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- EMDB-27957: Glycine and glutamate bound Human GluN1a-GluN2D NMDA receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27957
タイトルGlycine and glutamate bound Human GluN1a-GluN2D NMDA receptor
マップデータComposite map
試料
  • 複合体: Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLUTAMIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory chemical synaptic transmission / regulation of sensory perception of pain / Synaptic adhesion-like molecules / cellular response to L-glutamate / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity ...excitatory chemical synaptic transmission / regulation of sensory perception of pain / Synaptic adhesion-like molecules / cellular response to L-glutamate / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / Neurexins and neuroligins / NMDA selective glutamate receptor complex / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / protein heterotetramerization / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / glycine binding / startle response / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / Long-term potentiation / excitatory synapse / ligand-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / EPHB-mediated forward signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / brain development / visual learning / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / response to ethanol / dendritic spine / postsynaptic density / calmodulin binding / neuron projection / glutamatergic synapse / dendrite / calcium ion binding / synapse / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Kang H / Furukawa H
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111745 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structural insights into assembly and function of GluN1-2C, GluN1-2A-2C, and GluN1-2D NMDARs.
著者: Tsung-Han Chou / Hyunook Kang / Noriko Simorowski / Stephen F Traynelis / Hiro Furukawa /
要旨: Neurotransmission mediated by diverse subtypes of N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) is fundamental for basic brain functions and development as well as neuropsychiatric diseases and disorders. ...Neurotransmission mediated by diverse subtypes of N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) is fundamental for basic brain functions and development as well as neuropsychiatric diseases and disorders. NMDARs are glycine- and glutamate-gated ion channels that exist as heterotetramers composed of obligatory GluN1 and GluN2(A-D) and/or GluN3(A-B). The GluN2C and GluN2D subunits form ion channels with distinct properties and spatio-temporal expression patterns. Here, we provide the structures of the agonist-bound human GluN1-2C NMDAR in the presence and absence of the GluN2C-selective positive allosteric potentiator (PAM), PYD-106, the agonist-bound GluN1-2A-2C tri-heteromeric NMDAR, and agonist-bound GluN1-2D NMDARs by single-particle electron cryomicroscopy. Our analysis shows unique inter-subunit and domain arrangements of the GluN2C NMDARs, which contribute to functional regulation and formation of the PAM binding pocket and is distinct from GluN2D NMDARs. Our findings here provide the fundamental blueprint to study GluN2C- and GluN2D-containing NMDARs, which are uniquely involved in neuropsychiatric disorders.
履歴
登録2022年8月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月7日-
マップ公開2022年12月7日-
更新2022年12月14日-
現状2022年12月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27957.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27957.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 342.4 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 342.4 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 342.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.856 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.05256967 - 1.2579536
平均 (標準偏差)0.006316933 (±0.020558001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 342.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: ECD Local

ファイルemd_27957_additional_1.map
注釈ECD_Local
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: LBD Local

ファイルemd_27957_additional_2.map
注釈LBD_Local
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: TMD Local

ファイルemd_27957_additional_3.map
注釈TMD_Local
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors

全体名称: Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors
要素
  • 複合体: Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLUTAMIC ACID

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超分子 #1: Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors

超分子名称: Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 93.07825 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: RAASDPKIVN IGAVLSTRKH EQMFREAVNQ ANKRHGSWKI QLNATSVTHK PNAIQMALSV CEDLISSQVY AILVSHPPTP NDHFTPTPV SYTAGFYRIP VLGLTTRMSI YSDKSIHLSF LRTVPPYSHQ SSVWFEMMRV YSWNHIILLV SDDHEGRAAQ K RLETLLEE ...文字列:
RAASDPKIVN IGAVLSTRKH EQMFREAVNQ ANKRHGSWKI QLNATSVTHK PNAIQMALSV CEDLISSQVY AILVSHPPTP NDHFTPTPV SYTAGFYRIP VLGLTTRMSI YSDKSIHLSF LRTVPPYSHQ SSVWFEMMRV YSWNHIILLV SDDHEGRAAQ K RLETLLEE RESKAEKVLQ FDPGTKNVTA LLMEAKELEA RVIILSASED DAATVYRAAA MLNMTGSGYV WLVGEREISG NA LRYAPDG ILGLQLINGK NESAHISDAV GVVAQAVHEL LEKENITDPP RGCVGNTNIW KTGPLFKRVL MSSKYADGVT GRV EFNEDG DRKFANYSIM NLQNRKLVQV GIYNGTHVIP NDRKIIWPGG ETEKPRGYQM STRLKIVTIH QEPFVYVKPT LSDG TCKEE FTVNGDPVKK VICTGPNDTS PGSPRHTVPQ CCYGFCIDLL IKLARTMNFT YEVHLVADGK FGTQERVNNS NKKEW NGMM GELLSGQADM IVAPLTINNE RAQYIEFSKP FKYQGLTILV KKEIPRSTLD SFMQPFQSTL WLLVGLSVHV VAVMLY LLD RFSPFGRFKV NSEEEEEDAL TLSSAMWFSW GVLLNSGIGE GAPRSFSARI LGMVWAGFAM IIVASYTANL AAFLVLD RP EERITGINDP RLRNPSDKFI YATVKQSSVD IYFRRQVELS TMYRHMEKHN YESAAEAIQA VRDNKLHAFI WDSAVLEF E ASQKCDLVTT GELFFRSGFG IGMRKDSPWK QNVSLSILKS HENGFMEDLD KTWVRYQECD SRSNAPATLT FENMAGVFM LVAGGIVAGI FLIFIEIAYK RHKDANGAQ

