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- EMDB-24961: Structure of the periplasmic domain of GldM from Capnocytophaga c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24961
タイトルStructure of the periplasmic domain of GldM from Capnocytophaga canimorsus
マップデータ
試料
  • 複合体: Type IX Secretion System/gliding motility GldM periplasmic domain
    • タンパク質・ペプチド: GldM
キーワードtype IX secretion system / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / GldM second domain / GldM third domain / Gliding motility-associated protein GldM / Gliding motility-associated protein GldM, C-terminal / Gliding motility-associated protein GldM, N-terminal / GldM C-terminal domain / GldM N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gliding motility protein GldM
類似検索 - 構成要素
生物種Capnocytophaga canimorsus Cc5 (バクテリア) / Capnocytophaga canimorsus (strain 5) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hennell James R / Deme JC
資金援助European Union, 4件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust102164/Z/13/ZEuropean Union
Wellcome Trust107929/Z/15/ZEuropean Union
Wellcome Trust219477/Z/19/ZEuropean Union
European Research Council (ERC)833713European Union
引用ジャーナル: mBio / 年: 2022
タイトル: Structures of the Type IX Secretion/Gliding Motility Motor from across the Phylum .
著者: Rory Hennell James / Justin C Deme / Alicia Hunter / Ben C Berks / Susan M Lea /
要旨: Gliding motility using cell surface adhesins, and export of proteins by the type IX secretion system (T9SS) are two phylum-specific features of the Bacteroidetes. Both of these processes are ...Gliding motility using cell surface adhesins, and export of proteins by the type IX secretion system (T9SS) are two phylum-specific features of the Bacteroidetes. Both of these processes are energized by the GldLM motor complex, which transduces the proton motive force at the inner membrane into mechanical work at the outer membrane. We previously used cryo-electron microscopy to solve the structure of the GldLM motor core from Flavobacterium johnsoniae at 3.9-Å resolution (R. Hennell James, J. C. Deme, A. Kjaer, F. Alcock, et al., Nat Microbiol 6:221-233, 2021, https://dx.doi.org/10.1038/s41564-020-00823-6). Here, we present structures of homologous complexes from a range of pathogenic and environmental species at up to 3.0-Å resolution. These structures show that the architecture of the GldLM motor core is conserved across the phylum, although there are species-specific differences at the N terminus of GldL. The resolution improvements reveal a cage-like structure that ties together the membrane-proximal cytoplasmic region of GldL and influences gliding function. These findings add detail to our structural understanding of bacterial ion-driven motors that drive the T9SS and gliding motility. Many bacteria in the phylum use the type IX secretion system to secrete proteins across their outer membrane. Most of these bacteria can also glide across surfaces using adhesin proteins that are propelled across the cell surface. Both secretion and gliding motility are driven by the GldLM protein complex, which forms a nanoscale electrochemical motor. We used cryo-electron microscopy to study the structure of the GldLM protein complex from different species, including the human pathogens Porphyromonas gingivalis and Capnocytophaga canimorsus. The organization of the motor is conserved across species, but we find species-specific structural differences and resolve motor features at higher resolution. This work improves our understanding of the type IX secretion system, which is a virulence determinant in human and animal diseases.
履歴
登録2021年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月23日-
マップ公開2022年3月23日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_24961.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24961.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.648 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大-0.060285985 - 0.17165019
平均 (標準偏差)-0.000023668228 (±0.0038925912)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ208208208
Spacing208208208
セルA=B=C: 342.784 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_24961_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_24961_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_24961_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_24961_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Type IX Secretion System/gliding motility GldM periplasmic domain

全体名称: Type IX Secretion System/gliding motility GldM periplasmic domain
要素
  • 複合体: Type IX Secretion System/gliding motility GldM periplasmic domain
    • タンパク質・ペプチド: GldM

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超分子 #1: Type IX Secretion System/gliding motility GldM periplasmic domain

超分子名称: Type IX Secretion System/gliding motility GldM periplasmic domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The structure of the periplasmic domain of GldM was solved using a sample that also included GldL and was used to solve a structure of GldLM
由来(天然)生物種: Capnocytophaga canimorsus Cc5 (バクテリア)

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分子 #1: GldM

分子名称: GldM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Capnocytophaga canimorsus (strain 5) (バクテリア)
分子量理論値: 41.123895 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MAGGNSPRQK MINLMYLVFI SMLALNMGKE VLSAFGLMNE KLEASNEKAN NANINAIQAL EQNNAENPDQ FAEAFQKSKK VKELSDSFY NYIEGIKGEV MNQVGEDKKD YQVMDKSDYL DQKFFVGDNY KPEGEEFVRQ INDYKTQLVE LLGGKEGTYG E LVGKIDGN ...文字列:
MAGGNSPRQK MINLMYLVFI SMLALNMGKE VLSAFGLMNE KLEASNEKAN NANINAIQAL EQNNAENPDQ FAEAFQKSKK VKELSDSFY NYIEGIKGEV MNQVGEDKKD YQVMDKSDYL DQKFFVGDNY KPEGEEFVRQ INDYKTQLVE LLGGKEGTYG E LVGKIDGN FNTNDVVDRE GVTRKWLNYN FEGFPYIASV AKLSMMQSDI RATEQEVYAE MLKGQLKSQI SMTNYTTLLE QS KGAYYQG ESFDGAIVLG RKDASTRPNE VELMLDGRKL SASEFQIEDG KVKLKVGAGN AGEHKITGNL YFDQDGKRIA VPV SQVFST IPKPENLYFQ GQFGSWSHPQ FEKGGGSGGG SGGGSWSHPQ FEK

UniProtKB: Gliding motility protein GldM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNH2C(CH2OH)3.HClTris-HCl
150.0 mMNaClsodium chloride
0.01 %C47H88O22Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
1.0 mMC10H16N2O8Ethylenediaminetetraacetic acid
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Wait time 10 s Blot time 2 s.
詳細The structure of the periplasmic domain of GldM was solved using a sample that also included GldL and was used to solve a structure of GldLM

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 9197926
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 595559
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細A homology model based on the structure of FjoGldM (PDB 6EY4) was used as a starting model and modified to fit the EM density using Coot. Refinement was carried out using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 93.02
得られたモデル

PDB-7sb2:
Structure of the periplasmic domain of GldM from Capnocytophaga canimorsus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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