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- PDB-2acz: Complex II (Succinate Dehydrogenase) From E. Coli with Atpenin A5... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 2acz
タイトルComplex II (Succinate Dehydrogenase) From E. Coli with Atpenin A5 inhibitor co-crystallized at the ubiquinone binding site
要素(Succinate dehydrogenase ...) x 4
キーワードOxidoreductase/Electron transport / MEMBRANE PROTEIN / Aerobic reparatory Complex II / SQR / succinate:ubiquinone oxidoreductase / AA5 / AT5 / Atpenin A5 / SDH / succinate dehydrogenase / Oxidoreductase-Electron transport COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / succinate dehydrogenase activity / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding ...: / : / succinate dehydrogenase activity / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / membrane => GO:0016020 / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / Ubiquitin-like (UB roll) / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AT5 / CARDIOLIPIN / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / HEME B/C / OXALOACETATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit ...Chem-AT5 / CARDIOLIPIN / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / HEME B/C / OXALOACETATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit / Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Horsefield, R. / Yankovskaya, V. / Sexton, G. / Whittingham, W. / Shiomi, K. / Omura, S. / Byrne, B. / Cecchini, G. / Iwata, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural and computational analysis of the quinone-binding site of complex II (succinate-ubiquinone oxidoreductase): a mechanism of electron transfer and proton conduction during ubiquinone reduction.
著者: Horsefield, R. / Yankovskaya, V. / Sexton, G. / Whittingham, W. / Shiomi, K. / Omura, S. / Byrne, B. / Cecchini, G. / Iwata, S.
履歴
登録2005年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
B: Succinate dehydrogenase iron-sulfur protein
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
D: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,36712
ポリマ－118,4914
非ポリマー3,8768
水00
1
A: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
B: Succinate dehydrogenase iron-sulfur protein
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
D: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor protein
ヘテロ分子

A: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
B: Succinate dehydrogenase iron-sulfur protein
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
D: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor protein
ヘテロ分子

A: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
B: Succinate dehydrogenase iron-sulfur protein
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
D: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)367,10236
ポリマ－355,47412
非ポリマー11,62824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area63630 Å2
ΔGint-565 kcal/mol
Surface area110430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)138.759, 138.759, 521.873
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

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Succinate dehydrogenase ... , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit


分子量: 64502.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35
参照: UniProt: P10444, UniProt: P0AC41*PLUS, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase iron-sulfur protein


分子量: 26800.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P07014, succinate dehydrogenase
#3: タンパク質 Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit / Cytochrome b-556


分子量: 14313.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P69054
#4: タンパク質 Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor protein


分子量: 12874.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P10445, UniProt: P0AC44*PLUS

-
非ポリマー , 8種, 8分子

#5: 化合物 ChemComp-OAA / OXALOACETATE ION


分子量: 131.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3O5
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#9: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#10: 化合物 ChemComp-HEB / HEME B/C / HYBRID BETWEEN B AND C TYPE HEMES (PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE)


分子量: 618.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#11: 化合物 ChemComp-AT5 / 3-[(2S,4S,5R)-5,6-DICHLORO-2,4-DIMETHYL-1-OXOHEXYL]-4-HYDROXY-5,6-DIMETHOXY-2(1H)-PYRIDINONE / ATPENIN A5 / AA5 / アトペニンA5


分子量: 366.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21Cl2NO5
#12: 化合物 ChemComp-CDN / CARDIOLIPIN


分子量: 1151.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C58H120O17P2

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: Tris-HCl, cacium chloride, Peg 400, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9393 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→40 Å / Num. all: 34954 / Num. obs: 34114 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.36 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.16 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.337 / % possible all: 86

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1NEK

1nek


解像度: 3.1→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.308 966 Random
Rwork0.264 --
all-34954 -
obs-34114 -
原子変位パラメータBiso mean: 73.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8297 0 224 0 8521
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6552.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.6612
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.16 Å / Rfactor Rfree: 0.429 / Rfactor Rwork: 0.376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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