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分子 #2: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 96.760492 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: WSHPQFEKGG GSGGGSGGSA WSHPQFEKGA LVPRGFPEEA PGPGGAGGPG GGLGGARPLN VALVFSGPAY AAEAARLGPA VAAAVRSPG LDVRPVALVL NGSDPRSLVL QLCDLLSGLR VHGVVFEDDS RAPAVAPILD FLSAQTSLPI VAVHGGAALV L TPKEKGST ...文字列:
WSHPQFEKGG GSGGGSGGSA WSHPQFEKGA LVPRGFPEEA PGPGGAGGPG GGLGGARPLN VALVFSGPAY AAEAARLGPA VAAAVRSPG LDVRPVALVL NGSDPRSLVL QLCDLLSGLR VHGVVFEDDS RAPAVAPILD FLSAQTSLPI VAVHGGAALV L TPKEKGST FLQLGSSTEQ QLQVIFEVLE EYDWTSFVAV TTRAPGHRAF LSYIEVLTDG SLVGWEHRGA LTLDPGAGEA VL SAQLRSV SAQIRLLFCA REEAEPVFRA AEEAGLTGSG YVWFMVGPQL AGGGGSGAPG EPPLLPGGAP LPAGLFAVRS AGW RDDLAR RVAAGVAVVA RGAQALLRDY GFLPELGHDC RAQNRTHRGE SLHRYFMNIT WDNRDYSFNE DGFLVNPSLV VISL TRDRT WEVVGSWEQQ TLRLKYPLWS RYGRFLQPVD DTQHLTVATL EERPFVIVEP ADPISGTCIR DSVPCRSQLN RTHSP PPDA PRPEKRCCKG FCIDILKRLA HTIGFSYDLY LVTNGKHGKK IDGVWNGMIG EVFYQRADMA IGSLTINEER SEIVDF SVP FVETGISVMV ARSNGTVSPS AFLEPYSPAV WVMMFVMCLT VVAVTVFIFE YLSPVGYNRS LATGKRPGGS TFTIGKS IW LLWALVFNNS VPVENPRGTT SKIMVLVWAF FAVIFLASYT ANLAAFMIQE EYVDTVSGLS DRKFQRPQEQ YPPLKFGT V PNGSTEKNIR SNYPDMHSYM VRYNQPRVEE ALTQLKAGKL DAFIYDAAVL NYMARKDEGC KLVTIGSGKV FATTGYGIA LHKGSRWKRP IDLALLQFLG DDEIEMLERL WLSGICHNDK IEVMSSKLDI DNMAGVFYML LVAMGLSLLV FAWEHLVYWR LRHCLGP

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分子 #3: GLYCINE

分子名称: GLYCINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: GLY
分子量理論値: 75.067 Da
Chemical component information

ChemComp-GLY:
GLYCINE / グリシン

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #5: GLUTAMIC ACID

分子名称: GLUTAMIC ACID / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: GLU
分子量理論値: 147.129 Da
Chemical component information

ChemComp-GLU:
GLUTAMIC ACID / グルタミン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 285 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 74.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 8012932
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7saa

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 199693
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3oel

chain_id: A

7saa

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8e96:
Glycine and glutamate bound Human GluN1a-GluN2D NMDA receptor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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