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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29090
タイトルFocused refinement of V. radiata respiratory supercomplex I+III2 around complex I Pd domain
マップデータFocused refinement of bridged SC I III2 class 1 around Complex I-Pd domain
試料
  • 複合体: Vigna radiata supercomplex I+III2 (full bridge)
生物種Vigna radiata (リョクトウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Maldonado M / Letts JA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0022293 米国
引用ジャーナル: Nat Plants / : 2023
タイトル: Plant-specific features of respiratory supercomplex I + III from Vigna radiata.
著者: M Maldonado / Z Fan / K M Abe / J A Letts /
要旨: The last steps of cellular respiration-an essential metabolic process in plants-are carried out by mitochondrial oxidative phosphorylation. This process involves a chain of multi-subunit membrane ...The last steps of cellular respiration-an essential metabolic process in plants-are carried out by mitochondrial oxidative phosphorylation. This process involves a chain of multi-subunit membrane protein complexes (complexes I-V) that form higher-order assemblies called supercomplexes. Although supercomplexes are the most physiologically relevant form of the oxidative phosphorylation complexes, their functions and structures remain mostly unknown. Here we present the cryogenic electron microscopy structure of the supercomplex I + III from Vigna radiata (mung bean). The structure contains the full subunit complement of complex I, including a newly assigned, plant-specific subunit. It also shows differences in the mitochondrial processing peptidase domain of complex III relative to a previously determined supercomplex with complex IV. The supercomplex interface, while reminiscent of that in other organisms, is plant specific, with a major interface involving complex III's mitochondrial processing peptidase domain and no participation of complex I's bridge domain. The complex I structure suggests that the bridge domain sets the angle between the enzyme's two arms, limiting large-scale conformational changes. Moreover, complex I's catalytic loops and its response in active-to-deactive assays suggest that, in V. radiata, the resting complex adopts a non-canonical state and can sample deactive- or open-like conformations even in the presence of substrate. This study widens our understanding of the possible conformations and behaviour of complex I and supercomplex I + III. Further studies of complex I and its supercomplexes in diverse organisms are needed to determine the universal and clade-specific mechanisms of respiration.
履歴
登録2022年12月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2023年2月8日-
現状2023年2月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29090.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused refinement of bridged SC I III2 class 1 around Complex I-Pd domain
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.9070729 - 1.4371736
平均 (標準偏差)0.00020765956 (±0.03435485)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 528.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_29090_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Focused refinement of bridged SC I III2 class...

ファイルemd_29090_half_map_1.map
注釈Focused refinement of bridged SC I III2 class 1 around Complex I-Pd domain half map A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Focused refinement of bridged SC I III2 class...

ファイルemd_29090_half_map_2.map
注釈Focused refinement of bridged SC I III2 class 1 around Complex I-Pd domain half map B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Vigna radiata supercomplex I+III2 (full bridge)

全体名称: Vigna radiata supercomplex I+III2 (full bridge)
要素
  • 複合体: Vigna radiata supercomplex I+III2 (full bridge)

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超分子 #1: Vigna radiata supercomplex I+III2 (full bridge)

超分子名称: Vigna radiata supercomplex I+III2 (full bridge) / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#40, #42-#59
詳細: Higher-order assembly between respiratory complex I and complex III2
由来(天然)生物種: Vigna radiata (リョクトウ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.55 mg/mL
緩衝液pH: 7.7
詳細: 0.2% digitonin, 30 mM HEPES pH 7.7, 150 mM potassium acetate, 1 mM EDTA, 0.002% PMSF
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: LEICA EM GP / 詳細: 4 ul, 20 seconds pre-blot, blot 4 seconds.
詳細Digitonin-extracted, amphipol (A8-35)stabilized

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 25712 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 123461
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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