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- PDB-2f3r: Crystal Structure Of E.coli Guanylate Kinase In Complex With Ap5G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f3r
タイトルCrystal Structure Of E.coli Guanylate Kinase In Complex With Ap5G
要素Guanylate kinase
キーワードTRANSFERASE / GMP KINASE / GUANYLATE KINASE / NUCLEOTIDE ANALOGUE
機能・相同性
機能・相同性情報


guanylate kinase / GMP kinase activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P1-(5'-ADENOSYL)-P5-(5'-GUANOSYL) PENTAPHOSPHATE / Guanylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hible, G. / Cherfils, J.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2006
タイトル: Crystal structures of GMP kinase in complex with ganciclovir monophosphate and Ap5G.
著者: Hible, G. / Daalova, P. / Gilles, A.M. / Cherfils, J.
履歴
登録2005年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1164
ポリマ－47,2512
非ポリマー1,8652
水46826
1
A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子

A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子

A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,34912
ポリマ－141,7546
非ポリマー5,5946
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area23240 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area53060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.527, 67.527, 149.703
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF A DIMER (CHAINS A and B). The biological assembly is a hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -y, x-y, z and -x+y, -x, z.

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要素

#1: タンパク質 Guanylate kinase / GMP kinase


分子量: 23625.725 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gmk, spoR / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLI5 / 参照: UniProt: P60546, guanylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-G5P / P1-(5'-ADENOSYL)-P5-(5'-GUANOSYL) PENTAPHOSPHATE


分子量: 932.366 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N10O23P5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 4000, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→28 Å / Num. all: 13344 / Num. obs: 13344 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 41.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 2192 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2AN9

2an9


解像度: 2.5→27.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1728695.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 674 5.1 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.211 13344 --
obs0.211 13344 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.4334 Å2 / ksol: 0.312595 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.21 Å211.77 Å20 Å2
2--2.86 Å20 Å2
3----7.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→27.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3213 0 116 26 3355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.332.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 86 3.9 %
Rwork0.252 2106 -
obs-2192 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramG5P.CNS.top
X-RAY DIFFRACTION3G5P.CNS.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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