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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29310 | |||||||||
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タイトル | Deconvolved phiPA3 PhuN Tetramer, p2 | |||||||||
マップデータ | Deconvolved map | |||||||||
試料 |
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キーワード | phiPA3 protein / shell protein / PhuN / phage nucleus / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / host cell cytoplasm / periplasmic space / DNA damage response / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas phage PhiPA3 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Nieweglowska ES / Brilot AF / Mendez-Moran M / Kokontis C / Baek M / Li J / Cheng Y / Baker D / Bondy-Denomy J / Agard DA | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: The ϕPA3 phage nucleus is enclosed by a self-assembling 2D crystalline lattice. 著者: Eliza S Nieweglowska / Axel F Brilot / Melissa Méndez-Moran / Claire Kokontis / Minkyung Baek / Junrui Li / Yifan Cheng / David Baker / Joseph Bondy-Denomy / David A Agard / 要旨: To protect themselves from host attack, numerous jumbo bacteriophages establish a phage nucleus-a micron-scale, proteinaceous structure encompassing the replicating phage DNA. Bacteriophage and host ...To protect themselves from host attack, numerous jumbo bacteriophages establish a phage nucleus-a micron-scale, proteinaceous structure encompassing the replicating phage DNA. Bacteriophage and host proteins associated with replication and transcription are concentrated inside the phage nucleus while other phage and host proteins are excluded, including CRISPR-Cas and restriction endonuclease host defense systems. Here, we show that nucleus fragments isolated from ϕPA3 infected Pseudomonas aeruginosa form a 2-dimensional lattice, having p2 or p4 symmetry. We further demonstrate that recombinantly purified primary Phage Nuclear Enclosure (PhuN) protein spontaneously assembles into similar 2D sheets with p2 and p4 symmetry. We resolve the dominant p2 symmetric state to 3.9 Å by cryo-EM. Our structure reveals a two-domain core, organized into quasi-symmetric tetramers. Flexible loops and termini mediate adaptable inter-tetramer contacts that drive subunit assembly into a lattice and enable the adoption of different symmetric states. While the interfaces between subunits are mostly well packed, two are open, forming channels that likely have functional implications for the transport of proteins, mRNA, and small molecules. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29310.map.gz | 439.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29310-v30.xml emd-29310.xml | 14.9 KB 14.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_29310_fsc.xml | 23.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_29310.png | 120.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-29310.cif.gz | 6.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29310 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29310 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_29310_validation.pdf.gz | 613.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_29310_full_validation.pdf.gz | 612.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_29310_validation.xml.gz | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_29310_validation.cif.gz | 22.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29310 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29310 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29310.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Deconvolved map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.834 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Core tetramer assembly (p2) of the phiPA3 bacteriophage PhuN protein
全体 | 名称: Core tetramer assembly (p2) of the phiPA3 bacteriophage PhuN protein |
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要素 |
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-超分子 #1: Core tetramer assembly (p2) of the phiPA3 bacteriophage PhuN protein
超分子 | 名称: Core tetramer assembly (p2) of the phiPA3 bacteriophage PhuN protein タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage PhiPA3 (ファージ) |
-分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
分子 | 名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage PhiPA3 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 110.126078 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: HHHHHHMKIE EGKLVIWING DKGYNGLAEV GKKFEKDTGI KVTVEHPDKL EEKFPQVAAT GDGPDIIFWA HDRFGGYAQS GLLAEITPD KAFQDKLYPF TWDAVRYNGK LIAYPIAVEA LSLIYNKDLL PNPPKTWEEI PALDKELKAK GKSALMFNLQ E PYFTWPLI ...文字列: HHHHHHMKIE EGKLVIWING DKGYNGLAEV GKKFEKDTGI KVTVEHPDKL EEKFPQVAAT GDGPDIIFWA HDRFGGYAQS GLLAEITPD KAFQDKLYPF TWDAVRYNGK LIAYPIAVEA LSLIYNKDLL PNPPKTWEEI PALDKELKAK GKSALMFNLQ E PYFTWPLI AADGGYAFKY ENGKYDIKDV GVDNAGAKAG LTFLVDLIKN KHMNADTDYS IAEAAFNKGE TAMTINGPWA WS NIDTSKV NYGVTVLPTF KGQPSKPFVG VLSAGINAAS PNKELAKEFL ENYLLTDEGL EAVNKDKPLG AVALKSYEEE LAK DPRIAA TMENAQKGEI MPNIPQMSAF WYAVRTAVIN AASGRQTVDE ALKDAQTGKP IPNPLLGLDS TENLYFQGMQ QTQQ GPKVQ TQTLQGGAGN LNSIFQRSGR TDGGDARASE ALAVFNKLKE EAIAQQDLHD DFLVFRFDRD QNRVGYSALL VVKRA AING QQVIVTRPLV MPNDQITLPT KKLTIQNGMH QETIEAEADV QDVFTTQYWN RICDSIRQQT GKHDAMVINA GPTVIP ADF DLKDELVLKQ LLIKSVNLCD DMLAKRSGEQ PFSVAMLKGT DETLAARLNF TGKPMHDSLG YPIRSDILVS LNRVKKP GQ QENEFYEAED KLNQVSCFVN LEYTPQPQQA IYGAPQQTQQ LPPLTPAIVI TDVRQAEWLK ANTMELYLFA LSNAFRVT A NQSWARSLLP QLGKVKDMRD IGAIGYLSRL AARVETKTET FTDQNFAELL YNMVRPSPVF MSDLNRFGDN AAIENVFID ALGGVNQQRA VAAIIAGVNN LIGGGFEKFF DHNTMPIIQP YGTDIQLGYY LDGEGEKQDR RDLDVLGALN ASDGNIQEWM SWYGTQCNV AVHPELRARQ SKNFDRQYLG NSVTYTTRAH RGIWNPKFIE ALDKAIASVG LTVAMDNVAQ VFGAQRFSGN L AIADYAVT GTAQVSSGLV SNGGYNPQFG VGQGSGFY UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, Chimallin |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | 2D array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6.5 構成要素:
詳細: 0.25 cOmplete Protease Inhibitor Tablet also included | ||||||||||||||
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 67.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
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詳細 | The initial model was generated using AlphaFold based on sequence alone. |
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | PDB-8fne: |