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- PDB-2c54: gdp-mannose-3', 5' -epimerase (arabidopsis thaliana),k178r, with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c54
タイトルgdp-mannose-3', 5' -epimerase (arabidopsis thaliana),k178r, with gdp-beta-l-gulose and gdp-4-keto-beta-l-gulose bound in active site.
要素GDP-MANNOSE-3', 5'-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / 3' 5'-EPIMERASE / SHORT CHAIN DEHYDRATASE/REDUCTASE / GDP-MANNOSE / GDP-GULOSE / GDP-GALACTOSE / KETO INTERMEDIATE / VITAMIN C / SDR / ASCORBATE BIOSYNTHESIS / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-mannose 3,5-epimerase / GDP-mannose 3,5-epimerase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / plastid / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GDP-mannose 3,5-epimerase / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / GUANOSINE 5'-DIPHOSPHATE-4-KETO-BETA-L-GULOSE / GUANOSINE 5'-DIPHOSPHATE-BETA-L-GULOSE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / GDP-mannose 3,5-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Major, L.L. / Wolucka, B.A. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2005
タイトル: Structure and function of GDP-mannose-3',5'-epimerase: an enzyme which performs three chemical reactions at the same active site.
著者: Major, L.L. / Wolucka, B.A. / Naismith, J.H.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42018年12月19日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.52019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-MANNOSE-3', 5'-EPIMERASE
B: GDP-MANNOSE-3', 5'-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,75427
ポリマ－85,9432
非ポリマー4,81125
水17,006944
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.278, 82.457, 65.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GDP-MANNOSE-3', 5'-EPIMERASE / GDP-MAN 3 / 5-EPIMERASE


分子量: 42971.613 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GDP-BETA-L-GULOSE WAS REFINED USING GMP (DEFINED AS GDP, MODIFIED IN THE CIF FILE TO REMOVE THE SECOND PHOSPHATE GROUP) AND GULOSE-MONOPHOSPHATE (GUL), LINKING THE GDP O3A TO THE GUL PB. GDP- ...詳細: GDP-BETA-L-GULOSE WAS REFINED USING GMP (DEFINED AS GDP, MODIFIED IN THE CIF FILE TO REMOVE THE SECOND PHOSPHATE GROUP) AND GULOSE-MONOPHOSPHATE (GUL), LINKING THE GDP O3A TO THE GUL PB. GDP-BETA-L-4-KETO-GULOSE WAS REFINED USING GMP (DEFINED AS GDP, MODIFIED IN THE CIF FILE TO REMOVE THE SECOND PHOSPHATE GROUP) AND 4-KETO-GULOSE- MONOPHOSPHATE (4KG), LINKING THE GDP O3A TO THE 4KG PB NAD WAS REFINED USING ADP AND A NICOTINAMIDE RING (NI3), LINKING THE ADP PB TO THE NI3 O5* NADH WAS REFINED USING ADP AND A SKEWED REDUCED NICOTINAMIDE RING (NDH), LINKING THE ADP PB TO THE NDH O5*
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
プラスミド: PHISTEV-GME-K178R / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q93VR3, GDP-mannose 3,5-epimerase

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非ポリマー , 6種, 969分子

#2: 化合物 ChemComp-GKE / GUANOSINE 5'-DIPHOSPHATE-BETA-L-GULOSE / GDP-L-グロ-ス


分子量: 605.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O16P2
#3: 化合物 ChemComp-GKD / GUANOSINE 5'-DIPHOSPHATE-4-KETO-BETA-L-GULOSE


分子量: 603.325 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H23N5O16P2
#4: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 944 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 178 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 178 TO ARG
配列の詳細THE FIRST TWO RESIDUES (GA) IN THE SPECIFIED SEQUENCE ARE A REMNANT FROM A CLEAVED HIS-TAG (AND ARE ...THE FIRST TWO RESIDUES (GA) IN THE SPECIFIED SEQUENCE ARE A REMNANT FROM A CLEAVED HIS-TAG (AND ARE NOT IN THE UNIPROT SEQUENCE), THE RESIDUE NUMBERING IN THE STRUCTURE USES THE THIRD RESIDUE (M) AS RESIDUE 1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
解説: INITIAL MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT BY PHASER DETERMINED BY MAD OF SELENO-METHIONINE PROTEIN. DATA COLLECTED ON BM14, ANALYSED WITH SOLVE AND RESOLVE.
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PROTEIN CRYSTALISED IN 100MM HEPES PH 7.4, 2.16 M AMMONIUM SULPHATE, VAPOUR DIFFUSION, SITTING DROP. CRYOPROTECTED WITH 4M SODIUM FORMATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→23.3 Å / Num. obs: 105071 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 13.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→64.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.281 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.96 / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: RESTRAINED
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. EACH MONOMER OF GME K178R CONTAINS A MIXTURE OF COMPOUNDS IN THE ACTIVE SITE -NAD AND NADH IN THE NUCLEOTIDE BINDING SITE, GDP-BETA-L-GULOSE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. EACH MONOMER OF GME K178R CONTAINS A MIXTURE OF COMPOUNDS IN THE ACTIVE SITE -NAD AND NADH IN THE NUCLEOTIDE BINDING SITE, GDP-BETA-L-GULOSE AND GDP-BETA-L-4- KETO-GULOSE IN THE NUCLEOTIDE SUGAR BINDING SITE. DURING REFINEMENT THE CONSTANT PORTION OF EACH MOLECULE (ADP FOR NAD, GMP FOR THE GDP-SUGARS, AS THE SECOND PHOSPHATE GROUP MOVES WITH DIFFERENT LIGANDS) WAS FIXED WITH OCCUPANCY OF 1 AND LINKED TO TWO VARIABLE PORTIONS WITH PARTIAL OCCUPANCY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.167 5247 5.05 %RANDOM
Rwork0.118 ---
obs0.121 105045 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 11.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.586 Å20 Å2-0.157 Å2
2--1.229 Å20 Å2
3----0.691 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→64.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5786 0 313 944 7043
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0226448
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024480
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9432.0018745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1213.00310792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4425789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.51224.045309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.658151140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2791543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2917
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.027087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021332
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.21318
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2110.25142
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.23094
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.23412
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.260.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0641.54848
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.38825955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.56333225
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5784.52756
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.214 374
Rwork0.104 7372

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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