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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-26801 | |||||||||
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タイトル | The 1.67 Angstrom CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - catalytic dimer (Huc2S2L) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity ...hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア) / Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.67 Å | |||||||||
データ登録者 | Grinter R / Venugopal H / Kropp A / Greening C | |||||||||
資金援助 | オーストラリア, 2件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2023 タイトル: Structural basis for bacterial energy extraction from atmospheric hydrogen. 著者: Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew ...著者: Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew Belousoff / Hannah S Shafaat / Gregory M Cook / Ralf B Schittenhelm / Kylie A Vincent / Syma Khalid / Gustav Berggren / Chris Greening / 要旨: Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and ...Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and drives primary production in extreme environments. Atmospheric H oxidation is attributed to uncharacterized members of the [NiFe] hydrogenase superfamily. However, it remains unresolved how these enzymes overcome the extraordinary catalytic challenge of oxidizing picomolar levels of H amid ambient levels of the catalytic poison O and how the derived electrons are transferred to the respiratory chain. Here we determined the cryo-electron microscopy structure of the Mycobacterium smegmatis hydrogenase Huc and investigated its mechanism. Huc is a highly efficient oxygen-insensitive enzyme that couples oxidation of atmospheric H to the hydrogenation of the respiratory electron carrier menaquinone. Huc uses narrow hydrophobic gas channels to selectively bind atmospheric H at the expense of O, and 3 [3Fe-4S] clusters modulate the properties of the enzyme so that atmospheric H oxidation is energetically feasible. The Huc catalytic subunits form an octameric 833 kDa complex around a membrane-associated stalk, which transports and reduces menaquinone 94 Å from the membrane. These findings provide a mechanistic basis for the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric H oxidation, uncover a mode of energy coupling dependent on long-range quinone transport, and pave the way for the development of catalysts that oxidize H in ambient air. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_26801.map.gz | 96.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-26801-v30.xml emd-26801.xml | 22 KB 22 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_26801_fsc.xml | 10.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_26801.png | 174.9 KB | ||
マスクデータ | emd_26801_msk_1.map | 103 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_26801_half_map_1.map.gz emd_26801_half_map_2.map.gz | 95.5 MB 95.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26801 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26801 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_26801_validation.pdf.gz | 766 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_26801_full_validation.pdf.gz | 765.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_26801_validation.xml.gz | 17.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_26801_validation.cif.gz | 22.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26801 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26801 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_26801.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_26801_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26801_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26801_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Complex of the type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium s...
+超分子 #1: Complex of the type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium s...
+分子 #1: Hydrogenase-2, large subunit
+分子 #2: Hydrogenase-2, small subunit
+分子 #3: NICKEL (III) ION
+分子 #4: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON
+分子 #5: HYDROXIDE ION
+分子 #6: MAGNESIUM ION
+分子 #7: MENADIONE
+分子 #8: FE3-S4 CLUSTER
+分子 #9: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 5.0 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 7.9 構成要素:
詳細: pH 7.9 | |||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3133 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: HELIUM |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient |
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得られたモデル | PDB-7uur: |