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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2844 | |||||||||
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タイトル | Structural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus signal recognition particle | |||||||||
マップデータ | mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex. | |||||||||
試料 |
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キーワード | Signal recognition particle (SRP) / Stalled Ribosome | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / absorption of visible light / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / negative regulation of translational elongation ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / absorption of visible light / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / negative regulation of translational elongation / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity / cellular response to light stimulus / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / photoreceptor outer segment membrane / phototransduction / photoreceptor outer segment / visual perception / neutrophil chemotaxis / photoreceptor disc membrane / GDP binding / nuclear speck / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Triticum (植物) / Canis lupus familiaris (イヌ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Beckert B / Kedrov A / Sohmen D / Kempf G / Wild K / Sinning I / Stahlberg H / Wilson D N / Beckmann R | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015 タイトル: Translational arrest by a prokaryotic signal recognition particle is mediated by RNA interactions. 著者: Bertrand Beckert / Alexej Kedrov / Daniel Sohmen / Georg Kempf / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Henning Stahlberg / Daniel N Wilson / Roland Beckmann / 要旨: The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ...The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ribosomes are slowed down by the Alu domain of SRP to allow efficient targeting. In prokaryotes, however, little is known about the structure and function of Alu domain-containing SRPs. Here, we report a complete molecular model of SRP from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis, based on cryo-EM. The SRP comprises two subunits, 6S RNA and SRP54 or Ffh, and it facilitates elongation slowdown similarly to its eukaryotic counterpart. However, protein contacts with the small ribosomal subunit observed for the mammalian Alu domain are substituted in bacteria by RNA-RNA interactions of 6S RNA with the α-sarcin-ricin loop and helices H43 and H44 of 23S rRNA. Our findings provide a structural basis for cotranslational targeting and RNA-driven elongation arrest in prokaryotes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_2844.map.gz | 260.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-2844-v30.xml emd-2844.xml | 8.9 KB 8.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_2844.tif | 3.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2844 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2844 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_2844_validation.pdf.gz | 281.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_2844_full_validation.pdf.gz | 280.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_2844_validation.xml.gz | 7.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2844 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2844 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_2844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 276 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent c...
全体 | 名称: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex |
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要素 |
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-超分子 #1000: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent c...
超分子 | 名称: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2 |
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-超分子 #1: SRP-bound 80S ribosome
超分子 | 名称: SRP-bound 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 80S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: Triticum (植物) |
分子量 | 実験値: 3 MDa / 理論値: 3 MDa |
-分子 #1: signal recognition particle
分子 | 名称: signal recognition particle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: Canis lupus familiaris (イヌ) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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日付 | 2013年3月3日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k) 実像数: 3627 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | Automated particle selection was performed using the program Signature.Three dimensional reconstructions were then performed using the SPIDER software package. |
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CTF補正 | 詳細: micrograph |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 19096 |