMIC TREHALASE
C: PERIPLASMIC TREHALASE
D: PERIPLASMIC TREHALASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,48453
ポリマ－242,1064
非ポリマー5,37849
水31,8871770
1
A: PERIPLASMIC TREHALASE
C: PERIPLASMIC TREHALASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,15731
ポリマ－121,0532
非ポリマー3,10429
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9450 Å2
ΔGint-311.4 kcal/mol
Surface area34800 Å2
手法PISA
2
B: PERIPLASMIC TREHALASE
D: PERIPLASMIC TREHALASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,32722
ポリマ－121,0532
非ポリマー2,27420
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8140 Å2
ΔGint-222.2 kcal/mol
Surface area33730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.481, 117.863, 203.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 ABCD

#1: タンパク質
PERIPLASMIC TREHALASE / ALPHA\ / ALPHA-TREHALASE / ALPHA\ / ALPHA-TREHALOSE GLUCOHYDROLASE


分子量: 60526.531 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13482, alpha,alpha-trehalase
#3: 糖
ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 1815分子

#2: 化合物
ChemComp-3CU / CASUARINE / (1R,2R,3R,6S,7S,7aR)-3-(hydroxymethyl)hexahydro-1H-pyrrolizine-1,2,6,7-tetrol / カスアリン


分子量: 205.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO5
#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1770 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE FIRST 30 RESIDUES CORRESPOND TO A SIGNAL PEPTIDE THAT IS PREDICTED TO HAVE BEEN CLEAVED DURING ...THE FIRST 30 RESIDUES CORRESPOND TO A SIGNAL PEPTIDE THAT IS PREDICTED TO HAVE BEEN CLEAVED DURING EXPRESSION OF THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 3.5
詳細: 10-12 MG/ML PROTEIN. CRYSTALLISED FROM 1.7M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M CITRIC ACID BUFFER, PH 3.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 174266 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0065精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JF4

2jf4


解像度: 1.9→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 3.327 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 8658 5 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.179 165333 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----1.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15895 0 302 1770 17967
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02217121
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3831.95923502
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2952145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.52324.855865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.94152692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5791593
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.22498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02113367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6791.510231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.197216562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.85236890
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8234.56861
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.278 611
Rwork0.225 11455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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