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- EMDB-28965: Glutamine synthetase from Pseudomonas aeruginosa, filament double... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28965
タイトルGlutamine synthetase from Pseudomonas aeruginosa, filament double-unit in compressed conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: P. aeruginosa GS filament.
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
キーワードglutamine biosynthetic process nitrogen utilization / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Phan IQ / Staker B / Shek R / Moser TH / Evans JE / van Voorhis WC / Myler PJ / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00036 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Glutamine synthetase from Pseudomonas aeruginosa, filament double-unit in compressed conformation
著者: Phan IQ / Staker B / Shek R / Moser TH / Evans JE / van Voorhis WC / Myler PJ
履歴
登録2022年11月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月14日-
マップ公開2024年2月14日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28965.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28965.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.34927508 - 0.97470754
平均 (標準偏差)0.0040861787 (±0.05132798)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28965_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28965_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P. aeruginosa GS filament.

全体名称: P. aeruginosa GS filament.
要素
  • 複合体: P. aeruginosa GS filament.
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase

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超分子 #1: P. aeruginosa GS filament.

超分子名称: P. aeruginosa GS filament. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Filament formation during sample preparation.
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 28 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
分子量理論値: 53.039711 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHMS YKSHQLIKDH DVKWVDLRFT DTKGKQQHVT MPARDALDDE FFEAGKMFDG SSIAGWKGIE ASDMILMPDD STAVLDPFT EEPTLILVCD IIEPSTMQGY ERDPRNIAKR AEEYLKSTGI GDTVFVGPEP EFFIFDEVKF KSDISGSMFK I FSEQASWN ...文字列:
MAHHHHHHMS YKSHQLIKDH DVKWVDLRFT DTKGKQQHVT MPARDALDDE FFEAGKMFDG SSIAGWKGIE ASDMILMPDD STAVLDPFT EEPTLILVCD IIEPSTMQGY ERDPRNIAKR AEEYLKSTGI GDTVFVGPEP EFFIFDEVKF KSDISGSMFK I FSEQASWN TDADIESGNK GHRPGVKGGY FPVPPVDHDH EIRTAMCNAL EEMGLVVEVH HHEVATAGQN EIGVKFNTLV AK ADEVQTL KYCVHNVADA YGKTVTFMPK PLYGDNGSGM HVHMSISKDG KNTFAGEGYA GLSETALYFI GGIIKHGKAL NGF TNPSTN SYKRLVPGFE APVMLAYSAR NRSASIRIPY VSSPKARRIE ARFPDPAANP YLAFAALLMA GLDGIQNKIH PGDA ADKNL YDLPPEEAKE IPQVCGSLKE ALEELDKGRA FLTKGGVFTD EFIDAYIELK SEEEIKVRTF VHPLEYDLYY SV

UniProtKB: Glutamine synthetase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度名称式
20.0 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
300.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMtris(2-carboxyethyl)phosphine
5.0 %glycerol

詳細: Buffer components of purified protein, final vitrification diluted 50/50 with water.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Single chain modeled with TrRoseTTA was fit into map and the 28-mer model was built in Phenix using NCS operators. The model was refined iteratively using ISOLDE and Phenix Refine + Coot.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: ISOLDE (ver. 1.4)
詳細: CryoSPARC GSFSC: no mask 3.3A, loose 3.0A, tight 2.8A, corrected 2.8A.
使用した粒子像数: 346920
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 62
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8fbp:
Glutamine synthetase from Pseudomonas aeruginosa, filament double-unit in compressed conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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