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- EMDB-24755: Structure of the complex of AMPA receptor GluA2 with auxiliary su... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24755
タイトルStructure of the complex of AMPA receptor GluA2 with auxiliary subunit GSG1L in the apo state
マップデータStructure of the complex of AMPA receptor GluA2 with auxiliary subunit GSG1L in the apo state
試料
  • 複合体: GluA2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
キーワードAMPA receptor / ion channel / neurotransmission / synapse / GSG1L / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cytoskeletal protein binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / PDZ domain binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å
データ登録者Gangwar SP / Klykov OV
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)CA206573 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS107253 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1818086 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structure and desensitization of AMPA receptor complexes with type II TARP γ5 and GSG1L.
著者: Oleg Klykov / Shanti Pal Gangwar / Maria V Yelshanskaya / Laura Yen / Alexander I Sobolevsky /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission. Their surface expression, trafficking, gating, and pharmacology are regulated by auxiliary subunits. Of the two types of ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission. Their surface expression, trafficking, gating, and pharmacology are regulated by auxiliary subunits. Of the two types of TARP auxiliary subunits, type I TARPs assume activating roles, while type II TARPs serve suppressive functions. We present cryo-EM structures of GluA2 AMPAR in complex with type II TARP γ5, which reduces steady-state currents, increases single-channel conductance, and slows recovery from desensitization. Regulation of AMPAR function depends on its ligand-binding domain (LBD) interaction with the γ5 head domain. GluA2-γ5 complex shows maximum stoichiometry of two TARPs per AMPAR tetramer, being different from type I TARPs but reminiscent of the auxiliary subunit GSG1L. Desensitization of both GluA2-GSG1L and GluA2-γ5 complexes is accompanied by rupture of LBD dimer interface, while GluA2-γ5 but not GluA2-GSG1L LBD dimers remain two-fold symmetric. Different structural architectures and desensitization mechanisms of complexes with auxiliary subunits endow AMPARs with broad functional capabilities.
履歴
登録2021年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月27日-
マップ公開2021年10月27日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7rz9
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24755.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24755.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the complex of AMPA receptor GluA2 with auxiliary subunit GSG1L in the apo state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0088 / ムービー #1: 0.012
最小 - 最大-0.053541526 - 0.08276715
平均 (標準偏差)0.00022729584 (±0.002101135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z298.800298.800298.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0540.0830.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GluA2

全体名称: GluA2
要素
  • 複合体: GluA2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2

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超分子 #1: GluA2

超分子名称: GluA2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Map displaying Amino-terminal, ligand binding, the transmembrane domain, and auxiliary subunit GSG1L
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 128.819602 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NSIQIGGLFP RGADQEYSAF RVGMVQFSTS EFRLTPHIDN LEVANSFAVT NAFCSQFSRG VYAIFGFYDK KSVNTITSFC GTLHVSFIT PSFPTDGTHP FVIQMRPDLK GALLSLIEYY QWDKFAYLYD SDRGLSTLQA VLDSAAEKKW QVTAINVGNI N NDKKDETY ...文字列:
NSIQIGGLFP RGADQEYSAF RVGMVQFSTS EFRLTPHIDN LEVANSFAVT NAFCSQFSRG VYAIFGFYDK KSVNTITSFC GTLHVSFIT PSFPTDGTHP FVIQMRPDLK GALLSLIEYY QWDKFAYLYD SDRGLSTLQA VLDSAAEKKW QVTAINVGNI N NDKKDETY RSLFQDLELK KERRVILDCE RDKVNDIVDQ VITIGKHVKG YHYIIANLGF TDGDLLKIQF GGAEVSGFQI VD YDDSLVS KFIERWSTLE EKEYPGAHTA TIKYTSALTY DAVQVMTEAF RNLRKQRIEI SRRGNAGDCL ANPAVPWGQG VEI ERALKQ VQVEGLSGNI KFDQNGKRIN YTINIMELKT NGPRKIGYWS EVDKMVLTED DTSGLEQKTV VVTTILESPY VMMK KNHEM LEGNERYEGY CVDLAAEIAK HCGFKYKLTI VGDGKYGARD ADTKIWNGMV GELVYGKADI AIAPLTITLV REEVI DFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVVLFLV SRFSPYEWHT EEFEDGRETQ SSESTN EFG IFNSLWFSLG AFMQQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTANLAA FLTVERMVSP IESAEDLSKQ TEIAYGT LD SGSTKEFFRR SKIAVFDKMW TYMRSAEPSV FVRTTAEGVA RVRKSKGKYA YLLESTMNEY IEQRKPCDTM KVGGNLDS K GYGIATPKGS SLGTPVNLAV LKLSEQGVLD KLKNKWWYDK GECGAKDSGS KEKTSALSLS NVAGVFYILV GGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKGTG KTSRRGRALL AVALNLLALL FATTAFLTTY WCQGTQRVPK PGCGQGGGAN CPNSGANATA NSTAAPVAA SPAGAPYSWE AGDERFQLRR FHTGIWYSCE EELGGPGEKC RSFIDLAPAS EKGVLWLSVV SEVLYILLLV V GFSLMCLE LLHSSSVIDG LKLNAFAAVF TVLSGLLGMV AHMMYTQVFQ VTVSLGPEDW RPHSWDYGWS FCLAWGSFTC CM AASVTTL NSYTKTVIEF RHKRKVFEQG YREEPTFIDP EAIKYFRERI EKGDVSEEED FRLACRHERY PTRHQPHMGD SWP RSSAHE AAELNRQCWV LGHWVGTGGL VPRGSAAA

UniProtKB: Glutamate receptor 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClSodium Chloride
0.05 %C56H92O29Digitonin
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Protein extracted and reconstituted in detergent micelle

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1515005
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5wel

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 124571
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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