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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Yeast TRAPPII-Rab11/Ypt32 complex in the closed/open state (focused refinement of Trs120 N-terminal region and Trs20 in the closed monomer) | |||||||||
![]() | Map | |||||||||
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![]() | complex / GTPase / Guanosine Exchange Factor / GEF / PROTEIN TRANSPORT | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Bagde SR / Fromme JC | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of a TRAPPII-Rab11 activation intermediate reveals GTPase substrate selection mechanisms. 著者: Saket R Bagde / J Christopher Fromme / ![]() 要旨: Rab1 and Rab11 are essential regulators of the eukaryotic secretory and endocytic recycling pathways. The transport protein particle (TRAPP) complexes activate these guanosine triphosphatases via ...Rab1 and Rab11 are essential regulators of the eukaryotic secretory and endocytic recycling pathways. The transport protein particle (TRAPP) complexes activate these guanosine triphosphatases via nucleotide exchange using a shared set of core subunits. The basal specificity of the TRAPP core is toward Rab1, yet the TRAPPII complex is specific for Rab11. A steric gating mechanism has been proposed to explain TRAPPII counterselection against Rab1. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the 22-subunit TRAPPII complex from budding yeast, including a TRAPPII-Rab11 nucleotide exchange intermediate. The Trs130 subunit provides a "leg" that positions the active site distal to the membrane surface, and this leg is required for steric gating. The related TRAPPIII complex is unable to activate Rab11 because of a repulsive interaction, which TRAPPII surmounts using the Trs120 subunit as a "lid" to enclose the active site. TRAPPII also adopts an open conformation enabling Rab11 to access and exit from the active site chamber. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 192.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 21.3 KB 21.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 99.6 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 244.1 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() | 11.1 MB 1.8 MB 194.1 MB 194.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 839.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 839 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.432 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: PostProcessed (sharpened) masked map
ファイル | emd_26246_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | PostProcessed (sharpened) masked map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: RESOLVE Density Modified Map
ファイル | emd_26246_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | RESOLVE Density Modified Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_26246_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_26246_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : TRAPPII complex bound to Rab11/Ypt32
全体 | 名称: TRAPPII complex bound to Rab11/Ypt32 |
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要素 |
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-超分子 #1: TRAPPII complex bound to Rab11/Ypt32
超分子 | 名称: TRAPPII complex bound to Rab11/Ypt32 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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分子量 | 理論値: 1.1 MDa |
-超分子 #2: Rab11/Ypt32
超分子 | 名称: Rab11/Ypt32 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #3: TRAPPII
超分子 | 名称: TRAPPII / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 5.6 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: The sample was incubated on the grid for 10 seconds followed by blotting for 5 seconds before plunging in liquid ethane.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 4998 / 平均露光時間: 3.5 sec. / 平均電子線量: 53.0 e/Å2 / 詳細: Images were collected as 50 frame movies. |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 63000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |