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万見
- EMDB-26772: Cryogenic electron microscopy 3D map of F-actin bound by human di... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26772
タイトルCryogenic electron microscopy 3D map of F-actin bound by human dimeric alpha-catenin
マップデータCryoem map
試料
  • 複合体: dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Catenin alpha-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / negative regulation of cell motility / flotillin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / catenin complex / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / cytoskeletal motor activator activity / negative regulation of neuroblast proliferation / establishment or maintenance of cell polarity / smoothened signaling pathway / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / Myogenesis / mesenchyme migration / troponin I binding / odontogenesis of dentin-containing tooth / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / intercalated disc / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / RHO GTPases activate IQGAPs / skeletal muscle fiber development / ovarian follicle development / stress fiber / titin binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / actin filament polymerization / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / filopodium / integrin-mediated signaling pathway / actin filament / adherens junction / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / response to estrogen / male gonad development / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / actin filament binding / protein localization / actin cytoskeleton / cell migration / cell junction / lamellipodium / cell body / cell adhesion / hydrolase activity / cadherin binding / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / structural molecule activity / magnesium ion binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Rangarajan ES / Smith EW / Izard T
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Distinct inter-domain interactions of dimeric versus monomeric α-catenin link cell junctions to filaments.
著者: Erumbi S Rangarajan / Emmanuel W Smith / Tina Izard /
要旨: Attachment between cells is crucial for almost all aspects of the life of cells. These inter-cell adhesions are mediated by the binding of transmembrane cadherin receptors of one cell to cadherins of ...Attachment between cells is crucial for almost all aspects of the life of cells. These inter-cell adhesions are mediated by the binding of transmembrane cadherin receptors of one cell to cadherins of a neighboring cell. Inside the cell, cadherin binds β-catenin, which interacts with α-catenin. The transitioning of cells between migration and adhesion is modulated by α-catenin, which links cell junctions and the plasma membrane to the actin cytoskeleton. At cell junctions, a single β-catenin/α-catenin heterodimer slips along filamentous actin in the direction of cytoskeletal tension which unfolds clustered heterodimers to form catch bonds with F-actin. Outside cell junctions, α-catenin dimerizes and links the plasma membrane to F-actin. Under cytoskeletal tension, α-catenin unfolds and forms an asymmetric catch bond with F-actin. To understand the mechanism of this important α-catenin function, we determined the 2.7 Å cryogenic electron microscopy (cryoEM) structures of filamentous actin alone and bound to human dimeric α-catenin. Our structures provide mechanistic insights into the role of the α-catenin interdomain interactions in directing α-catenin function and suggest a bivalent mechanism. Further, our cryoEM structure of human monomeric α-catenin provides mechanistic insights into α-catenin autoinhibition. Collectively, our structures capture the initial α-catenin interaction with F-actin before the sensing of force, which is a crucial event in cell adhesion and human disease.
履歴
登録2022年4月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月8日-
マップ公開2023年3月8日-
更新2023年3月29日-
現状2023年3月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26772.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26772.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryoem map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 360 pix.
= 391.32 Å		1.09 Å/pix.
x 360 pix.
= 391.32 Å		1.09 Å/pix.
x 360 pix.
= 391.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.0629992 - 2.1485922
平均 (標準偏差)0.0002508447 (±0.04518077)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 391.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_26772_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_26772_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin

全体名称: dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin
要素
  • 複合体: dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Catenin alpha-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin

超分子名称: dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin
タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

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分子 #2: Catenin alpha-1

分子名称: Catenin alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.216031 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPHMTLAVER LLEPLVTQVT TLVNTNSKGP SNKKRGRSKK AHVLAASVEQ ATENFLEKGD KIAKESQFLK EELVAAVEDV RKQGDLMKA AAGEFADDPC SSVKRGNMVR AARALLSAVT RLLILADMAD VYKLLVQLKV VEDGILKLRN AGNEQDLGIQ Y KALKPEVD ...文字列:
GPHMTLAVER LLEPLVTQVT TLVNTNSKGP SNKKRGRSKK AHVLAASVEQ ATENFLEKGD KIAKESQFLK EELVAAVEDV RKQGDLMKA AAGEFADDPC SSVKRGNMVR AARALLSAVT RLLILADMAD VYKLLVQLKV VEDGILKLRN AGNEQDLGIQ Y KALKPEVD KLNIMAAKRQ QELKDVGHRD QMAAARGILQ KNVPILYTAS QACLQHPDVA AYKANRDLIY KQLQQAVTGI SN AAQATAS DDASQHQGGG GGELAYALNN FDKQIIVDPL SFSEERFRPS LEERLESIIS GAALMADSSC TRDDRRERIV AEC NAVRQA LQDLLSEYMG NAGRKERSDA LNSAIDKMTK KTRDLRRQLR KAVMDHVSDS FLETNVPLLV LIEAAKNGNE KEVK EYAQV FREHANKLIE VANLACSISN NEEGVKLVRM SASQLEALCP QVINAALALA AKPQSKLAQE NMDLFKEQWE KQVRV LTDA VDDITSIDDF LAVSENHILE DVNKCVIALQ EKDVDGLDRT AGAIRGRAAR VIHVVTSEMD NYEPGVYTEK VLEATK LLS NTVMPRFTEQ VEAAVEALSS DPAQPMDENE FIDASRLVYD GIRDIRKAVL MIRTPEELDD SDFETEDFDV RSRTSVQ TE DDQLIAGQSA RAIMAQLPQE QKAKIAEQVA SFQEEKSKLD AEVSKWDDSG NDIIVLAKQM CMIMMEMTDF TRGKGPLK N TSDVISAAKK IAEAGSRMDK LGRTIADHCP DSACKQDLLA YLQRIALYCH QLNICSKVKA EVQNLGGELV VSGVDSAMS LIQAAKNLMN AVVQTVKASY VASTKYQKSQ GMASLNLPAV SWKMKAPEKK PLVKREKQDE TQTKIKRASQ KKHVNPVQAL SEFKAMDSI

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 21 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClSodium Chloride
20.0 mMTrisTris
1.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 65 % / チャンバー内温度: 294.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系位相板: OTHER
エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 0.1 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 403663
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6upv

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6upv

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7utj:
Cryogenic electron microscopy 3D map of F-actin bound by human dimeric alpha-catenin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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