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万見
- PDB-7unk: Structure of Importin-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7unk
タイトルStructure of Importin-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone chaperone complex
要素
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone chaperone
  • Importin-4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Importin / Nuclear Import / Chaperone / Histones / H3 / H4 / ASF1
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication-dependent chromatin assembly / nuclear localization sequence binding / nucleosome disassembly / nuclear import signal receptor activity / protein localization to nucleus / small GTPase binding / protein import into nucleus / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly ...DNA replication-dependent chromatin assembly / nuclear localization sequence binding / nucleosome disassembly / nuclear import signal receptor activity / protein localization to nucleus / small GTPase binding / protein import into nucleus / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / histone binding / protein heterodimerization activity / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain ...Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone / Histone H4 / Importin-4 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Bernardes, N.E. / Chook, Y.M. / Fung, H.Y.J. / Chen, Z. / Li, Y.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP170644 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141461 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069909 米国
Welch FoundationI-1532 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structure of IMPORTIN-4 bound to the H3-H4-ASF1 histone-histone chaperone complex.
著者: Natália Elisa Bernardes / Ho Yee Joyce Fung / Yang Li / Zhe Chen / Yuh Min Chook /
要旨: IMPORTIN-4, the primary nuclear import receptor of core histones H3 and H4, binds the H3-H4 dimer and histone chaperone ASF1 prior to nuclear import. However, how H3-H3-ASF1 is recognized for ...IMPORTIN-4, the primary nuclear import receptor of core histones H3 and H4, binds the H3-H4 dimer and histone chaperone ASF1 prior to nuclear import. However, how H3-H3-ASF1 is recognized for transport cannot be explained by available crystal structures of IMPORTIN-4-histone tail peptide complexes. Our 3.5-Å IMPORTIN-4-H3-H4-ASF1 cryoelectron microscopy structure reveals the full nuclear import complex and shows a binding mode different from suggested by previous structures. The N-terminal half of IMPORTIN-4 clamps the globular H3-H4 domain and H3 αN helix, while its C-terminal half binds the H3 N-terminal tail weakly; tail contribution to binding energy is negligible. ASF1 binds H3-H4 without contacting IMPORTIN-4. Together, ASF1 and IMPORTIN-4 shield nucleosomal H3-H4 surfaces to chaperone and import it into the nucleus where RanGTP binds IMPORTIN-4, causing large conformational changes to release H3-H4-ASF1. This work explains how full-length H3-H4 binds IMPORTIN-4 in the cytoplasm and how it is released in the nucleus.
履歴
登録2022年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年9月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年9月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.32025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin-4
C: Histone H3
D: Histone chaperone
E: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,2634
ポリマ－177,2634
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Importin-4 / Imp4 / Importin-4b / Imp4b / Ran-binding protein 4 / RanBP4


分子量: 118832.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IPO4, IMP4B, RANBP4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TEX9
#2: タンパク質 Histone H3


分子量: 15407.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h3g, h3c8, H3l / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92133
#3: タンパク質 Histone chaperone / Asf1


分子量: 31629.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ASF1, GI527_G0003133 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6L0YDQ7
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Nuclear import complex of Imp4-H3-H4-Asf1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.167 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1000 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146050 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00311216
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.60215228
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.7921541
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041783
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061985

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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