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- EMDB-26625: Structure of Importin-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26625
タイトルStructure of Importin-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone chaperone complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1
    • タンパク質・ペプチド: Importin-4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone chaperone
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
キーワードImportin / Nuclear Import / Chaperone / Histones / H3 / H4 / ASF1 / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / nucleosome disassembly / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / protein localization to nucleus / small GTPase binding / structural constituent of chromatin / protein import into nucleus / nucleosome / nucleosome assembly ...: / nucleosome disassembly / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / protein localization to nucleus / small GTPase binding / structural constituent of chromatin / protein import into nucleus / nucleosome / nucleosome assembly / histone binding / protein heterodimerization activity / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain ...Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone / Histone H4 / Importin-4 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Bernardes NE / Chook YM / Fung HYJ / Chen Z / Li Y
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP170644 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141461 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069909 米国
Welch FoundationI-1532 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structure of IMPORTIN-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone chaperone complex.
著者: Natália Elisa Bernardes / Ho Yee Joyce Fung / Yang Li / Zhe Chen / Yuh Min Chook /
要旨: IMPORTIN-4, the primary nuclear import receptor of core histones H3 and H4, binds the H3-H4 dimer and histone chaperone ASF1 prior to nuclear import. However, how H3-H3-ASF1 is recognized for ...IMPORTIN-4, the primary nuclear import receptor of core histones H3 and H4, binds the H3-H4 dimer and histone chaperone ASF1 prior to nuclear import. However, how H3-H3-ASF1 is recognized for transport cannot be explained by available crystal structures of IMPORTIN-4-histone tail peptide complexes. Our 3.5-Å IMPORTIN-4-H3-H4-ASF1 cryoelectron microscopy structure reveals the full nuclear import complex and shows a binding mode different from suggested by previous structures. The N-terminal half of IMPORTIN-4 clamps the globular H3-H4 domain and H3 αN helix, while its C-terminal half binds the H3 N-terminal tail weakly; tail contribution to binding energy is negligible. ASF1 binds H3-H4 without contacting IMPORTIN-4. Together, ASF1 and IMPORTIN-4 shield nucleosomal H3-H4 surfaces to chaperone and import it into the nucleus where RanGTP binds IMPORTIN-4, causing large conformational changes to release H3-H4-ASF1. This work explains how full-length H3-H4 binds IMPORTIN-4 in the cytoplasm and how it is released in the nucleus.
履歴
登録2022年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26625.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26625.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.67588687 - 1.1471598
平均 (標準偏差)0.00023186555 (±0.028965825)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 250.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_26625_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_26625_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1

全体名称: Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1
要素
  • 複合体: Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1
    • タンパク質・ペプチド: Importin-4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone chaperone
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4

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超分子 #1: Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1

超分子名称: Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 167 KDa

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分子 #1: Importin-4

分子名称: Importin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 118.83207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MESAGLEQLL RELLLPDTER IRRATEQLQI VLRAPAALPA LCDLLASAAD PQIRQFAAVL TRRRLNTRWR RLAAEQRESL KSLILTALQ RETEHCVSLS LAQLSATIFR KEGLEAWPQL LQLLQHSTHS PHSPEREMGL LLLSVVVTSR PEAFQPHHRE L LRLLNETL ...文字列:
MESAGLEQLL RELLLPDTER IRRATEQLQI VLRAPAALPA LCDLLASAAD PQIRQFAAVL TRRRLNTRWR RLAAEQRESL KSLILTALQ RETEHCVSLS LAQLSATIFR KEGLEAWPQL LQLLQHSTHS PHSPEREMGL LLLSVVVTSR PEAFQPHHRE L LRLLNETL GEVGSPGLLF YSLRTLTTMA PYLSTEDVPL ARMLVPKLIM AMQTLIPIDE AKACEALEAL DELLESEVPV IT PYLSEVL TFCLEVARNV ALGNAIRIRI LCCLTFLVKV KSKALLKNRL LPPLLHTLFP IVAAEPPPGQ LDPEDQDSEE EEL EIELMG ETPKHFAVQV VDMLALHLPP EKLCPQLMPM LEEALRSESP YQRKAGLLVL AVLSDGAGDH IRQRLLPPLL QIVC KGLED PSQVVRNAAL FALGQFSENL QPHISSYSRE VMPLLLAYLK SVPLGHTHHL AKACYALENF VENLGPKVQP YLPEL MECM LQLLRNPSSP RAKELAVSAL GAIATAAQAS LLPYFPAIME HLREFLLTGR EDLQPVQIQS LETLGVLARA VGEPMR PLA EECCQLGLGL CDQVDDPDLR RCTYSLFAAL SGLMGEGLAP HLEQITTLML LSLRSTEGIV PQYDGSSSFL LFDDESD GE EEEELMDEDV EEEDDSEISG YSVENAFFDE KEDTCAAVGE ISVNTSVAFL PYMESVFEEV FKLLECPHLN VRKAAHEA L GQFCCALHKA CQSCPSEPNT AALQAALARV VPSYMQAVNR ERERQVVMAV LEALTGVLRS CGTLTLKPPG RLAELCGVL KAVLQRKTAC QDTDEEEEEE DDDQAEYDAM LLEHAGEAIP ALAAAAGGDS FAPFFAGFLP LLVCKTKQGC TVAEKSFAVG TLAETIQGL GAASAQFVSR LLPVLLSTAQ EADPEVRSNA IFGMGVLAEH GGHPAQEHFP KLLGLLFPLL ARERHDRVRD N ICGALARL LMASPTRKPE PQVLAALLHA LPLKEDLEEW VTIGRLFSFL YQSSPDQVID VAPELLRICS LILADNKIPP DT KAALLLL LTFLAKQHTD SFQAALGSLP VDKAQELQAV LGLS

UniProtKB: Importin-4

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分子 #2: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.407075 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVGLFEDTN LCGIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3

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分子 #3: Histone chaperone

分子名称: Histone chaperone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 31.62926 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSIVSLLGIK VLNNPAKFTD PYEFEITFEC LESLKHDLEW KLTYVGSSRS LDHDQELDSI LVGPVPVGVN KFVFSADPPS AELIPASEL VSVTVILLSC SYDGREFVRV GYYVNNEYDE EELRENPPAK VQVDHIVRNI LAEKPRVTRF NIVWDNENEG D LYPPEQPG ...文字列:
MSIVSLLGIK VLNNPAKFTD PYEFEITFEC LESLKHDLEW KLTYVGSSRS LDHDQELDSI LVGPVPVGVN KFVFSADPPS AELIPASEL VSVTVILLSC SYDGREFVRV GYYVNNEYDE EELRENPPAK VQVDHIVRNI LAEKPRVTRF NIVWDNENEG D LYPPEQPG VDDEEEEDDE EEDDDEDDED DEDDDQEDGE GEAEEAAEEE EEEEEKTEDN ETNLEEEEED IENSDGDEEE GE EEVGSVD KNEDGNDKKR RKIEGGSTDI ESTPKDAARS TN

UniProtKB: Histone chaperone

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分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 146050
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7unk:
Structure of Importin-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone chaperone complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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