+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24575 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Yeast CTP Synthase (Ura7) Bundle bound to substrates at low pH | |||||||||
マップデータ | Yeast CTP Synthase (Ura7) bundle bound to Substrates at low pH | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | glutaminase and amino-ligase / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Hansen JM / Lynch EM | |||||||||
資金援助 | 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2021 タイトル: Cryo-EM structures of CTP synthase filaments reveal mechanism of pH-sensitive assembly during budding yeast starvation. 著者: Jesse M Hansen / Avital Horowitz / Eric M Lynch / Daniel P Farrell / Joel Quispe / Frank DiMaio / Justin M Kollman / 要旨: Many metabolic enzymes self-assemble into micron-scale filaments to organize and regulate metabolism. The appearance of these assemblies often coincides with large metabolic changes as in ...Many metabolic enzymes self-assemble into micron-scale filaments to organize and regulate metabolism. The appearance of these assemblies often coincides with large metabolic changes as in development, cancer, and stress. Yeast undergo cytoplasmic acidification upon starvation, triggering the assembly of many metabolic enzymes into filaments. However, it is unclear how these filaments assemble at the molecular level and what their role is in the yeast starvation response. CTP Synthase (CTPS) assembles into metabolic filaments across many species. Here, we characterize in vitro polymerization and investigate in vivo consequences of CTPS assembly in yeast. Cryo-EM structures reveal a pH-sensitive assembly mechanism and highly ordered filament bundles that stabilize an inactive state of the enzyme, features unique to yeast CTPS. Disruption of filaments in cells with non-assembly or pH-insensitive mutations decreases growth rate, reflecting the importance of regulated CTPS filament assembly in homeotstasis. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_24575.map.gz | 37.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-24575-v30.xml emd-24575.xml | 10.3 KB 10.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_24575.png | 114.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-24575.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24575 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24575 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_24575_validation.pdf.gz | 397.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_24575_full_validation.pdf.gz | 397.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_24575_validation.xml.gz | 8.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_24575_validation.cif.gz | 9.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-24575 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-24575 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7rmkMC 7rkhC 7rl0C 7rl5C 7rmcC 7rmfC 7rmoC 7rmvC 7rnlC 7rnrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_24575.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Yeast CTP Synthase (Ura7) bundle bound to Substrates at low pH | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : CTP Synthase Bundle assembled with substrates
全体 | 名称: CTP Synthase Bundle assembled with substrates |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: CTP Synthase Bundle assembled with substrates
超分子 | 名称: CTP Synthase Bundle assembled with substrates / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-分子 #1: CTP synthase
分子 | 名称: CTP synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 28 / 光学異性体: LEVO / EC番号: CTP synthase (glutamine hydrolysing) |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 61.879922 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MKYVVVSGGV ISGIGKGVLA SSTGMLMKTL GLKVTSIKID PYMNIDAGTM SPLEHGECFV LDDGGETDLD LGNYERYLGV TLTKDHNIT TGKIYSHVIA KERKGDYLGK TVQIVPHLTN AIQDWIERVA KIPVDDTGME PDVCIIELGG TVGDIESAPF V EALRQFQF ...文字列: MKYVVVSGGV ISGIGKGVLA SSTGMLMKTL GLKVTSIKID PYMNIDAGTM SPLEHGECFV LDDGGETDLD LGNYERYLGV TLTKDHNIT TGKIYSHVIA KERKGDYLGK TVQIVPHLTN AIQDWIERVA KIPVDDTGME PDVCIIELGG TVGDIESAPF V EALRQFQF KVGKENFALI HVSLVPVIHG EQKTKPTQAA IKGLRSLGLV PDMIACRCSE TLDKPTIDKI AMFCHVGPEQ VV NVHDVNS TYHVPLLLLE QKMIDYLHAR LKLDEISLTE EEELLSKWKA TTGNFDETVK IALVGKYTNL KDSYLSVIKA LEH SSMKCR RKLDIKWVEA TDLEPEAQES NKTKFHEAWN MVSTADGILI PGGFGVRGTE GMVLAARWAR ENHIPFLGVC LGLQ IATIE FTRSVLGRKD SHSAEFYPDI DEKNHVVVFM MRLGLRPTFF QNETEWSQIK KLYGDVSEVH ERHRHRYEIN PKMVD ELEN NGLIFVGKDD TGKRCEILEL KNHPYYIATQ YHPEYTSKVL DPSKPFLGLV AASAGILQDV IEGKYDLEA UniProtKB: CTP synthase |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 28 / 式: ATP |
---|---|
分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-分子 #3: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 28 / 式: UTP |
---|---|
分子量 | 理論値: 484.141 Da |
Chemical component information | ChemComp-UTP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 90.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
---|---|
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 24059 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |